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万見
- PDB-7rav: Cryo-EM structure of the unliganded form of NLR family apoptosis ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rav
タイトルCryo-EM structure of the unliganded form of NLR family apoptosis inhibitory protein 5 (NAIP5)
要素Baculoviral IAP repeat-containing protein 1e
キーワードIMMUNE SYSTEM / pre-liganded NAIP5 / inflammasome / innate immunity / host-pathogen interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


IPAF inflammasome complex / pyroptotic inflammatory response / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / detection of bacterium / positive regulation of interleukin-1 beta production / perikaryon / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to bacterium / inflammatory response / symbiont entry into host cell ...IPAF inflammasome complex / pyroptotic inflammatory response / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / detection of bacterium / positive regulation of interleukin-1 beta production / perikaryon / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to bacterium / inflammatory response / symbiont entry into host cell / innate immune response / neuronal cell body / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Baculoviral IAP repeat-containing protein 1 / NLRC4, helical domain / : / NLRC4 helical domain / Nlrc4-like, winged helix domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / BIR repeat. / BIR repeat ...Baculoviral IAP repeat-containing protein 1 / NLRC4, helical domain / : / NLRC4 helical domain / Nlrc4-like, winged helix domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / BIR repeat. / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Baculoviral IAP repeat-containing protein 1e
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Paidimuddala, B. / Cao, J. / Xie, Q. / Wu, H. / Zhang, L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Mechanism of NAIP-NLRC4 inflammasome activation revealed by cryo-EM structure of unliganded NAIP5.
著者: Bhaskar Paidimuddala / Jianhao Cao / Grady Nash / Qing Xie / Hao Wu / Liman Zhang /
要旨: The nucleotide-binding domain (NBD), leucine rich repeat (LRR) domain containing protein family (NLR family) apoptosis inhibitory proteins (NAIPs) are cytosolic receptors that play critical roles in ...The nucleotide-binding domain (NBD), leucine rich repeat (LRR) domain containing protein family (NLR family) apoptosis inhibitory proteins (NAIPs) are cytosolic receptors that play critical roles in the host defense against bacterial infection. NAIPs interact with conserved bacterial ligands and activate the NLR family caspase recruitment domain containing protein 4 (NLRC4) to initiate the NAIP-NLRC4 inflammasome pathway. Here we found the process of NAIP activation is completely different from NLRC4. Our cryo-EM structure of unliganded mouse NAIP5 adopts an unprecedented wide-open conformation, with the nucleating surface fully exposed and accessible to recruit inactive NLRC4. Upon ligand binding, the winged helix domain (WHD) of NAIP5 undergoes roughly 20° rotation to form a steric clash with the inactive NLRC4, which triggers the conformational change of NLRC4 from inactive to active state. We also show the rotation of WHD places the 17-18 loop at a position that directly bind the active NLRC4 and stabilize the NAIP5-NLRC4 complex. Overall, these data provide structural mechanisms of inactive NAIP5, the process of NAIP5 activation and NAIP-dependent NLRC4 activation.
履歴
登録2021年7月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年3月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Baculoviral IAP repeat-containing protein 1e
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,6352
ポリマ－161,1281
非ポリマー5071
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Baculoviral IAP repeat-containing protein 1e / Neuronal apoptosis inhibitory protein 5


分子量: 161128.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Naip5, Birc1e, Naip-rs3 / プラスミド: pCMV-flag-NAIP5 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9R016
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: CELL / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: pre-liganded form of NAIP5 / タイプ: CELL / Entity ID: #1 / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293 / プラスミド: pCMV-Flag-NAIP5
緩衝液pH: 8
試料濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 52 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.18.2_3874精密化
PHENIX1.18.2_3874精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2SerialEM画像取得
4cryoSPARCCTF補正
7Coot0.9.4.1 ELモデルフィッティング
12cryoSPARC３次元再構成
13PHENIX1.18.2-3874モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 159513 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-ID
15YUD

5yud

1
26B5B

6b5b

1
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 91.8 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00496353
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.81488586
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0502943
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00531090
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.6404849

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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