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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7xkh | |||||||||||||||
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タイトル | Nucleotide-depleted F1 domain of FoF1-ATPase from Bacillus PS3, state1 | |||||||||||||||
要素 |
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キーワード | MOTOR PROTEIN / ATP synthase F1 ATPase FoF1 | |||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | Bacillus sp. PS3 (バクテリア) | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Nakano, A. / Kishikawa, J. / Nakanishi, A. / Mitsuoka, K. / Yokoyama, K. | |||||||||||||||
資金援助 | 日本, 4件
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引用 | ジャーナル: PNAS Nexus / 年: 2022 タイトル: Structural basis of unisite catalysis of bacterial FF-ATPase. 著者: Atsuki Nakano / Jun-Ichi Kishikawa / Atsuko Nakanishi / Kaoru Mitsuoka / Ken Yokoyama / 要旨: Adenosine triphosphate (ATP) synthases (FF-ATPases) are crucial for all aerobic organisms. F, a water-soluble domain, can catalyze both the synthesis and hydrolysis of ATP with the rotation of the ...Adenosine triphosphate (ATP) synthases (FF-ATPases) are crucial for all aerobic organisms. F, a water-soluble domain, can catalyze both the synthesis and hydrolysis of ATP with the rotation of the central rotor inside a cylinder made of in three different conformations (referred to as , , and ). In this study, we determined multiple cryo-electron microscopy structures of bacterial FF exposed to different reaction conditions. The structures of nucleotide-depleted FF indicate that the ε subunit directly forces to adopt a closed form independent of the nucleotide binding to . The structure of FF under conditions that permit only a single catalytic subunit per enzyme to bind ATP is referred to as unisite catalysis and reveals that ATP hydrolysis unexpectedly occurs on instead of , where ATP hydrolysis proceeds in the steady-state catalysis of FF. This indicates that the unisite catalysis of bacterial FF significantly differs from the kinetics of steady-state turnover with continuous rotation of the shaft. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7xkh.cif.gz | 540.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7xkh.ent.gz | 448.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7xkh.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xk/7xkh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xk/7xkh | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 33251MC 7xkoC 7xkpC 7xkqC 7xkrC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 54848.598 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus sp. PS3 (バクテリア) / 遺伝子: uncA, atpA / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) 参照: UniProt: A0A0M3VGF9, H+-transporting two-sector ATPase #2: タンパク質 | 分子量: 53424.625 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus sp. PS3 (バクテリア) / 遺伝子: uncD, atpD / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) 参照: UniProt: A0A0M4U1P9, H+-transporting two-sector ATPase #3: タンパク質 | | 分子量: 31859.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus sp. PS3 (バクテリア) / 遺伝子: uncG, atpG / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0M4TPJ7 #4: タンパク質 | | 分子量: 14585.905 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus sp. PS3 (バクテリア) / 遺伝子: uncC, atpC / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0M5MQR7 #5: 化合物 | ChemComp-PI / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: FoF1 from Bacillus PS3 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 0.53 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: MOLYBDENUM / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: JEOL CRYO ARM 300 |
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電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9625 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1381269 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 201220 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 6N2Y Accession code: 6N2Y / Source name: PDB / タイプ: experimental model |