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万見
- PDB-7si6: Structure of ATP7B in state 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7si6
タイトルStructure of ATP7B in state 1
要素P-type Cu(+) transporter
キーワードMETAL TRANSPORT / Translocase / Copper transport / Wilson disease
機能・相同性
機能・相同性情報


Ion transport by P-type ATPases / P-type Cu+ transporter / P-type monovalent copper transporter activity / trans-Golgi network / copper ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Heavy metal-associated domain, copper ion-binding / P-type ATPase, subfamily IB / Heavy-metal-associated, conserved site / Heavy-metal-associated domain. / Heavy-metal-associated domain / Heavy metal-associated domain superfamily / Heavy-metal-associated domain profile. / Heavy metal-associated domain, HMA / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain ...Heavy metal-associated domain, copper ion-binding / P-type ATPase, subfamily IB / Heavy-metal-associated, conserved site / Heavy-metal-associated domain. / Heavy-metal-associated domain / Heavy metal-associated domain superfamily / Heavy-metal-associated domain profile. / Heavy metal-associated domain, HMA / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
TETRAFLUOROALUMINATE ION / P-type Cu(+) transporter
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus tropicalis (ネッタイツメガエル)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.32 Å
データ登録者Bitter, R.M. / Oh, S.C. / Hite, R.K. / Yuan, P.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS109307 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P30 CA008748 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: Structure of the Wilson disease copper transporter ATP7B.
著者: Ryan M Bitter / SeCheol Oh / Zengqin Deng / Suhaila Rahman / Richard K Hite / Peng Yuan /
要旨: ATP7A and ATP7B, two homologous copper-transporting P1B-type ATPases, play crucial roles in cellular copper homeostasis, and mutations cause Menkes and Wilson diseases, respectively. ATP7A/B contains ...ATP7A and ATP7B, two homologous copper-transporting P1B-type ATPases, play crucial roles in cellular copper homeostasis, and mutations cause Menkes and Wilson diseases, respectively. ATP7A/B contains a P-type ATPase core consisting of a membrane transport domain and three cytoplasmic domains, the A, P, and N domains, and a unique amino terminus comprising six consecutive metal-binding domains. Here, we present a cryo-electron microscopy structure of frog ATP7B in a copper-free state. Interacting with both the A and P domains, the metal-binding domains are poised to exert copper-dependent regulation of ATP hydrolysis coupled to transmembrane copper transport. A ring of negatively charged residues lines the cytoplasmic copper entrance that is presumably gated by a conserved basic residue sitting at the center. Within the membrane, a network of copper-coordinating ligands delineates a stepwise copper transport pathway. This work provides the first glimpse into the structure and function of ATP7 proteins and facilitates understanding of disease mechanisms and development of rational therapies.
履歴
登録2021年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-25138
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: P-type Cu(+) transporter
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,8063
ポリマ－159,6791
非ポリマー1272
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 P-type Cu(+) transporter


分子量: 159678.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus tropicalis (ネッタイツメガエル)
遺伝子: atp7b / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: A0A6I8R0A5, P-type Cu+ transporter
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ALF / TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト


分子量: 102.975 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ATP7B / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Xenopus tropicalis (ネッタイツメガエル)
由来(組換発現)生物種: Komagataella pastoris (菌類)
緩衝液pH: 7
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPES1
2150 mMNaCl1
35 mMMgCl21
410 mMNaF1
50.5 mMADP1
61 mMAlCl31
740 micromolarGDN1
試料濃度: 7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 61 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION2.1粒子像選択
2SerialEM画像取得
4CTFFIND1.14CTF補正
5cryoSPARC3.2CTF補正
8PHENIXモデルフィッティング
10PHENIXモデル精密化
12cryoSPARC最終オイラー角割当
14cryoSPARC3.2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1889296
3次元再構成解像度: 3.32 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 138790 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 3RFU

3rfu


Accession code: 3RFU / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0026731
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.4279122
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.245919
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0421121
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031137

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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