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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7s78 | ||||||
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タイトル | Structure of a cell-entry defective human adenovirus provides insights into precursor proteins and capsid maturation | ||||||
要素 |
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キーワード | VIRUS / Adenovirus / ts1 mutant / minor protein precursors / virus maturation | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 hexon binding / protein transport along microtubule / viral capsid, decoration / T=25 icosahedral viral capsid / lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / viral procapsid / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / viral release from host cell / viral life cycle / viral capsid ...hexon binding / protein transport along microtubule / viral capsid, decoration / T=25 icosahedral viral capsid / lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / viral procapsid / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / viral release from host cell / viral life cycle / viral capsid / host cell / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Human adenovirus C serotype 5 (ヒトアデノウイルス) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.72 Å | ||||||
データ登録者 | Reddy, V.S. / Yu, X. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2022 タイトル: Structure of a Cell Entry Defective Human Adenovirus Provides Insights into Precursor Proteins and Capsid Maturation. 著者: Xiaodi Yu / Tina-Marie Mullen / Vahid Abrishami / Juha T Huiskonen / Glen R Nemerow / Vijay S Reddy / 要旨: Maturation of adenoviruses is distinguished by proteolytic processing of several interior minor capsid proteins and core proteins by the adenoviral protease and subsequent reorganization of ...Maturation of adenoviruses is distinguished by proteolytic processing of several interior minor capsid proteins and core proteins by the adenoviral protease and subsequent reorganization of adenovirus core. We report the results derived from the icosahedrally averaged cryo-EM structure of a cell entry defective form of adenovirus, designated ts1, at a resolution of 3.7 Å as well as of the localized reconstructions of unique hexons and penton base. The virion structure revealed the structures and organization of precursors of minor capsid proteins, pIIIa, pVI and pVIII, which are closely associated with the hexons on the capsid interior. In addition to a well-ordered helical domain (a.a. 310-397) of pIIIa, highlights of the structure include the precursors of VIII display significantly different structures near the cleavage sites. Moreover, we traced residues 4-96 of the membrane lytic protein (pVI) that includes an amphipathic helix occluded deep in the hexon cavity suggesting the possibility of co-assembly of hexons with the precursors of VI. In addition, we observe a second copy of pVI ordered up to residue L40 in the peripentonal hexons and a few fragments of density corresponding to 2nd and 3rd copies of pVI in other hexons. However, we see no evidence of precursors of VII binding in the hexon cavity. These findings suggest the possibility that differently bound pVI molecules undergo processing at the N-terminal cleavage sites at varying efficiencies, subsequently creating competition between the cleaved and uncleaved forms of VI, followed by reorganization, processing, and release of VI molecules from the hexon cavities. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7s78.cif.gz | 2.5 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7s78.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 7s78.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7s78_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7s78_full_validation.pdf.gz | 1.7 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7s78_validation.xml.gz | 340.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7s78_validation.cif.gz | 523.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/s7/7s78 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/s7/7s78 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-要素
-タンパク質 , 4種, 26分子 ABCDEFGHIJKLNPQRSWXYZ01234
#1: タンパク質 | 分子量: 108107.617 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human adenovirus C serotype 5 (ヒトアデノウイルス) 株: Ad2-ts1 / 参照: UniProt: P04133 #2: タンパク質 | | 分子量: 63356.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human adenovirus C serotype 5 (ヒトアデノウイルス) 株: Ad2-ts1 / 参照: UniProt: P12538 #4: タンパク質 | 分子量: 14468.134 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human adenovirus C serotype 5 (ヒトアデノウイルス) 株: Ad2-ts1 / 参照: UniProt: P03281 #6: タンパク質 | 分子量: 27027.510 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human adenovirus C serotype 5 (ヒトアデノウイルス) 株: Ad2-ts1 / 参照: UniProt: P24937 |
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-Pre-hexon-linking protein ... , 2種, 3分子 MUV
#3: タンパク質 | 分子量: 65322.805 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human adenovirus C serotype 5 (ヒトアデノウイルス) 株: Ad2-ts1 / 参照: UniProt: P12537 |
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#5: タンパク質 | 分子量: 24710.590 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human adenovirus C serotype 5 (ヒトアデノウイルス) 株: Ad2-ts1 / 参照: UniProt: P24936 |
-タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 56
#7: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1379.692 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human adenovirus C serotype 5 (ヒトアデノウイルス) 株: Ad2-ts1 |
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#8: タンパク質・ペプチド | 分子量: 869.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human adenovirus C serotype 5 (ヒトアデノウイルス) 株: Ad2-ts1 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Human adenovirus C serotype 5 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 150 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Human adenovirus C serotype 5 (ヒトアデノウイルス) 株: Ad2-ts1 |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION |
天然宿主 | 生物種: Homo sapiens / 株: Ad2-ts1 |
ウイルス殻 | 名称: Capsid / 直径: 1000 nm / 三角数 (T数): 25 |
緩衝液 | pH: 8.1 / 詳細: 40 mM Tris, pH 8.1 |
緩衝液成分 | 濃度: 40 mM / 名称: Tris |
試料 | 濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: 20mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3 |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 22500 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 12 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 1510 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 38 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 21320 | ||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.72 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 11277 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 18 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 3IYN 3iyn Accession code: 3IYN / Source name: PDB / タイプ: experimental model |