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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7uzu | ||||||
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タイトル | Ankyrin-1 (N-terminal region of membrane binding domain, local refinement from consensus reconstruction; bound to N-terminal peptide from band 3) | ||||||
要素 |
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キーワード | STRUCTURAL PROTEIN / Membrane Protein / Erythrocyte / Ankyrin | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 spectrin-associated cytoskeleton / positive regulation of organelle organization / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / pH elevation / Defective SLC4A1 causes hereditary spherocytosis type 4 (HSP4), distal renal tubular acidosis (dRTA) and dRTA with hemolytic anemia (dRTA-HA) / negative regulation of urine volume / NrCAM interactions / Neurofascin interactions / Bicarbonate transporters / intracellular monoatomic ion homeostasis ...spectrin-associated cytoskeleton / positive regulation of organelle organization / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / pH elevation / Defective SLC4A1 causes hereditary spherocytosis type 4 (HSP4), distal renal tubular acidosis (dRTA) and dRTA with hemolytic anemia (dRTA-HA) / negative regulation of urine volume / NrCAM interactions / Neurofascin interactions / Bicarbonate transporters / intracellular monoatomic ion homeostasis / ankyrin-1 complex / CHL1 interactions / plasma membrane phospholipid scrambling / monoatomic anion transmembrane transporter activity / cytoskeletal anchor activity / chloride:bicarbonate antiporter activity / solute:inorganic anion antiporter activity / bicarbonate transport / monoatomic anion transport / bicarbonate transmembrane transporter activity / M band / Interaction between L1 and Ankyrins / chloride transport / chloride transmembrane transporter activity / ankyrin binding / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / hemoglobin binding / spectrin binding / cortical cytoskeleton / exocytosis / axolemma / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / erythrocyte development / COPI-mediated anterograde transport / protein-membrane adaptor activity / chloride transmembrane transport / cytoskeleton organization / sarcoplasmic reticulum / protein localization to plasma membrane / regulation of intracellular pH / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / transmembrane transport / sarcolemma / Z disc / structural constituent of cytoskeleton / cytoplasmic side of plasma membrane / blood coagulation / ATPase binding / basolateral plasma membrane / protein phosphatase binding / postsynaptic membrane / transmembrane transporter binding / blood microparticle / cytoskeleton / neuron projection / structural molecule activity / enzyme binding / signal transduction / protein homodimerization activity / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.3 Å | ||||||
データ登録者 | Vallese, F. / Kim, K. / Yen, L.Y. / Johnston, J.D. / Noble, A.J. / Cali, T. / Clarke, O.B. | ||||||
資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022 タイトル: Architecture of the human erythrocyte ankyrin-1 complex. 著者: Francesca Vallese / Kookjoo Kim / Laura Y Yen / Jake D Johnston / Alex J Noble / Tito Calì / Oliver Biggs Clarke / 要旨: The stability and shape of the erythrocyte membrane is provided by the ankyrin-1 complex, but how it tethers the spectrin-actin cytoskeleton to the lipid bilayer and the nature of its association ...The stability and shape of the erythrocyte membrane is provided by the ankyrin-1 complex, but how it tethers the spectrin-actin cytoskeleton to the lipid bilayer and the nature of its association with the band 3 anion exchanger and the Rhesus glycoproteins remains unknown. Here we present structures of ankyrin-1 complexes purified from human erythrocytes. We reveal the architecture of a core complex of ankyrin-1, the Rhesus proteins RhAG and RhCE, the band 3 anion exchanger, protein 4.2, glycophorin A and glycophorin B. The distinct T-shaped conformation of membrane-bound ankyrin-1 facilitates recognition of RhCE and, unexpectedly, the water channel aquaporin-1. Together, our results uncover the molecular details of ankyrin-1 association with the erythrocyte membrane, and illustrate the mechanism of ankyrin-mediated membrane protein clustering. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7uzu.cif.gz | 232.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7uzu.ent.gz | 158 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7uzu.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7uzu_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7uzu_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7uzu_validation.xml.gz | 32.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7uzu_validation.cif.gz | 46.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uz/7uzu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uz/7uzu | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 26918MC 7uz3C 7uzeC 7uzqC 7uzsC 7uzvC 7v07C 7v0kC 7v0mC 7v0qC 7v0sC 7v0tC 7v0uC 7v0xC 7v0yC 7v19C 8crqC 8crrC 8crtC 8cs9C 8cslC 8csvC 8cswC 8csxC 8csyC 8ct2C 8ct3C 8cteC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
実験データセット #1 | データ参照: 10.6019/EMPIAR-11043 / データの種類: EMPIAR |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 206522.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: Blood / 組織: Erythrocytes / 参照: UniProt: P16157 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 101883.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: Blood / 組織: Erythrocytes / 参照: UniProt: P02730 |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Ankyrin complex mixture purified from digitonin-solubilized erythrocyte ghost membranes タイプ: COMPLEX 詳細: N-terminal part of ankyrin-1 membrane binding domain (local refinement) bound to N-terminal fragment of band 3 Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: Plasma membrane / 器官: Blood / 組織: Erythrocytes |
緩衝液 | pH: 7.4 詳細: Final gel filtration buffer contained 0.05% w/v digitonin, 130 mM KCl, 20 mM HEPES, pH 7.4, 1 mM ATP, 1 mM MgCl2, 1 mM PMSF. Peak fractions were concentrated to 8 mg/mL and 0.01% ( w/v ...詳細: Final gel filtration buffer contained 0.05% w/v digitonin, 130 mM KCl, 20 mM HEPES, pH 7.4, 1 mM ATP, 1 mM MgCl2, 1 mM PMSF. Peak fractions were concentrated to 8 mg/mL and 0.01% ( w/v glycyrrhizic acid was added immediately prior to vitrification. |
試料 | 濃度: 8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES 詳細: Ankyrin complex mixture, purified from digitonin-solubilized erythrocyte ghost membranes |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: 4-6 seconds, wait time 30 seconds |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 2.5 sec. / 電子線照射量: 58 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 14464 / 詳細: Two grids were imaged in a single session. |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: Patch CTF (cryoSPARC v3) followed by per particle defocus refinement and refinement of higher order aberrations (cryoSPARC v3) タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 710437 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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