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- PDB-7qru: Structure of Bacillus pseudofirmus Mrp antiporter complex, monomer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qru
タイトルStructure of Bacillus pseudofirmus Mrp antiporter complex, monomer
要素
  • (Na(+)/H(+) antiporter subunit ...) x 3
  • (Na+/H+ antiporter subunit ...) x 4
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Antiporter / Electron transport / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / monoatomic ion transmembrane transporter activity / monoatomic cation transmembrane transporter activity / : / antiporter activity / sodium ion transport / membrane => GO:0016020 / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / monoatomic ion transport ...: / monoatomic ion transmembrane transporter activity / monoatomic cation transmembrane transporter activity / : / antiporter activity / sodium ion transport / membrane => GO:0016020 / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / monoatomic ion transport / proton transmembrane transport / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Monovalent cation proton antiporter subunit A / Na+/H+ antiporter subunit E / Na+/H+ antiporter subunit G / Na+/H+ antiporter MnhB subunit-related protein / Na(+)/H(+) antiporter subunit F-like / MrpA C-terminal/MbhD / : / Na+/H+ ion antiporter subunit / Na+/H+ antiporter subunit / Domain related to MnhB subunit of Na+/H+ antiporter ...Monovalent cation proton antiporter subunit A / Na+/H+ antiporter subunit E / Na+/H+ antiporter subunit G / Na+/H+ antiporter MnhB subunit-related protein / Na(+)/H(+) antiporter subunit F-like / MrpA C-terminal/MbhD / : / Na+/H+ ion antiporter subunit / Na+/H+ antiporter subunit / Domain related to MnhB subunit of Na+/H+ antiporter / Multiple resistance and pH regulation protein F (MrpF / PhaF) / MBH, subunit D / Helix Hairpins - #3510 / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/Mnh complex subunit C1-like / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 4L / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminal / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminus / NADH:ubiquinone oxidoreductase / NADH:quinone oxidoreductase/Mrp antiporter, membrane subunit / NADH:quinone oxidoreductase/Mrp antiporter, TM / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / Na+/H+ antiporter subunit D / Na+/H+ antiporter subunit E / Na+/H+ antiporter subunit G1 / Na(+)/H(+) antiporter subunit B / Na+/H+ antiporter subunit A / Na(+)/H(+) antiporter subunit F / Na(+)/H(+) antiporter subunit C
類似検索 - 構成要素
生物種Alkalihalophilus pseudofirmus (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.24 Å
データ登録者Lee, Y.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)ZI 552/5-1 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Ion transfer mechanisms in Mrp-type antiporters from high resolution cryoEM and molecular dynamics simulations.
著者: Yongchan Lee / Outi Haapanen / Anton Altmeyer / Werner Kühlbrandt / Vivek Sharma / Volker Zickermann /
要旨: Multiple resistance and pH adaptation (Mrp) cation/proton antiporters are essential for growth of a variety of halophilic and alkaliphilic bacteria under stress conditions. Mrp-type antiporters are ...Multiple resistance and pH adaptation (Mrp) cation/proton antiporters are essential for growth of a variety of halophilic and alkaliphilic bacteria under stress conditions. Mrp-type antiporters are closely related to the membrane domain of respiratory complex I. We determined the structure of the Mrp antiporter from Bacillus pseudofirmus by electron cryo-microscopy at 2.2 Å resolution. The structure resolves more than 99% of the sidechains of the seven membrane subunits MrpA to MrpG plus 360 water molecules, including ~70 in putative ion translocation pathways. Molecular dynamics simulations based on the high-resolution structure revealed details of the antiport mechanism. We find that switching the position of a histidine residue between three hydrated pathways in the MrpA subunit is critical for proton transfer that drives gated trans-membrane sodium translocation. Several lines of evidence indicate that the same histidine-switch mechanism operates in respiratory complex I.
履歴
登録2022年1月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月17日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Na+/H+ antiporter subunit D
A: Na+/H+ antiporter subunit A
B: Na(+)/H(+) antiporter subunit B
C: Na(+)/H(+) antiporter subunit C
E: Na+/H+ antiporter subunit E
F: Na(+)/H(+) antiporter subunit F
G: Na+/H+ antiporter subunit G1
e: Na+/H+ antiporter subunit E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)235,81711
ポリマ－233,5738
非ポリマー2,2443
水6,485360
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Na+/H+ antiporter subunit ... , 4種, 5分子 DAEeG

#1: タンパク質 Na+/H+ antiporter subunit D


分子量: 54605.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Alkalihalophilus pseudofirmus (バクテリア)
遺伝子: BTR22_14495 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1Q9PMS5
#2: タンパク質 Na+/H+ antiporter subunit A


分子量: 89301.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Alkalihalophilus pseudofirmus (バクテリア)
遺伝子: BTR22_14510 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1Q9PN15
#5: タンパク質 Na+/H+ antiporter subunit E


分子量: 18357.852 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Alkalihalophilus pseudofirmus (バクテリア)
遺伝子: BTR22_14490 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1Q9PMT4
#7: タンパク質 Na+/H+ antiporter subunit G1


分子量: 14947.675 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Alkalihalophilus pseudofirmus (バクテリア)
遺伝子: BTR22_14480 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1Q9PMU8

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Na(+)/H(+) antiporter subunit ... , 3種, 3分子 BCF

#3: タンパク質 Na(+)/H(+) antiporter subunit B


分子量: 15748.639 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Alkalihalophilus pseudofirmus (バクテリア)
遺伝子: BTR22_14505 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1Q9PN06
#4: タンパク質 Na(+)/H(+) antiporter subunit C / Mrp complex subunit C / Multiple resistance and pH homeostasis protein C


分子量: 12229.499 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Alkalihalophilus pseudofirmus (バクテリア)
株: ATCC BAA-2126 / JCM 17055 / OF4 / 遺伝子: mrpC, BpOF4_13200 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9RGZ3
#6: タンパク質 Na(+)/H(+) antiporter subunit F


分子量: 10024.184 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Alkalihalophilus pseudofirmus (バクテリア)
遺伝子: BTR22_14485 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1Q9PNA0

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非ポリマー , 2種, 363分子

#8: 化合物 ChemComp-3PE / 1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / 3-SN-PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOETHANOLAMINE


分子量: 748.065 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C41H82NO8P / コメント: リン脂質*YM
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 360 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: MrpABCDEFG complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Alkalihalobacillus pseudofirmus (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.24 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 513743 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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