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- PDB-7qvy: Cryo-EM structure of coxsackievirus A6 empty particle -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qvy
タイトルCryo-EM structure of coxsackievirus A6 empty particle
要素
  • Capsid protein VP1
  • Capsid protein VP2
  • Capsid protein VP3
キーワードVIRUS / enterovirus / coxsackievirus A6 / empty particle / capsid / cryo-EM
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / nucleoside-triphosphate phosphatase ...symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / RNA helicase activity / induction by virus of host autophagy / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / virus-mediated perturbation of host defense response / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Protein of unknown function DUF3724, picornavirus / Protein of unknown function (DUF3724) / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 ...Protein of unknown function DUF3724, picornavirus / Protein of unknown function (DUF3724) / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Coxsackievirus A6 (コクサッキーウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.82 Å
データ登録者Buttner, C.R. / Spurny, R. / Fuzik, T. / Plevka, P.
資金援助 チェコ, 2件
組織認可番号国
Grant Agency of the Czech RepublicGX-1925982X チェコ
Ministry of Education, Youth and Sports of the Czech RepublicLM2018127 チェコ
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2022
タイトル: Cryo-electron microscopy and image classification reveal the existence and structure of the coxsackievirus A6 virion.
著者: Carina R Büttner / Radovan Spurný / Tibor Füzik / Pavel Plevka /
要旨: Coxsackievirus A6 (CV-A6) has recently overtaken enterovirus A71 and CV-A16 as the primary causative agent of hand, foot, and mouth disease worldwide. Virions of CV-A6 were not identified in previous ...Coxsackievirus A6 (CV-A6) has recently overtaken enterovirus A71 and CV-A16 as the primary causative agent of hand, foot, and mouth disease worldwide. Virions of CV-A6 were not identified in previous structural studies, and it was speculated that the virus is unique among enteroviruses in using altered particles with expanded capsids to infect cells. In contrast, the virions of other enteroviruses are required for infection. Here we used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to determine the structures of the CV-A6 virion, altered particle, and empty capsid. We show that the CV-A6 virion has features characteristic of virions of other enteroviruses, including a compact capsid, VP4 attached to the inner capsid surface, and fatty acid-like molecules occupying the hydrophobic pockets in VP1 subunits. Furthermore, we found that in a purified sample of CV-A6, the ratio of infectious units to virions is 1 to 500. Therefore, it is likely that virions of CV-A6 initiate infection, like those of other enteroviruses. Our results provide evidence that future vaccines against CV-A6 should target its virions instead of the antigenically distinct altered particles. Furthermore, the structure of the virion provides the basis for the rational development of capsid-binding inhibitors that block the genome release of CV-A6.
履歴
登録2022年1月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年9月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年7月17日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_initial_refinement_model
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP2
C: Capsid protein VP3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,0273
ポリマ－88,0273
非ポリマー00
水00
1
A: Capsid protein VP1
B: Capsid protein VP2
C: Capsid protein VP3
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,281,605180
ポリマ－5,281,605180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59

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要素

#1: タンパク質 Capsid protein VP1 / P1D / Virion protein 1


分子量: 33530.293 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: The first amino-acid of VP1 in the corresponding section of the GenBank polyprotein entry (AAR38844) (Asn) is not the actual first residue as the proteolytic cleavage of the viral polyprotein ...詳細: The first amino-acid of VP1 in the corresponding section of the GenBank polyprotein entry (AAR38844) (Asn) is not the actual first residue as the proteolytic cleavage of the viral polyprotein occurs at an alternative location, leaving the following residue Asp-2 as the first residue (D-1), and the Asn as the extra C-term residue described for VP3 (N-241) as it was observed in the virion.
由来: (天然) Coxsackievirus A6 (コクサッキーウイルス)
参照: UniProt: Q6JKS2
#2: タンパク質 Capsid protein VP2 / P1B / Virion protein 2


分子量: 28006.529 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Coxsackievirus A6 (コクサッキーウイルス)
参照: UniProt: Q6JKS2
#3: タンパク質 Capsid protein VP3 / P1C / Virion protein 3


分子量: 26489.936 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: VP3 has an additional C-terminal residue (N-241) compared to GenBank entry AAR38844 due to alternative cleavage of the polyprotein (see compound details for molecule 1 VP1).
由来: (天然) Coxsackievirus A6 (コクサッキーウイルス)
参照: UniProt: Q6JKS2

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来詳細
1Coxsackievirus A6VIRUSall0NATURAL
2CapsidCOMPLEXall1NATURALnaturally occurring empty CV-A6 particle
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
115.6 MDaNO
215.6 MDaNO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株
21Coxsackievirus A6 (コクサッキーウイルス)86107Gdula
32Coxsackievirus A6 (コクサッキーウイルス)86107Gdula
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
ウイルス殻名称: CV-A6 empty particle / 直径: 335 nm / 三角数 (T数): 3
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS, pH 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
18 mg/mLsodium chlorideNaCl1
20.2 mg/mLpotassium chlorideKCl1
31.15 mg/mLdisodium hydrogen phosphateNa2HPO41
40.2 mg/mLpotassium dihydrogen phosphateKH2PO41
試料濃度: 2.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Calibrated defocus min: 500 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 45 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9862
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096 / 動画フレーム数/画像: 7

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1crYOLO粒子像選択
2EPU1.12画像取得
4Gctf1.06CTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9RELION3.1初期オイラー角割当
10RELION3.1最終オイラー角割当
11RELION3.1分類
12RELION3.1３次元再構成
13Coot0.9.5モデル精密化model building
14PHENIX1.19.2モデル精密化REAL SPACE refinement
15REFMAC5モデル精密化RECIPROCAL SPACE refinement
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 211991
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 2.82 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 10613 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 37 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: Correlation coefficient
詳細: iterative cycles of building - real space refinement - reciprocal space refinement
原子モデル構築PDB-ID: 5XS4

5xs4


Accession code: 5XS4 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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