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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7yuu | ||||||
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タイトル | MtaLon-ADP for the spiral oligomers of trimer | ||||||
![]() | Lon protease![]() | ||||||
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機能・相同性 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Li, S. / Hsieh, K. / Kuo, C. / Lee, S. / Ho, M. / Wang, C. / Zhang, K. / Chang, C.I. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: A 5+1 assemble-to-activate mechanism of the Lon proteolytic machine. 著者: Shanshan Li / Kan-Yen Hsieh / Chiao-I Kuo / Tzu-Chi Lin / Szu-Hui Lee / Yi-Ru Chen / Chun-Hsiung Wang / Meng-Ru Ho / See-Yeun Ting / Kaiming Zhang / Chung-I Chang / ![]() ![]() 要旨: Many AAA+ (ATPases associated with diverse cellular activities) proteins function as protein or DNA remodelers by threading the substrate through the central pore of their hexameric assemblies. In ...Many AAA+ (ATPases associated with diverse cellular activities) proteins function as protein or DNA remodelers by threading the substrate through the central pore of their hexameric assemblies. In this ATP-dependent translocating state, the substrate is gripped by the pore loops of the ATPase domains arranged in a universal right-handed spiral staircase organization. However, the process by which a AAA+ protein is activated to adopt this substrate-pore-loop arrangement remains unknown. We show here, using cryo-electron microscopy (cryo-EM), that the activation process of the Lon AAA+ protease may involve a pentameric assembly and a substrate-dependent incorporation of the sixth protomer to form the substrate-pore-loop contacts seen in the translocating state. Based on the structural results, we design truncated monomeric mutants that inhibit Lon activity by binding to the native pentamer and demonstrated that expressing these monomeric mutants in Escherichia coli cells containing functional Lon elicits specific phenotypes associated with lon deficiency, including the inhibition of persister cell formation. These findings uncover a substrate-dependent assembly process for the activation of a AAA+ protein and demonstrate a targeted approach to selectively inhibit its function within cells. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 284.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 229.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 34111MC ![]() 7yphC ![]() 7ypiC ![]() 7ypjC ![]() 7ypkC ![]() 7yuhC ![]() 7yumC ![]() 7yupC ![]() 7yutC ![]() 7yuvC ![]() 7yuwC ![]() 7yuxC ![]() 8k3yC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | ![]() 分子量: 88554.594 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: lonA1, lon 発現宿主: ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A059VAZ3, ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: MtaLon-Apo for the spiral oligomers of trimer / タイプ: COMPLEX / 詳細: MtaLon-ADP for the spiral oligomers of trimer / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 0.3 MDa / 実験値: YES |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
急速凍結![]() | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() |
撮影 | 電子線照射量: 48 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正![]() | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性![]() | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 5.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 17690 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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