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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8bbe | |||||||||||||||
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タイトル | Structure of the IFT-A complex; IFT-A2 module | |||||||||||||||
要素 |
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キーワード | TRANSPORT PROTEIN / cilia / intraflagellar transport / membrane protein import / complex | |||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 protein localization to non-motile cilium / regulation of intraciliary retrograde transport / forebrain dorsal/ventral pattern formation / intraciliary anterograde transport / intraciliary transport particle A / negative regulation of eating behavior / embryonic heart tube left/right pattern formation / embryonic body morphogenesis / cerebellar Purkinje cell differentiation / intraciliary retrograde transport ...protein localization to non-motile cilium / regulation of intraciliary retrograde transport / forebrain dorsal/ventral pattern formation / intraciliary anterograde transport / intraciliary transport particle A / negative regulation of eating behavior / embryonic heart tube left/right pattern formation / embryonic body morphogenesis / cerebellar Purkinje cell differentiation / intraciliary retrograde transport / establishment of protein localization to organelle / intraciliary transport / spinal cord dorsal/ventral patterning / photoreceptor connecting cilium / ciliary tip / ventricular system development / Intraflagellar transport / camera-type eye morphogenesis / non-motile cilium assembly / protein localization to cilium / regulation of smoothened signaling pathway / non-motile cilium / embryonic heart tube development / embryonic forelimb morphogenesis / limb development / smoothened signaling pathway / axoneme / Bergmann glial cell differentiation / centriolar satellite / cilium assembly / Hedgehog 'off' state / negative regulation of smoothened signaling pathway / centriole / ciliary basal body / cellular response to leukemia inhibitory factor / neural tube closure / cilium / microtubule cytoskeleton / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / cytoskeleton / intracellular signal transduction / centrosome / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Hesketh, S.J. / Mukhopadhyay, A.G. / Nakamura, D. / Toropova, K. / Roberts, A.J. | |||||||||||||||
資金援助 | 英国, 4件
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引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2022 タイトル: IFT-A structure reveals carriages for membrane protein transport into cilia. 著者: Sophie J Hesketh / Aakash G Mukhopadhyay / Dai Nakamura / Katerina Toropova / Anthony J Roberts / 要旨: Intraflagellar transport (IFT) trains are massive molecular machines that traffic proteins between cilia and the cell body. Each IFT train is a dynamic polymer of two large complexes (IFT-A and -B) ...Intraflagellar transport (IFT) trains are massive molecular machines that traffic proteins between cilia and the cell body. Each IFT train is a dynamic polymer of two large complexes (IFT-A and -B) and motor proteins, posing a formidable challenge to mechanistic understanding. Here, we reconstituted the complete human IFT-A complex and obtained its structure using cryo-EM. Combined with AlphaFold prediction and genome-editing studies, our results illuminate how IFT-A polymerizes, interacts with IFT-B, and uses an array of β-propeller and TPR domains to create "carriages" of the IFT train that engage TULP adaptor proteins. We show that IFT-A⋅TULP carriages are essential for cilia localization of diverse membrane proteins, as well as ICK-the key kinase regulating IFT train turnaround. These data establish a structural link between IFT-A's distinct functions, provide a blueprint for IFT-A in the train, and shed light on how IFT evolved from a proto-coatomer ancestor. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8bbe.cif.gz | 488.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8bbe.ent.gz | 371.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8bbe.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8bbe_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8bbe_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8bbe_validation.xml.gz | 82.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8bbe_validation.cif.gz | 126.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bb/8bbe ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bb/8bbe | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 141713.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IFT122, SPG, WDR10, WDR140 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: Q9HBG6 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 170652.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MGMT, TTC21B, IFT139, KIAA1992, Nbla10696 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: Q7Z4L5 |
#3: タンパク質 | 分子量: 134037.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR35, IFT121, KIAA1336 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: Q9P2L0 |
#4: タンパク質 | 分子量: 23615.119 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IFT43, C14orf179 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: Q96FT9 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: IFT-A complex; IFT-A2 module / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 48 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 詳細: Average electron dose for additional dataset was 49.5 (e-/A2) |
-解析
EMソフトウェア | 名称: EPU / カテゴリ: 画像取得 |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
3次元再構成 | 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 242645 / 詳細: Resolution range 3.2-8A / 対称性のタイプ: POINT |