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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7l30 | ||||||
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タイトル | Binjari virus (BinJV) | ||||||
要素 |
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キーワード | VIRUS / Flavivirus / glycoprotein / fusion | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / membrane => GO:0016020 / RNA helicase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane ...flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / membrane => GO:0016020 / RNA helicase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / protein dimerization activity / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / RNA helicase / induction by virus of host autophagy / serine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-dependent RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / virion membrane / extracellular region / ATP binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Binjari virus (ウイルス) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å | ||||||
データ登録者 | Hardy, J.M. / Venugopal, H.V. / Newton, N.D. / Watterson, D. / Coulibaly, F.J. | ||||||
資金援助 | オーストラリア, 1件
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引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021 タイトル: The structure of an infectious immature flavivirus redefines viral architecture and maturation. 著者: Natalee D Newton / Joshua M Hardy / Naphak Modhiran / Leon E Hugo / Alberto A Amarilla / Summa Bibby / Hariprasad Venugopal / Jessica J Harrison / Renee J Traves / Roy A Hall / Jody Hobson- ...著者: Natalee D Newton / Joshua M Hardy / Naphak Modhiran / Leon E Hugo / Alberto A Amarilla / Summa Bibby / Hariprasad Venugopal / Jessica J Harrison / Renee J Traves / Roy A Hall / Jody Hobson-Peters / Fasséli Coulibaly / Daniel Watterson / 要旨: Flaviviruses are the cause of severe human diseases transmitted by mosquitoes and ticks. These viruses use a potent fusion machinery to enter target cells that needs to be restrained during viral ...Flaviviruses are the cause of severe human diseases transmitted by mosquitoes and ticks. These viruses use a potent fusion machinery to enter target cells that needs to be restrained during viral assembly and egress. A molecular chaperone, premembrane (prM) maintains the virus particles in an immature, fusion-incompetent state until they exit the cell. Taking advantage of an insect virus that produces particles that are both immature and infectious, we determined the structure of the first immature flavivirus with a complete spike by cryo-electron microscopy. Unexpectedly, the prM chaperone forms a supporting pillar that maintains the immature spike in an asymmetric and upright state, primed for large rearrangements upon acidification. The collapse of the spike along a path defined by the prM chaperone is required, and its inhibition by a multivalent immunoglobulin M blocks infection. The revised architecture and collapse model are likely to be conserved across flaviviruses. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7l30.cif.gz | 310.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7l30.ent.gz | 253.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7l30.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7l30_validation.pdf.gz | 867.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7l30_full_validation.pdf.gz | 867 KB | 表示 | |
XML形式データ | 7l30_validation.xml.gz | 49.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7l30_validation.cif.gz | 77.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l3/7l30 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l3/7l30 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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| x 60
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| x 6
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 53495.086 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 294-790 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Binjari virus (ウイルス) / 細胞株 (発現宿主): C6/36 / 発現宿主: Aedes albopictus (ヒトスジシマカ) / 参照: UniProt: A0A5K6VMX2 #2: タンパク質 | 分子量: 18946.809 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 125-293 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Binjari virus (ウイルス) / 細胞株 (発現宿主): C6/36 / 発現宿主: Aedes albopictus (ヒトスジシマカ) / 参照: UniProt: A0A5K6VMX2 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Binjari virus / タイプ: VIRUS 詳細: M and E from Binjari virus form a complex that assembles into anti-parallel dimers, (M-E)2, in the T=3 icosahedral particle. Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES | ||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 22 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: Binjari virus (ウイルス) / 株: BFTA20 | ||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: Aedes albopictus (ヒトスジシマカ) / 細胞: C6/36 | ||||||||||||||||||||
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION | ||||||||||||||||||||
天然宿主 | 生物種: Ochlerotatus normanensis | ||||||||||||||||||||
ウイルス殻 | 直径: 470 nm / 三角数 (T数): 3 | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | ||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K 詳細: 0 second wait time 2.5 second blot time -4 blot force 1 second drain time |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(補正後): 105000 X / Calibrated defocus min: 100 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 4300 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 12.8 sec. / 電子線照射量: 43.2768 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6226 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 32 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 55992 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 26038 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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精密化 | 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 82.99 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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