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万見
- PDB-7kzo: Outer dynein arm docking complex bound to doublet microtubules fr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7kzo
タイトルOuter dynein arm docking complex bound to doublet microtubules from C. reinhardtii
要素
  • (Outer dynein arm-docking complex ...) x 2
  • Dynein gamma chain, flagellar outer arm
  • Outer dynein arm protein 1
  • Tubulin alpha
  • Tubulin beta
キーワードMOTOR PROTEIN / dynein / microtubule / cilia
機能・相同性
機能・相同性情報


outer dynein arm / outer dynein arm assembly / cilium movement involved in cell motility / axonemal dynein complex / minus-end-directed microtubule motor activity / dynein light intermediate chain binding / motile cilium / dynein intermediate chain binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton ...outer dynein arm / outer dynein arm assembly / cilium movement involved in cell motility / axonemal dynein complex / minus-end-directed microtubule motor activity / dynein light intermediate chain binding / motile cilium / dynein intermediate chain binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / mitotic cell cycle / microtubule / hydrolase activity / GTPase activity / calcium ion binding / GTP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / ODAD1 central coiled coil region / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain 3, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / P-loop containing dynein motor region ...: / ODAD1 central coiled coil region / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain 3, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Uncharacterized protein / Outer dynein arm protein 1 / Tubulin beta-1/beta-2 chain / Tubulin alpha-1 chain / Dynein gamma chain, flagellar outer arm / Outer dynein arm-docking complex protein DC3
類似検索 - 構成要素
生物種Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Walton, T. / Wu, H. / Brown, A.B.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structure of a microtubule-bound axonemal dynein.
著者: Travis Walton / Hao Wu / Alan Brown /
要旨: Axonemal dyneins are tethered to doublet microtubules inside cilia to drive ciliary beating, a process critical for cellular motility and extracellular fluid flow. Axonemal dyneins are evolutionarily ...Axonemal dyneins are tethered to doublet microtubules inside cilia to drive ciliary beating, a process critical for cellular motility and extracellular fluid flow. Axonemal dyneins are evolutionarily and biochemically distinct from cytoplasmic dyneins that transport cargo, and the mechanisms regulating their localization and function are poorly understood. Here, we report a single-particle cryo-EM reconstruction of a three-headed axonemal dynein natively bound to doublet microtubules isolated from cilia. The slanted conformation of the axonemal dynein causes interaction of its motor domains with the neighboring dynein complex. Our structure shows how a heterotrimeric docking complex specifically localizes the linear array of axonemal dyneins to the doublet microtubule by directly interacting with the heavy chains. Our structural analysis establishes the arrangement of conserved heavy, intermediate and light chain subunits, and provides a framework to understand the roles of individual subunits and the interactions between dyneins during ciliary waveform generation.
履歴
登録2020年12月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-23084
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-23084
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A1: Tubulin beta
A2: Tubulin alpha
A3: Tubulin beta
A4: Tubulin alpha
A5: Tubulin beta
A6: Tubulin alpha
A7: Tubulin beta
B1: Tubulin beta
B2: Tubulin alpha
B3: Tubulin beta
B4: Tubulin alpha
B5: Tubulin beta
B6: Tubulin alpha
B7: Tubulin beta
C: Dynein gamma chain, flagellar outer arm
X: Outer dynein arm-docking complex subunit 1
Y: Outer dynein arm protein 1
X1: Outer dynein arm-docking complex subunit 1
Y1: Outer dynein arm protein 1
Z: Outer dynein arm-docking complex protein DC3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,529,01642
ポリマ－1,521,63820
非ポリマー7,37822
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area79680 Å2
ΔGint-412 kcal/mol
Surface area256960 Å2

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要素

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タンパク質 , 4種, 17分子 A1A3A5A7B1B3B5B7A2A4A6B2B4B6CYY1

#1: タンパク質
Tubulin beta / Tubulin beta-1/beta-2 chain / Beta-tubulin


分子量: 49665.809 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: P04690
#2: タンパク質
Tubulin alpha / Tubulin alpha-1 chain


分子量: 49638.008 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: P09204
#3: タンパク質 Dynein gamma chain, flagellar outer arm


分子量: 513491.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: Q39575
#5: タンパク質 Outer dynein arm protein 1 / Docking complex component 2


分子量: 62292.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: A8JF70

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Outer dynein arm-docking complex ... , 2種, 3分子 XX1Z

#4: タンパク質 Outer dynein arm-docking complex subunit 1


分子量: 83518.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: A8IPZ5, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#6: タンパク質 Outer dynein arm-docking complex protein DC3 / Outer dynein arm-docking complex subunit 3


分子量: 21371.311 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
参照: UniProt: Q7Y0H2

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非ポリマー , 3種, 22分子

#7: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#9: 化合物
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: ODA docking complex / タイプ: COMPLEX
詳細: ODA-DC bound to doublet microtubules showing contacts with the N-terminal tail of heavy chain gamma
Entity ID: #1-#6 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
緩衝液pH: 7.4
詳細: Buffer also contained 1x Protease Arrest (G-Biosciences)
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
130 mMHEPES1
225 mMKCl1
35 mMMgSO41
40.5 mMEGTA1
510 mMATP1
60.75 mMCaCl21
試料濃度: 20 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Splayed axonemes isolated from Chlamydomonas reinhardtii flagella.
試料支持詳細: 15 mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K
詳細: 2.5 ul of splayed axoneme solution was then dispensed onto glow-discharged C-Flat 1.2/1.3-4Cu grids inside a Vitrobot Mark IV under 100% humidity. After a 10 s delay time, cryo-EM samples ...詳細: 2.5 ul of splayed axoneme solution was then dispensed onto glow-discharged C-Flat 1.2/1.3-4Cu grids inside a Vitrobot Mark IV under 100% humidity. After a 10 s delay time, cryo-EM samples were prepared by first blotting for 10 s with blot force set to 16 and immediately plunged into liquid ethane.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 3.7 sec. / 電子線照射量: 61.48 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 20524
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 25 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3.1粒子像選択
2SerialEM画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7Coot0.9.1モデルフィッティング
9PHENIX1.18.2モデル精密化
10RELION3.1初期オイラー角割当
11RELION3.1最終オイラー角割当
12RELION3.1分類
13RELION3.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 0 ° / 軸方向距離/サブユニット: 82 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 5584147
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 485694
詳細: The composite map was generated from three focused refinements of the full ODA-DC map. The three focused refinements centered on DC1/2 (3.1 A), DC3 (3.2 A), and heavy chain gamma (3.2 A).
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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