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- PDB-7uxu: CryoEM structure of the TIR domain from AbTir in complex with 3AD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uxu
タイトルCryoEM structure of the TIR domain from AbTir in complex with 3AD
要素Molecular chaperone Tir
キーワードHYDROLASE / 2' cADPR / NADase / Bacterial TIR
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD catabolic process / NAD+ nucleosidase activity / signal transduction
類似検索 - 分子機能
TIR domain / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1O4 / Molecular chaperone Tir
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baumannii (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.74 Å
データ登録者Li, S. / Nanson, J.D. / Manik, M.K. / Gu, W. / Landsberg, M.J. / Ve, T. / Kobe, B.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia) オーストラリア
Australian Research Council (ARC) オーストラリア
引用ジャーナル: Science / 年: 2022
タイトル: Cyclic ADP ribose isomers: Production, chemical structures, and immune signaling.
著者: Mohammad K Manik / Yun Shi / Sulin Li / Mark A Zaydman / Neha Damaraju / Samuel Eastman / Thomas G Smith / Weixi Gu / Veronika Masic / Tamim Mosaiab / James S Weagley / Steven J Hancock / ...著者: Mohammad K Manik / Yun Shi / Sulin Li / Mark A Zaydman / Neha Damaraju / Samuel Eastman / Thomas G Smith / Weixi Gu / Veronika Masic / Tamim Mosaiab / James S Weagley / Steven J Hancock / Eduardo Vasquez / Lauren Hartley-Tassell / Nestoras Kargios / Natsumi Maruta / Bryan Y J Lim / Hayden Burdett / Michael J Landsberg / Mark A Schembri / Ivan Prokes / Lijiang Song / Murray Grant / Aaron DiAntonio / Jeffrey D Nanson / Ming Guo / Jeffrey Milbrandt / Thomas Ve / Bostjan Kobe /
要旨: Cyclic adenosine diphosphate (ADP)-ribose (cADPR) isomers are signaling molecules produced by bacterial and plant Toll/interleukin-1 receptor (TIR) domains via nicotinamide adenine dinucleotide ...Cyclic adenosine diphosphate (ADP)-ribose (cADPR) isomers are signaling molecules produced by bacterial and plant Toll/interleukin-1 receptor (TIR) domains via nicotinamide adenine dinucleotide (oxidized form) (NAD) hydrolysis. We show that v-cADPR (2'cADPR) and v2-cADPR (3'cADPR) isomers are cyclized by O-glycosidic bond formation between the ribose moieties in ADPR. Structures of 2'cADPR-producing TIR domains reveal conformational changes that lead to an active assembly that resembles those of Toll-like receptor adaptor TIR domains. Mutagenesis reveals a conserved tryptophan that is essential for cyclization. We show that 3'cADPR is an activator of ThsA effector proteins from the bacterial antiphage defense system termed Thoeris and a suppressor of plant immunity when produced by the effector HopAM1. Collectively, our results reveal the molecular basis of cADPR isomer production and establish 3'cADPR in bacteria as an antiviral and plant immunity-suppressing signaling molecule.
履歴
登録2022年5月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年9月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22022年10月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32024年6月12日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Molecular chaperone Tir
B: Molecular chaperone Tir
C: Molecular chaperone Tir
D: Molecular chaperone Tir
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,2048
ポリマ－62,4584
非ポリマー2,7464
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
対称性らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 4 / Rise per n subunits: 17.8 Å / Rotation per n subunits: 174 °)

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要素

#1: タンパク質
Molecular chaperone Tir / TIR domain-containing protein


分子量: 15614.538 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii (バクテリア)
遺伝子: APD31_10100, H0529_09530 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0Q1J3X1
#2: 化合物
ChemComp-1O4 / [[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl] [(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-(8-azanylisoquinolin-2-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methyl hydrogen phosphate


分子量: 686.482 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H30N7O13P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Filament of the AbTIR TIR domain in complex with 3AD
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Acinetobacter baumannii (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 2.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 96 % / 凍結前の試料温度: 281 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL CRYO ARM 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 100 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 40.9 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
7ISOLDEモデルフィッティング
12cryoSPARCv3.3.1３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 174.056 ° / 軸方向距離/サブユニット: 17.867 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 2.74 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 272949 / 対称性のタイプ: HELICAL
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 33.48 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00514612
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.89136292
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0505716
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0078884
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.74861776

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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