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万見
- PDB-8b5r: p97-p37-SPI substrate complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8b5r
タイトルp97-p37-SPI substrate complex
要素
  • (UBX domain-containing protein ...) x 2
  • I3 sequence being threaded through the p97 channel
  • Protein phosphatase 1 regulatory subunit 7
  • Serine/threonine-protein phosphatase PP1-gamma catalytic subunit
  • Transitional endoplasmic reticulum ATPase
キーワードCHAPERONE / AAA+ ATPase / p97 / VCP / Cdc48 / unfoldase / protein phosphatase-1 / protein maturation
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein localization to centrosome / positive regulation of mitotic centrosome separation / PTW/PP1 phosphatase complex / regulation of nucleocytoplasmic transport / nuclear membrane reassembly / protein phosphatase 1 binding / lamin binding / protein phosphatase regulator activity / spindle pole centrosome / flavin adenine dinucleotide catabolic process ...negative regulation of protein localization to centrosome / positive regulation of mitotic centrosome separation / PTW/PP1 phosphatase complex / regulation of nucleocytoplasmic transport / nuclear membrane reassembly / protein phosphatase 1 binding / lamin binding / protein phosphatase regulator activity / spindle pole centrosome / flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / BAT3 complex binding / cytoplasmic ubiquitin ligase complex / cellular response to arsenite ion / protein-DNA covalent cross-linking repair / Derlin-1 retrotranslocation complex / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / deubiquitinase activator activity / cytoplasm protein quality control / positive regulation of oxidative phosphorylation / aggresome assembly / ubiquitin-modified protein reader activity / regulation of protein localization to chromatin / cellular response to misfolded protein / mitotic spindle disassembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / positive regulation of mitochondrial membrane potential / vesicle-fusing ATPase / protein dephosphorylation / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / NAD+ metabolic process / regulation of aerobic respiration / Phosphorylation and nuclear translocation of the CRY:PER:kinase complex / retrograde protein transport, ER to cytosol / stress granule disassembly / glycogen metabolic process / ATPase complex / protein-serine/threonine phosphatase / Triglyceride catabolism / entrainment of circadian clock by photoperiod / ubiquitin-specific protease binding / regulation of synapse organization / establishment of mitotic spindle orientation / Golgi organization / ciliary transition zone / protein serine/threonine phosphatase activity / phosphatase activity / cleavage furrow / Maturation of hRSV A proteins / positive regulation of ATP biosynthetic process / mitotic sister chromatid segregation / microtubule organizing center / ubiquitin-like protein ligase binding / intracellular membrane-bounded organelle / RHOH GTPase cycle / MHC class I protein binding / positive regulation of glial cell proliferation / blastocyst development / polyubiquitin modification-dependent protein binding / autophagosome maturation / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / negative regulation of hippo signaling / HSF1 activation / interstrand cross-link repair / ATP metabolic process / autophagosome assembly / enzyme regulator activity / translesion synthesis / Attachment and Entry / Protein methylation / endoplasmic reticulum unfolded protein response / ERAD pathway / negative regulation of protein localization to chromatin / phosphoprotein phosphatase activity / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / proteasomal protein catabolic process / lipid droplet / Mitotic Prometaphase / ciliary tip / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / proteasome complex / viral genome replication / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / ubiquitin binding / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / macroautophagy / negative regulation of smoothened signaling pathway / circadian regulation of gene expression / establishment of protein localization / positive regulation of protein-containing complex assembly / Hh mutants are degraded by ERAD / Hedgehog ligand biogenesis / RAF activation / Defective CFTR causes cystic fibrosis
類似検索 - 分子機能
SEP domain / NSFL1 cofactor p47, SEP domain superfamily / SEP domain / SEP domain profile. / Domain present in Saccharomyces cerevisiae Shp1, Drosophila melanogaster eyes closed gene (eyc), and vertebrate p47. / : / Domain present in ubiquitin-regulatory proteins / UBX domain / UBX domain / UBX domain profile. ...SEP domain / NSFL1 cofactor p47, SEP domain superfamily / SEP domain / SEP domain profile. / Domain present in Saccharomyces cerevisiae Shp1, Drosophila melanogaster eyes closed gene (eyc), and vertebrate p47. / : / Domain present in ubiquitin-regulatory proteins / UBX domain / UBX domain / UBX domain profile. / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Leucine rich repeat 4 / Leucine Rich repeats (2 copies) / U2A'/phosphoprotein 32 family A, C-terminal / occurring C-terminal to leucine-rich repeats / Leucine-rich repeat / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / : / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / Leucine-rich repeat profile. / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Ubiquitin-like domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein phosphatase PP1-gamma catalytic subunit / Transitional endoplasmic reticulum ATPase / UBX domain-containing protein 2B / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.1 Å
データ登録者van den Boom, J. / Marini, G. / Meyer, H. / Saibil, H.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Wellcome Trust106249/Z/14/Z 英国
Wellcome Trust202679/Z/16/Z 英国
Wellcome Trust206166/Z/17/Z 英国
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2023
タイトル: Structural basis of ubiquitin-independent PP1 complex disassembly by p97.
著者: Johannes van den Boom / Guendalina Marini / Hemmo Meyer / Helen R Saibil /
要旨: The AAA+-ATPase p97 (also called VCP or Cdc48) unfolds proteins and disassembles protein complexes in numerous cellular processes, but how substrate complexes are loaded onto p97 and disassembled is ...The AAA+-ATPase p97 (also called VCP or Cdc48) unfolds proteins and disassembles protein complexes in numerous cellular processes, but how substrate complexes are loaded onto p97 and disassembled is unclear. Here, we present cryo-EM structures of p97 in the process of disassembling a protein phosphatase-1 (PP1) complex by extracting an inhibitory subunit from PP1. We show that PP1 and its partners SDS22 and inhibitor-3 (I3) are loaded tightly onto p97, surprisingly via a direct contact of SDS22 with the p97 N-domain. Loading is assisted by the p37 adapter that bridges two adjacent p97 N-domains underneath the substrate complex. A stretch of I3 is threaded into the central channel of the spiral-shaped p97 hexamer, while other elements of I3 are still attached to PP1. Thus, our data show how p97 arranges a protein complex between the p97 N-domain and central channel, suggesting a hold-and-extract mechanism for p97-mediated disassembly.
履歴
登録2022年9月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年6月14日Group: Atomic model / Database references / カテゴリ: atom_site / citation / citation_author
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 2.12023年7月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 2.22024年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
C: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
D: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
E: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
F: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
I: I3 sequence being threaded through the p97 channel
P: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-gamma catalytic subunit
S: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 7
X: UBX domain-containing protein 2B
Y: UBX domain-containing protein 2B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)633,01411
ポリマ－633,01411
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 3種, 8分子 ABCDEFPS

#1: タンパク質
Transitional endoplasmic reticulum ATPase / TER ATPase / 15S Mg(2+)-ATPase p97 subunit / Valosin-containing protein / VCP


分子量: 90265.695 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VCP / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P55072, vesicle-fusing ATPase
#3: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase PP1-gamma catalytic subunit / PP-1G / Protein phosphatase 1C catalytic subunit


分子量: 37030.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1CC / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: P36873, protein-serine/threonine phosphatase
#4: タンパク質 Protein phosphatase 1 regulatory subunit 7 / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 22


分子量: 41616.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1R7, SDS22 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q15435

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 I

#2: タンパク質・ペプチド I3 sequence being threaded through the p97 channel


分子量: 1890.321 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)

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UBX domain-containing protein ... , 2種, 2分子 XY

#5: タンパク質・ペプチド UBX domain-containing protein 2B / NSFL1 cofactor p37 / p97 cofactor p37


分子量: 1123.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBXN2B
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q14CS0
#6: タンパク質 UBX domain-containing protein 2B / NSFL1 cofactor p37 / p97 cofactor p37


分子量: 9759.220 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBXN2B
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q14CS0

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: p97 complex with p37 adaptor and SPI substrate / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4, #6, #5 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 85 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3300 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 3 sec. / 電子線照射量: 48 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 6.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 191477 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00226454
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.50737038
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.8555196
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0444868
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0055462

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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