+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7urt | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | T=1 particle HIV-1 CA G60A/G61P/M66A | |||||||||
![]() | Gag polyprotein | |||||||||
![]() | VIRUS LIKE PARTICLE / HIV-1 / capsid / declination / pentamer / hexamer | |||||||||
機能・相同性 | ![]() viral process / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.39 Å | |||||||||
![]() | Pornillos, O. / Ganser-Pornillos, B.K. / Schirra, R.T. | |||||||||
資金援助 | ![]()
| |||||||||
![]() | ![]() タイトル: A molecular switch modulates assembly and host factor binding of the HIV-1 capsid. 著者: Randall T Schirra / Nayara F B Dos Santos / Kaneil K Zadrozny / Iga Kucharska / Barbie K Ganser-Pornillos / Owen Pornillos / ![]() ![]() 要旨: The HIV-1 capsid is a fullerene cone made of quasi-equivalent hexamers and pentamers of the viral CA protein. Typically, quasi-equivalent assembly of viral capsid subunits is controlled by a ...The HIV-1 capsid is a fullerene cone made of quasi-equivalent hexamers and pentamers of the viral CA protein. Typically, quasi-equivalent assembly of viral capsid subunits is controlled by a molecular switch. Here, we identify a Thr-Val-Gly-Gly motif that modulates CA hexamer/pentamer switching by folding into a 3 helix in the pentamer and random coil in the hexamer. Manipulating the coil/helix configuration of the motif allowed us to control pentamer and hexamer formation in a predictable manner, thus proving its function as a molecular switch. Importantly, the switch also remodels the common binding site for host factors that are critical for viral replication and the new ultra-potent HIV-1 inhibitor lenacapavir. This study reveals that a critical assembly element also modulates the post-assembly and viral replication functions of the HIV-1 capsid and provides new insights on capsid function and inhibition. | |||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 57.6 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 40.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 34 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 46.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 26718MC ![]() 7urnC ![]() 8eepC ![]() 8eetC ![]() 8ejlC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 | ![]()
| x 60
2 |
|
3 | ![]()
| x 5
4 | ![]()
| x 6
5 | ![]()
|
対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25624.396 Da / 分子数: 1 / 変異: G60A/G61P/M66a / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: gag / 発現宿主: ![]() ![]() | ||
---|---|---|---|
#2: 化合物 | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: T=1 particle of HIV-1 CA G60A/G61P/M66A / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE |
緩衝液 | pH: 6 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: Manual plunge-freezing |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-
解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
EMソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.39 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 509666 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL 詳細: IP6 molecules were fit as rigid bodies in myo conformation | ||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 4XFX Accession code: 4XFX / Source name: PDB / タイプ: experimental model |