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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8b5r | ||||||||||||
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タイトル | p97-p37-SPI substrate complex | ||||||||||||
要素 |
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キーワード | CHAPERONE / AAA+ ATPase / p97 / VCP / Cdc48 / unfoldase / protein phosphatase-1 / protein maturation | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of protein localization to centrosome / PTW/PP1 phosphatase complex / positive regulation of mitotic centrosome separation / regulation of nucleocytoplasmic transport / nuclear membrane reassembly / protein phosphatase regulator activity / protein phosphatase 1 binding / lamin binding / positive regulation of Lys63-specific deubiquitinase activity / flavin adenine dinucleotide catabolic process ...negative regulation of protein localization to centrosome / PTW/PP1 phosphatase complex / positive regulation of mitotic centrosome separation / regulation of nucleocytoplasmic transport / nuclear membrane reassembly / protein phosphatase regulator activity / protein phosphatase 1 binding / lamin binding / positive regulation of Lys63-specific deubiquitinase activity / flavin adenine dinucleotide catabolic process / positive regulation of oxidative phosphorylation / VCP-NSFL1C complex / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / protein-DNA covalent cross-linking repair / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / cellular response to arsenite ion / spindle pole centrosome / Derlin-1 retrotranslocation complex / BAT3 complex binding / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / deubiquitinase activator activity / mitotic spindle disassembly / aggresome assembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / regulation of protein localization to chromatin / vesicle-fusing ATPase / NADH metabolic process / cellular response to misfolded protein / stress granule disassembly / positive regulation of mitochondrial membrane potential / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / negative regulation of protein localization to chromatin / ubiquitin-modified protein reader activity / microtubule organizing center / retrograde protein transport, ER to cytosol / regulation of aerobic respiration / myosin phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase activity / glycogen metabolic process / positive regulation of ATP biosynthetic process / regulation of synapse organization / protein-serine/threonine phosphatase / ATPase complex / ubiquitin-specific protease binding / Triglyceride catabolism / Maturation of hRSV A proteins / entrainment of circadian clock by photoperiod / ubiquitin-like protein ligase binding / MHC class I protein binding / phosphatase activity / Golgi organization / establishment of mitotic spindle orientation / phosphoprotein phosphatase activity / cleavage furrow / RHOH GTPase cycle / blastocyst development / autophagosome maturation / autophagosome assembly / HSF1 activation / polyubiquitin modification-dependent protein binding / proteasomal protein catabolic process / Protein methylation / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / translesion synthesis / interstrand cross-link repair / enzyme regulator activity / negative regulation of smoothened signaling pathway / ERAD pathway / ATP metabolic process / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / endoplasmic reticulum unfolded protein response / positive regulation of protein dephosphorylation / positive regulation of glial cell proliferation / Attachment and Entry / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / protein dephosphorylation / viral genome replication / proteasome complex / lipid droplet / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / ubiquitin binding / RHO GTPases Activate Formins / Hh mutants are degraded by ERAD / macroautophagy / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / RAF activation / Translesion Synthesis by POLH / circadian regulation of gene expression / positive regulation of protein-containing complex assembly / establishment of protein localization / ABC-family proteins mediated transport / neuron differentiation / regulation of circadian rhythm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.1 Å | ||||||||||||
データ登録者 | van den Boom, J. / Marini, G. / Meyer, H. / Saibil, H. | ||||||||||||
資金援助 | 英国, 3件
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引用 | ジャーナル: EMBO J / 年: 2023 タイトル: Structural basis of ubiquitin-independent PP1 complex disassembly by p97. 著者: Johannes van den Boom / Guendalina Marini / Hemmo Meyer / Helen R Saibil / 要旨: The AAA+-ATPase p97 (also called VCP or Cdc48) unfolds proteins and disassembles protein complexes in numerous cellular processes, but how substrate complexes are loaded onto p97 and disassembled is ...The AAA+-ATPase p97 (also called VCP or Cdc48) unfolds proteins and disassembles protein complexes in numerous cellular processes, but how substrate complexes are loaded onto p97 and disassembled is unclear. Here, we present cryo-EM structures of p97 in the process of disassembling a protein phosphatase-1 (PP1) complex by extracting an inhibitory subunit from PP1. We show that PP1 and its partners SDS22 and inhibitor-3 (I3) are loaded tightly onto p97, surprisingly via a direct contact of SDS22 with the p97 N-domain. Loading is assisted by the p37 adapter that bridges two adjacent p97 N-domains underneath the substrate complex. A stretch of I3 is threaded into the central channel of the spiral-shaped p97 hexamer, while other elements of I3 are still attached to PP1. Thus, our data show how p97 arranges a protein complex between the p97 N-domain and central channel, suggesting a hold-and-extract mechanism for p97-mediated disassembly. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8b5r.cif.gz | 679 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8b5r.ent.gz | 458.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8b5r.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8b5r_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8b5r_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8b5r_validation.xml.gz | 111.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8b5r_validation.cif.gz | 185.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b5/8b5r ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b5/8b5r | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 15861MC C: 同じ文献を引用 (文献) M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-タンパク質 , 3種, 8分子 ABCDEFPS
#1: タンパク質 | 分子量: 90265.695 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VCP / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P55072, vesicle-fusing ATPase #3: タンパク質 | | 分子量: 37030.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1CC / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) 参照: UniProt: P36873, protein-serine/threonine phosphatase #4: タンパク質 | | 分子量: 41616.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1R7, SDS22 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q15435 |
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-タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 I
#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1890.321 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) |
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-UBX domain-containing protein ... , 2種, 2分子 XY
#5: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1123.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBXN2B 発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌) 参照: UniProt: Q14CS0 |
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#6: タンパク質 | 分子量: 9759.220 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBXN2B 発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌) 参照: UniProt: Q14CS0 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: p97 complex with p37 adaptor and SPI substrate / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4, #6, #5 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 85 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 81000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3300 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1800 nm / アライメント法: BASIC |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 3 sec. / 電子線照射量: 48 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
-解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 6.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 191477 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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