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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7quc | |||||||||
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タイトル | D. melanogaster alpha/beta tubulin heterodimer in the GDP form | |||||||||
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![]() | CELL CYCLE / Cytyoskeleton / microtubules / cytomotive filaments | |||||||||
機能・相同性 | ![]() HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-mediated anterograde transport / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / astral microtubule / Neutrophil degranulation / lysosome localization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton ...HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-mediated anterograde transport / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / astral microtubule / Neutrophil degranulation / lysosome localization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / spindle / mitotic cell cycle / microtubule / hydrolase activity / GTPase activity / centrosome / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||
![]() | Wagstaff, J. / Planelles-Herrero, V.J. / Derivery, E. / Lowe, J. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Diverse cytomotive actins and tubulins share a polymerization switch mechanism conferring robust dynamics. 著者: James Mark Wagstaff / Vicente José Planelles-Herrero / Grigory Sharov / Aisha Alnami / Frank Kozielski / Emmanuel Derivery / Jan Löwe / ![]() 要旨: Protein filaments are used in myriads of ways to organize other molecules within cells. Some filament-forming proteins couple the hydrolysis of nucleotides to their polymerization cycle, thus ...Protein filaments are used in myriads of ways to organize other molecules within cells. Some filament-forming proteins couple the hydrolysis of nucleotides to their polymerization cycle, thus powering the movement of other molecules. These filaments are termed cytomotive. Only members of the actin and tubulin protein superfamilies are known to form cytomotive filaments. We examined the basis of cytomotivity via structural studies of the polymerization cycles of actin and tubulin homologs from across the tree of life. We analyzed published data and performed structural experiments designed to disentangle functional components of these complex filament systems. Our analysis demonstrates the existence of shared subunit polymerization switches among both cytomotive actins and tubulins, i.e., the conformation of subunits switches upon assembly into filaments. These cytomotive switches can explain filament robustness, by enabling the coupling of kinetic and structural polarities required for cytomotive behaviors and by ensuring that single cytomotive filaments do not fall apart. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 162.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 123.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 32.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 47.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 52772.324 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: alphaTub84B, tubA84B, CG1913 / 細胞株 (発現宿主): D.mel-2 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P06603 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 50194.137 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q24560 |
#3: 化合物 | ChemComp-GTP / |
#4: 化合物 | ChemComp-MG / |
#5: 化合物 | ChemComp-GDP / |
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 6.9 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R2/2 | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: NITROGEN |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 5724 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 69000 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 2Q1T Accession code: 2Q1T / Source name: PDB / タイプ: experimental model |