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- PDB-7m4v: A. baumannii Ribosome-Eravacycline complex: 50S -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7m4v
タイトルA. baumannii Ribosome-Eravacycline complex: 50S
要素
  • (50S ribosomal protein ...) x 28
  • 23s ribosomal RNA23SリボソームRNA
  • 5s ribosomal RNA5SリボソームRNA
キーワードRIBOSOME (リボソーム) / Acinetobacter baumannii / eravacycline / antibiotic (抗生物質)
機能・相同性
機能・相同性情報


large ribosomal subunit / 5S rRNA binding / transferase activity / tRNA binding / rRNA binding / リボソーム / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学) / ribonucleoprotein complex / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L25, short-form / Ribosomal protein L21, conserved site / Ribosomal protein L21 signature. / : / Ribosomal protein L6, conserved site / Ribosomal protein L6 signature 1. / Ribosomal protein L16, conserved site / Ribosomal protein L16 signature 2. / Ribosomal protein L9 signature. / Ribosomal protein L17 signature. ...Ribosomal protein L25, short-form / Ribosomal protein L21, conserved site / Ribosomal protein L21 signature. / : / Ribosomal protein L6, conserved site / Ribosomal protein L6 signature 1. / Ribosomal protein L16, conserved site / Ribosomal protein L16 signature 2. / Ribosomal protein L9 signature. / Ribosomal protein L17 signature. / Ribosomal protein L9, bacteria/chloroplast / Ribosomal protein L9, C-terminal / Ribosomal protein L9, C-terminal domain / Ribosomal protein L9, C-terminal domain superfamily / Ribosomal L25p family / Ribosomal protein L25 / Ribosomal protein L28/L24 superfamily / Ribosomal protein L36 signature. / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L32p, bacterial type / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / Ribosomal protein L9, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L9 / Ribosomal protein L9, N-terminal / Ribosomal protein L9, N-terminal domain / Ribosomal protein L28 / Ribosomal protein L35, conserved site / Ribosomal protein L35 signature. / Ribosomal protein L33, conserved site / Ribosomal protein L33 signature. / Ribosomal protein L35, non-mitochondrial / Ribosomal protein L5, bacterial-type / Ribosomal protein L6, bacterial-type / Ribosomal protein L18, bacterial-type / Ribosomal protein L19, conserved site / Ribosomal protein L19 signature. / Ribosomal protein L36 / Ribosomal protein L36 superfamily / Ribosomal protein L36 / Ribosomal protein L9/RNase H1, N-terminal / Ribosomal protein L20 signature. / Ribosomal protein L27, conserved site / Ribosomal protein L27 signature. / Ribosomal protein L14P, bacterial-type / Ribosomal protein L34, conserved site / Ribosomal protein L34 signature. / Ribosomal protein L22, bacterial/chloroplast-type / Ribosomal protein L35 / Ribosomal protein L35 superfamily / Ribosomal protein L2, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein L35 / Ribosomal L28 family / Ribosomal protein L33 / Ribosomal protein L33 / Ribosomal protein L28/L24 / Ribosomal protein L33 superfamily / : / Ribosomal protein L30, bacterial-type / Ribosomal protein L16 / Ribosomal protein L18 / Ribosomal L18 of archaea, bacteria, mitoch. and chloroplast / L28p-like / Ribosomal protein L20 / Ribosomal protein L20 / Ribosomal protein L20, C-terminal / Ribosomal protein L21 / Ribosomal protein L27 / Ribosomal L27 protein / Ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L19 superfamily / Ribosomal protein L19 / Ribosomal proteins 50S L24/mitochondrial 39S L24 / Ribosomal protein L17 / Ribosomal protein L17 superfamily / Ribosomal protein L17 / Ribosomal protein L21-like / L21-like superfamily / Ribosomal prokaryotic L21 protein / Ribosomal L32p protein family / Ribosomal protein L24 / Ribosomal protein L32p / Ribosomal protein L34 / Ribosomal protein L34 / Ribosomal protein L13, bacterial-type / Ribosomal protein L3, bacterial/organelle-type / Ribosomal protein L15, bacterial-type / 50S ribosomal protein uL4 / Ribosomal protein L5, conserved site / : / Ribosomal protein L15, conserved site / Ribosomal protein L5, N-terminal / Ribosomal protein L5 signature. / Ribosomal protein L5, C-terminal / Ribosomal protein L5 / Ribosomal protein L5 domain superfamily / Ribosomal protein L10e/L16 / Ribosomal protein L10e/L16 superfamily / Ribosomal protein L5 / ribosomal L5P family C-terminus / Ribosomal protein L6, alpha-beta domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Eravacycline / : / リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Large ribosomal subunit protein uL22 / 50S ribosomal protein L30 / 50S ribosomal protein L33 / Large ribosomal subunit protein bL34 ...Eravacycline / : / リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Large ribosomal subunit protein uL22 / 50S ribosomal protein L30 / 50S ribosomal protein L33 / Large ribosomal subunit protein bL34 / 50S ribosomal protein L36 / Large ribosomal subunit protein bL35 / Large ribosomal subunit protein bL27 / Large ribosomal subunit protein bL21 / Large ribosomal subunit protein bL32 / Large ribosomal subunit protein bL25 / Large ribosomal subunit protein uL13 / Large ribosomal subunit protein bL17 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Large ribosomal subunit protein uL5 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein bL19 / Large ribosomal subunit protein bL9 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein bL28 / Large ribosomal subunit protein bL20
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baumannii AB0057 (バクテリア)
Acinetobacter baumannii (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.54 Å
データ登録者Morgan, C.E. / Yu, E.W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: mBio / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM Determination of Eravacycline-Bound Structures of the Ribosome and the Multidrug Efflux Pump AdeJ of Acinetobacter baumannii.
著者: Zhemin Zhang / Christopher E Morgan / Robert A Bonomo / Edward W Yu /
要旨: Antibiotic-resistant strains of the Gram-negative pathogen Acinetobacter baumannii have emerged as a significant global health threat. One successful therapeutic option to treat bacterial infections ...Antibiotic-resistant strains of the Gram-negative pathogen Acinetobacter baumannii have emerged as a significant global health threat. One successful therapeutic option to treat bacterial infections has been to target the bacterial ribosome. However, in many cases, multidrug efflux pumps within the bacterium recognize and extrude these clinically important antibiotics designed to inhibit the protein synthesis function of the bacterial ribosome. Thus, multidrug efflux within A. baumannii and other highly drug-resistant strains is a major cause of failure of drug-based treatments of infectious diseases. We here report the first structures of the cinetobacter rug fflux (Ade)J pump in the presence of the antibiotic eravacycline, using single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM). We also describe cryo-EM structures of the eravacycline-bound forms of the A. baumannii ribosome, including the 70S, 50S, and 30S forms. Our data indicate that the AdeJ pump primarily uses hydrophobic interactions to bind eravacycline, while the 70S ribosome utilizes electrostatic interactions to bind this drug. Our work here highlights how an antibiotic can bind multiple bacterial targets through different mechanisms and potentially enables drug optimization by taking advantage of these different modes of ligand binding. Acinetobacter baumannii has developed into a highly antibiotic-resistant Gram-negative pathogen. The prevalent AdeJ multidrug efflux pump mediates resistance to different classes of antibiotics known to inhibit the function of the 70S ribosome. Here, we report the first structures of the A. baumannii AdeJ pump, both in the absence and presence of eravacycline. We also describe structures of the A. baumannii ribosome bound by this antibiotic. Our results indicate that AdeJ and the ribosome use very distinct binding modes for drug recognition. Our work will ultimately enable structure-based drug discovery to combat antibiotic-resistant A. baumannii infection.
履歴
登録2021年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月9日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年7月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-23667
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
0: 50S ribosomal protein L33
1: 50S ribosomal protein L34
2: 50S ribosomal protein L35
3: 50S ribosomal protein L36
A: 23s ribosomal RNA
B: 5s ribosomal RNA
C: 50S ribosomal protein L2
D: 50S ribosomal protein L3
E: 50S ribosomal protein L4
F: 50S ribosomal protein L5
G: 50S ribosomal protein L6
H: 50S ribosomal protein L9
I: 50S ribosomal protein L13
J: 50S ribosomal protein L14
K: 50S ribosomal protein L15
L: 50S ribosomal protein L16
M: 50S ribosomal protein L17
N: 50S ribosomal protein L18
O: 50S ribosomal protein L19
P: 50S ribosomal protein L20
Q: 50S ribosomal protein L21
R: 50S ribosomal protein L22
S: 50S ribosomal protein L23
T: 50S ribosomal protein L24
U: 50S ribosomal protein L25
V: 50S ribosomal protein L27
W: 50S ribosomal protein L28
X: 50S ribosomal protein L29
Y: 50S ribosomal protein L30
Z: 50S ribosomal protein L32
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,350,309192
ポリマ－1,345,26230
非ポリマー5,047162
水14,448802
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

+
50S ribosomal protein ... , 28種, 28分子 0123CDEFGHIJKLMNOPQRSTUVWXYZ

#1: タンパク質 50S ribosomal protein L33 /


分子量: 6105.310 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii AB0057 (バクテリア)
参照: UniProt: A0A062FI44
#2: タンパク質・ペプチド 50S ribosomal protein L34 /


分子量: 5192.247 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii AB0057 (バクテリア)
参照: UniProt: A0A1J6Y3G0
#3: タンパク質 50S ribosomal protein L35 /


分子量: 7424.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7I693
#4: タンパク質・ペプチド 50S ribosomal protein L36 /


分子量: 4276.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii AB0057 (バクテリア)
参照: UniProt: A0A372FJT1
#7: タンパク質 50S ribosomal protein L2 /


分子量: 30346.115 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7IA36
#8: タンパク質 50S ribosomal protein L3 /


分子量: 22512.639 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7IA39
#9: タンパク質 50S ribosomal protein L4 /


分子量: 21583.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7IA38
#10: タンパク質 50S ribosomal protein L5 /


分子量: 20051.471 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7IA27
#11: タンパク質 50S ribosomal protein L6 /


分子量: 19126.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7IA24
#12: タンパク質 50S ribosomal protein L9 /


分子量: 15800.955 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7IBC3
#13: タンパク質 50S ribosomal protein L13 /


分子量: 15981.466 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7I9B0
#14: タンパク質 50S ribosomal protein L14 /


分子量: 13523.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii AB0057 (バクテリア)
参照: UniProt: N8SHC6
#15: タンパク質 50S ribosomal protein L15 /


分子量: 15509.915 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7IA20
#16: タンパク質 50S ribosomal protein L16 /


分子量: 15498.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7IA32
#17: タンパク質 50S ribosomal protein L17 /


分子量: 14022.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7IA13
#18: タンパク質 50S ribosomal protein L18 /


分子量: 12443.341 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7IA23
#19: タンパク質 50S ribosomal protein L19 /


分子量: 13619.865 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7IAS9
#20: タンパク質 50S ribosomal protein L20 /


分子量: 13468.946 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii AB0057 (バクテリア)
参照: UniProt: V5VGC9
#21: タンパク質 50S ribosomal protein L21 /


分子量: 11496.364 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7I6V9
#22: タンパク質 50S ribosomal protein L22 /


分子量: 11828.931 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii AB0057 (バクテリア)
参照: UniProt: A0A009I821
#23: タンパク質 50S ribosomal protein L23 /


分子量: 11607.392 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7IA37
#24: タンパク質 50S ribosomal protein L24 /


分子量: 11187.929 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7IA28
#25: タンパク質 50S ribosomal protein L25 /


分子量: 10942.593 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7I7B6
#26: タンパク質 50S ribosomal protein L27 /


分子量: 9072.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7I6V8
#27: タンパク質 50S ribosomal protein L28 /


分子量: 9125.756 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii AB0057 (バクテリア)
参照: UniProt: N9N7A0
#28: タンパク質 50S ribosomal protein L29 /


分子量: 7449.678 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7IA31
#29: タンパク質 50S ribosomal protein L30 /


分子量: 6654.788 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii AB0057 (バクテリア)
参照: UniProt: A0A062FG91
#30: タンパク質 50S ribosomal protein L32 /


分子量: 7096.888 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii (strain AB0057) (バクテリア)
参照: UniProt: B7I7A4

-
RNA鎖 , 2種, 2分子 AB

#5: RNA鎖 23s ribosomal RNA / 23SリボソームRNA


分子量: 945315.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii AB0057 (バクテリア)
#6: RNA鎖 5s ribosomal RNA / 5SリボソームRNA


分子量: 36996.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Acinetobacter baumannii AB0057 (バクテリア)
参照: GenBank: 1577037162

-
非ポリマー , 4種, 964分子

#31: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#32: 化合物 ChemComp-YQM / Eravacycline / Eravacycline


分子量: 558.555 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H31FN4O8 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 抗生剤*YM
#33: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 159 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#34: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 802 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Acinetobacter baumannii 50S-Eravacycline complex / タイプ: RIBOSOME / Entity ID: #1-#30 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Acinetobacter baumannii AB0057 (バクテリア)
緩衝液pH: 7.6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 46 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: cryoSPARC / カテゴリ: 最終オイラー角割当
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.54 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 92112 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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