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万見
- PDB-7om8: Beta2 appendage domain of AP2 bound to terminal domains beneath t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7om8
タイトルBeta2 appendage domain of AP2 bound to terminal domains beneath the hub of the 28 triskelia mini clathrin coat complex, class 15
要素
  • AP-2 complex subunit beta
  • Clathrin heavy chain
キーワードENDOCYTOSIS / Clathrin / clathrin adaptor / AP2
機能・相同性
機能・相同性情報


clathrin coat of trans-Golgi network vesicle / clathrin light chain binding / clathrin complex / Nef Mediated CD8 Down-regulation / clathrin adaptor complex / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / AP-2 adaptor complex / clathrin coat of coated pit ...clathrin coat of trans-Golgi network vesicle / clathrin light chain binding / clathrin complex / Nef Mediated CD8 Down-regulation / clathrin adaptor complex / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / AP-2 adaptor complex / clathrin coat of coated pit / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / clathrin coat assembly / Retrograde neurotrophin signalling / clathrin-coated endocytic vesicle / LDL clearance / clathrin-dependent endocytosis / coronary vasculature development / signal sequence binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation / endolysosome membrane / aorta development / ventricular septum development / clathrin binding / Recycling pathway of L1 / synaptic vesicle endocytosis / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / vesicle-mediated transport / MHC class II antigen presentation / VLDLR internalisation and degradation / receptor-mediated endocytosis / kidney development / intracellular protein transport / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / cytoplasmic side of plasma membrane / spindle / endocytic vesicle membrane / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / mitotic cell cycle / postsynapse / Potential therapeutics for SARS / glutamatergic synapse / structural molecule activity / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / Clathrin propeller repeat / Clathrin, heavy-chain linker / Clathrin-H-link / Region in Clathrin and VPS / Clathrin heavy chain repeat homology / Clathrin, heavy chain/VPS, 7-fold repeat ...Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / Clathrin propeller repeat / Clathrin, heavy-chain linker / Clathrin-H-link / Region in Clathrin and VPS / Clathrin heavy chain repeat homology / Clathrin, heavy chain/VPS, 7-fold repeat / Clathrin heavy-chain (CHCR) repeat profile. / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta-adaptin appendage, C-terminal subdomain / AP-1/2/4 complex subunit beta / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP complex subunit beta / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / Adaptin N terminal region / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / TBP domain superfamily / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Clathrin heavy chain / AP-2 complex subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.5 Å
データ登録者Smith, S.M. / Smith, C.J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/N008391/1 英国
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2021
タイトル: Multi-modal adaptor-clathrin contacts drive coated vesicle assembly.
著者: Sarah M Smith / Gabrielle Larocque / Katherine M Wood / Kyle L Morris / Alan M Roseman / Richard B Sessions / Stephen J Royle / Corinne J Smith /
要旨: Clathrin-coated pits are formed by the recognition of membrane and cargo by the AP2 complex and the subsequent recruitment of clathrin triskelia. A role for AP2 in coated-pit assembly beyond initial ...Clathrin-coated pits are formed by the recognition of membrane and cargo by the AP2 complex and the subsequent recruitment of clathrin triskelia. A role for AP2 in coated-pit assembly beyond initial clathrin recruitment has not been explored. Clathrin binds the β2 subunit of AP2, and several binding sites have been identified, but our structural knowledge of these interactions is incomplete and their functional importance during endocytosis is unclear. Here, we analysed the cryo-EM structure of clathrin cages assembled in the presence of β2 hinge-appendage (β2HA). We find that the β2-appendage binds in at least two positions in the cage, demonstrating that multi-modal binding is a fundamental property of clathrin-AP2 interactions. In one position, β2-appendage cross-links two adjacent terminal domains from different triskelia. Functional analysis of β2HA-clathrin interactions reveals that endocytosis requires two clathrin interaction sites: a clathrin-box motif on the hinge and the "sandwich site" on the appendage. We propose that β2-appendage binding to more than one triskelion is a key feature of the system and likely explains why assembly is driven by AP2.
履歴
登録2021年5月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月29日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / database_PDB_rev ...citation / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / em_admin / pdbx_database_proc
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update
改定 2.02021年11月17日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / citation ...atom_site / citation / database_PDB_caveat / em_3d_fitting / em_admin / em_entity_assembly / em_imaging / em_map / pdbx_contact_author / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_depui_status_flags / pdbx_depui_upload / pdbx_depui_validation_status_flags / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_seq_map_depositor_info / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_planes / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_rmsd_bond / pdbx_validate_torsion / refine / struct_conf / struct_mon_prot_cis / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range
Item: _citation.journal_volume / _em_3d_fitting.details ..._citation.journal_volume / _em_3d_fitting.details / _em_admin.last_update / _em_entity_assembly.assembly_id / _em_imaging.detector_id / _em_imaging.sample_support_id / _em_imaging.scans_id / _em_map.file / _pdbx_database_status.date_accepted_terms_and_conditions / _pdbx_database_status.date_author_approval / _pdbx_depui_status_flags.is_grant_funded / _pdbx_depui_status_flags.post_rel_replacement_reason / _pdbx_depui_status_flags.post_rel_replacement_reason_details / _pdbx_depui_upload.file_name / _pdbx_depui_upload.file_size / _pdbx_depui_validation_status_flags.adp_outliers_zero / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
解説: Atomic clashes
詳細: This structural model has been updated to include only clathrin terminal domain beta propeller residues that are close to the interface with the beta2 appendage domain.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 3.02022年7月13日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Source and taxonomy
カテゴリ: atom_site / database_PDB_caveat ...atom_site / database_PDB_caveat / entity_src_gen / entity_src_nat / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_planes / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_rmsd_bond
Item: _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_nat.common_name
解説: Chirality error
詳細: Chirality errors in Ile194 and Glu195 of chain Z fixed.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 3.12024年7月10日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-12984
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-12984
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
Y: Clathrin heavy chain
Z: Clathrin heavy chain
B: AP-2 complex subunit beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,5013
ポリマ－93,5013
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: 抗体 Clathrin heavy chain


分子量: 33535.574 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: I3LGD4
#2: タンパク質 AP-2 complex subunit beta / AP105B / Adaptor protein complex AP-2 subunit beta / Adaptor-related protein complex 2 subunit beta ...AP105B / Adaptor protein complex AP-2 subunit beta / Adaptor-related protein complex 2 subunit beta / Beta-2-adaptin / Beta-adaptin / Clathrin assembly protein complex 2 beta large chain / Plasma membrane adaptor HA2/AP2 adaptin beta subunit


分子量: 26429.457 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AP2B1, ADTB2, CLAPB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63010

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Beta2 appendage domain of AP2 bound to terminal domains beneath the hub of the 28 triskelia mini clathrin coat complex, class 15COMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2Clathrin heavy chainCOMPLEX#11NATURAL
3AP-2 complex subunit betaCOMPLEX#21RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Sus scrofa (ブタ)9823
33Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 6.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K
詳細: 3 uL of sample applied to a grid and blotted for 4.5 s before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1100 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 64 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: RELION / バージョン: 3.0.5 / カテゴリ: CTF補正
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 10.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 11676 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築詳細: This structural model has been updated to include only clathrin terminal domain beta propeller residues that are close to the interface with the beta2 appendage domain.
精密化最高解像度: 10.5 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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