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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7v21 | ||||||
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タイトル | human Serine beta-lactamase-like protein LACTB truncation variant | ||||||
要素 | Serine beta-lactamase-like protein LACTB, mitochondrial | ||||||
キーワード | HYDROLASE / mitochondrial intermembrane space protease / CYTOSOLIC PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / regulation of lipid metabolic process / lipid metabolic process / peptidase activity / mitochondrion / proteolysis / identical protein binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.08 Å | ||||||
データ登録者 | Zhang, M.H. / Yang, M.J. | ||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2022 タイトル: Structural basis for the catalytic activity of filamentous human serine beta-lactamase-like protein LACTB. 著者: Minghui Zhang / Laixing Zhang / Runyu Guo / Chun Xiao / Jian Yin / Sensen Zhang / Maojun Yang / 要旨: Serine beta-lactamase-like protein (LACTB) is a mammalian mitochondrial serine protease that can specifically hydrolyze peptide bonds adjacent to aspartic acid residues and is structurally related to ...Serine beta-lactamase-like protein (LACTB) is a mammalian mitochondrial serine protease that can specifically hydrolyze peptide bonds adjacent to aspartic acid residues and is structurally related to prokaryotic penicillin-binding proteins. Here, we determined the cryoelectron microscopy structures of human LACTB (hLACTB) filaments from wild-type protein, a middle region deletion mutant, and in complex with the inhibitor Z-AAD-CMK at 3.0-, 3.1-, and 2.8-Å resolution, respectively. Structural analysis and activity assays revealed that three interfaces are required for the assembly of hLACTB filaments and that the formation of higher order helical structures facilitates its cleavage activity. Further structural and enzymatic analyses of middle region deletion constructs indicated that, while this region is necessary for substrate hydrolysis, it is not required for filament formation. Moreover, the inhibitor-bound structure showed that hLACTB may cleave peptide bonds adjacent to aspartic acid residues. These findings provide the structural basis underlying hLACTB catalytic activity. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7v21.cif.gz | 265.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7v21.ent.gz | 215.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7v21.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7v21_validation.pdf.gz | 718.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7v21_full_validation.pdf.gz | 727.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 7v21_validation.xml.gz | 41.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7v21_validation.cif.gz | 64 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v2/7v21 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v2/7v21 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 47029.566 Da / 分子数: 4 / 変異: deletions 224-289 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LACTB, MRPL56, UNQ843/PRO1781 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P83111, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: mitochondrial intermembrane space protease truncation タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.08 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 120786 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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