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万見
- PDB-7tof: Structure of G6PD-WT dimer with no symmetry applied -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7tof
タイトルStructure of G6PD-WT dimer with no symmetry applied
要素Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / apo protein
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein glutathionylation / pentose biosynthetic process / ribose phosphate biosynthetic process / glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+) / positive regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / glucose-6-phosphate dehydrogenase activity / response to iron(III) ion / pentose-phosphate shunt, oxidative branch / ペントースリン酸経路 / NADPH regeneration ...negative regulation of protein glutathionylation / pentose biosynthetic process / ribose phosphate biosynthetic process / glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+) / positive regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / glucose-6-phosphate dehydrogenase activity / response to iron(III) ion / pentose-phosphate shunt, oxidative branch / ペントースリン酸経路 / NADPH regeneration / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / glucose 6-phosphate metabolic process / NADP metabolic process / pentose-phosphate shunt / D-glucose binding / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / response to food / cholesterol biosynthetic process / erythrocyte maturation / centriolar satellite / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / regulation of neuron apoptotic process / glutathione metabolic process / substantia nigra development / TP53 Regulates Metabolic Genes / lipid metabolic process / response to organic cyclic compound / cytoplasmic side of plasma membrane / glucose metabolic process / NADP binding / cellular response to oxidative stress / response to ethanol / intracellular membrane-bounded organelle / protein homodimerization activity / extracellular exosome / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Glucose-6-phosphate dehydrogenase, active site / Glucose-6-phosphate dehydrogenase active site. / グルコース-6-リン酸デヒドロゲナーゼ / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD-binding / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Wei, X. / Marmorstein, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2022
タイトル: Allosteric role of a structural NADP molecule in glucose-6-phosphate dehydrogenase activity.
著者: Xuepeng Wei / Kathryn Kixmoeller / Elana Baltrusaitis / Xiaolu Yang / Ronen Marmorstein /
要旨: Human glucose-6-phosphate dehydrogenase (G6PD) is the main cellular source of NADPH, and thus plays a key role in maintaining reduced glutathione to protect cells from oxidative stress disorders such ...Human glucose-6-phosphate dehydrogenase (G6PD) is the main cellular source of NADPH, and thus plays a key role in maintaining reduced glutathione to protect cells from oxidative stress disorders such as hemolytic anemia. G6PD is a multimeric enzyme that uses the cofactors β-D-glucose 6-phosphate (G6P) and "catalytic" NADP (NADPc), as well as a "structural" NADP (NADPs) located ∼25 Å from the active site, to generate NADPH. While X-ray crystallographic and biochemical studies have revealed a role for NADPs in maintaining the catalytic activity by stabilizing the multimeric G6PD conformation, other potential roles for NADPs have not been evaluated. Here, we determined the high resolution cryo-electron microscopy structures of human wild-type G6PD in the absence of bound ligands and a catalytic G6PD-D200N mutant bound to NADPc and NADPs in the absence or presence of G6P. A comparison of these structures, together with previously reported structures, reveals that the unliganded human G6PD forms a mixture of dimers and tetramers with similar overall folds, and binding of NADPs induces a structural ordering of a C-terminal extension region and allosterically regulates G6P binding and catalysis. These studies have implications for understanding G6PD deficiencies and for therapy of G6PD-mediated disorders.
履歴
登録2022年1月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月12日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
B: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,6652
ポリマ－118,6652
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase / G6PD


分子量: 59332.586 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: G6PD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P11413, glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: G6PD proteinグルコース-6-リン酸デヒドロゲナーゼ
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.11 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 76546 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0037766
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.57910502
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.5861032
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0441124
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051374

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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