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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7z6q | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the whole photosynthetic complex from the green sulfur bacteria | ||||||
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![]() | PHOTOSYNTHESIS / reaction centre / electron transport / energy transfer / green sulfur bacterium / membrane protein / light-harvesting protein complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() thylakoid / bacteriochlorophyll binding / iron-sulfur cluster binding / photosynthesis / electron transfer activity / heme binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.5 Å | ||||||
![]() | Xie, H. / Tsiotis, G. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure of the whole photosynthetic reaction center apparatus from the green sulfur bacterium . 著者: Hao Xie / Alexandros Lyratzakis / Radhika Khera / Myrto Koutantou / Sonja Welsch / Hartmut Michel / Georgios Tsiotis / ![]() ![]() 要旨: Light energy absorption and transfer are very important processes in photosynthesis. In green sulfur bacteria light is absorbed primarily by the chlorosomes and its energy is transferred via the ...Light energy absorption and transfer are very important processes in photosynthesis. In green sulfur bacteria light is absorbed primarily by the chlorosomes and its energy is transferred via the Fenna-Matthews-Olson (FMO) proteins to a homodimeric reaction center (RC). Here, we report the cryogenic electron microscopic structure of the intact FMO-RC apparatus from at 2.5 Å resolution. The FMO-RC apparatus presents an asymmetric architecture and contains two FMO trimers that show different interaction patterns with the RC core. Furthermore, the two permanently bound transmembrane subunits PscC, which donate electrons to the special pair, interact only with the two large PscA subunits. This structure fills an important gap in our understanding of the transfer of energy from antenna to the electron transport chain of this RC and the transfer of electrons from reduced sulfur compounds to the special pair. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 784.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 689.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 14528MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Photosystem P840 reaction ... , 2種, 3分子 AaB
#1: タンパク質 | 分子量: 81784.641 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 49652 / DSM 12025 / NBRC 103806 / TLS / 参照: UniProt: Q8KAY0 #2: タンパク質 | | 分子量: 23540.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 49652 / DSM 12025 / NBRC 103806 / TLS / 参照: UniProt: Q8KAY1 |
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-タンパク質 , 2種, 3分子 CcD
#3: タンパク質 | 分子量: 22741.779 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 49652 / DSM 12025 / NBRC 103806 / TLS / 参照: UniProt: O07091 #4: タンパク質 | | 分子量: 16633.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 49652 / DSM 12025 / NBRC 103806 / TLS / 参照: UniProt: Q8KEP5 |
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-Bacteriochlorophyll ... , 1種, 6分子 EFGHIJ
#5: タンパク質 | 分子量: 40343.430 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 49652 / DSM 12025 / NBRC 103806 / TLS / 参照: UniProt: Q46393 |
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-非ポリマー , 9種, 101分子 ![](data/chem/img/GS0.gif)
![](data/chem/img/CLA.gif)
![](data/chem/img/BCL.gif)
![](data/chem/img/F39.gif)
![](data/chem/img/LHG.gif)
![](data/chem/img/IKV.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/CLA.gif)
![](data/chem/img/BCL.gif)
![](data/chem/img/F39.gif)
![](data/chem/img/LHG.gif)
![](data/chem/img/IKV.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#6: 化合物 | #7: 化合物 | ChemComp-CLA / #8: 化合物 | ChemComp-BCL / #9: 化合物 | #10: 化合物 | ChemComp-LHG / #11: 化合物 | #12: 化合物 | #13: 化合物 | #14: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Photosystem P840 reaction center / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 0.49 MDa / 実験値: YES |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 4 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 105000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm / Calibrated defocus min: 1200 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 2500 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 45 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
画像スキャン | 横: 4092 / 縦: 5769 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 4791019 | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 481095 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 60 | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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