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- PDB-7jy8: Analysis of a strand exchange reaction with a mini filament of 9-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jy8
タイトルAnalysis of a strand exchange reaction with a mini filament of 9-RecA, 27-mer ssDNA, partially-homologous 67 bp dsDNA and ATPgammaS
要素
  • DNA (27-MER)
  • DNA (5'-D(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')
  • Protein RecA
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / Recombination / DNA repair / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA polymerase V complex / homologous recombination / SOS response / recombinational repair / ATP-dependent DNA damage sensor activity / response to ionizing radiation / translesion synthesis / ATP-dependent activity, acting on DNA / cell motility / single-stranded DNA binding ...DNA polymerase V complex / homologous recombination / SOS response / recombinational repair / ATP-dependent DNA damage sensor activity / response to ionizing radiation / translesion synthesis / ATP-dependent activity, acting on DNA / cell motility / single-stranded DNA binding / DNA-binding transcription factor binding / DNA recombination / damaged DNA binding / DNA repair / DNA damage response / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA recombination/repair protein RecA, conserved site / DNA recombination and repair protein RecA, C-terminal / : / RecA C-terminal domain / recA signature. / DNA recombination and repair protein RecA / : / recA bacterial DNA recombination protein / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. ...DNA recombination/repair protein RecA, conserved site / DNA recombination and repair protein RecA, C-terminal / : / RecA C-terminal domain / recA signature. / DNA recombination and repair protein RecA / : / recA bacterial DNA recombination protein / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / DNA / DNA (> 10) / Protein RecA / Protein RecA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Pavletich, N.P.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: Mechanism of strand exchange from RecA-DNA synaptic and D-loop structures.
著者: Haijuan Yang / Chun Zhou / Ankita Dhar / Nikola P Pavletich /
要旨: The strand-exchange reaction is central to homologous recombination. It is catalysed by the RecA family of ATPases, which form a helical filament with single-stranded DNA (ssDNA) and ATP. This ...The strand-exchange reaction is central to homologous recombination. It is catalysed by the RecA family of ATPases, which form a helical filament with single-stranded DNA (ssDNA) and ATP. This filament binds to a donor double-stranded DNA (dsDNA) to form synaptic filaments, which search for homology and then catalyse the exchange of the complementary strand, forming either a new heteroduplex or-if homology is limited-a D-loop. How synaptic filaments form, search for homology and catalyse strand exchange is poorly understood. Here we report the cryo-electron microscopy analysis of synaptic mini-filaments with both non-complementary and partially complementary dsDNA, and structures of RecA-D-loop complexes containing a 10- or a 12-base-pair heteroduplex. The C-terminal domain of RecA binds to dsDNA and directs it to the RecA L2 loop, which inserts into and opens up the duplex. The opening propagates through RecA sequestering the homologous strand at a secondary DNA-binding site, which frees the complementary strand to sample pairing with the ssDNA. At each RecA step, there is a roughly 20% probability that duplex opening will terminate and the as-yet-unopened dsDNA portion will bind to another C-terminal domain. Homology suppresses this process, through the cooperation of heteroduplex pairing with the binding of ssDNA to the secondary site, to extend dsDNA opening. This mechanism locally limits the length of ssDNA sampled for pairing if homology is not encountered, and could allow for the formation of multiple, widely separated synapses on the donor dsDNA, which would increase the likelihood of encountering homology. These findings provide key mechanistic insights into homologous recombination.
履歴
登録2020年8月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / refine
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-22524
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein RecA
B: Protein RecA
C: Protein RecA
D: Protein RecA
E: Protein RecA
F: Protein RecA
G: Protein RecA
H: Protein RecA
I: Protein RecA
S: DNA (27-MER)
T: DNA (5'-D(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)350,78829
ポリマ－345,86011
非ポリマー4,92818
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: scanning transmission electron microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Protein RecA / Recombinase A


分子量: 35960.281 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: recA, NCTC11341_01072 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A376NU07, UniProt: P0A7G6*PLUS
#2: DNA鎖 DNA (27-MER)


分子量: 8168.248 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli (大腸菌)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(P*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')


分子量: 14049.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli (大腸菌)
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Ensemble of products of a strand exchange reaction with partially-homologous 67 bp dsDNA and ATPgammaS
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 52 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0258 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
7Oモデルフィッティング
13REFMACモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1697726 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築PDB-ID: 3CMW

3cmw


Accession code: 3CMW / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化解像度: 2.4→2.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.867 / SU B: 11.285 / SU ML: 0.109 / ESU R: 0.189
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.27491 --
obs0.27491 401287 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.639 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.33 Å2-0.16 Å2-0.05 Å2
2---1.31 Å21.46 Å2
3---0.98 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 23360
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0060.01323738
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0350.01722593
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.5581.63732133
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg2.371.61452506
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg6.28352955
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg34.47523.591039
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg19.172154248
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg20.7115124
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0650.23184
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0040.0225800
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0050.024413
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it3.3584.53411847
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other3.3574.53311846
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it6.0522.5914793
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other6.0522.59414794
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it3.4865.08611891
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other3.4865.08511892
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other6.49324.84117341
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined10.58765.43923392
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other10.58765.43723393
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.55 29628 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.37340.1803-0.61761.8241-1.19231.4679-0.11320.07420.1426-0.0968-0.0913-0.184-0.09320.0950.20450.2106-0.15920.0510.2707-0.04730.26958.747384.058242.2809
20.4132-0.27760.03061.2317-0.39540.14580.1073-0.03910.3536-0.17960.13520.45190.041-0.1169-0.24250.3066-0.0718-0.00580.57450.11140.770938.39996.872124.2938
30.54910.06950.43411.6024-0.88620.902-0.06880.01580.06040.03350.05440.0811-0.09820.00010.01440.2171-0.00920.00620.3026-0.07270.247143.918165.248358.5618
41.86860.09462.29295.6234-2.115.02360.21180.20680.263-0.168-0.17541.40780.5202-0.2748-0.03640.2963-0.163-0.14990.3492-0.03260.521723.715952.682637.5031
51.8921-0.32631.04541.53010.04392.0119-0.0092-0.101-0.067-0.03810.01720.2019-0.0217-0.2218-0.00790.0990.00990.00030.267-0.07230.163551.829141.342474.0012
63.7348-3.28163.38866.51341.16957.92630.19640.2909-0.9281-0.14010.05871.21550.33710.5281-0.25510.35150.0362-0.06530.1969-0.23250.535153.066917.076553.5987
71.42780.38740.71821.04851.07151.51350.1135-0.0223-0.19340.1329-0.07320.02630.1158-0.0854-0.04040.1927-0.02240.00330.296-0.0720.192675.710836.341990.8199
83.83281.38581.94133.33493.70876.66460.24360.1601-1.1287-0.3007-0.0157-0.61640.2020.5867-0.22790.16610.11620.08110.5187-0.13860.61697.973624.333571.8392
91.2327-0.0451-0.31311.62381.25711.5934-0.064-0.0296-0.06740.17610.1377-0.1810.09350.0678-0.07380.21050.0078-0.00470.267-0.06640.151692.163754.6641107.8818
102.76370.0646-2.29884.91022.97115.20230.18810.3531-0.1196-0.02970.0853-1.117-0.33130.3219-0.27340.2569-0.17590.13510.3565-0.01060.4531114.259667.030989.8401
112.9408-0.3514-1.3971.57770.15852.14780.0005-0.12940.0517-0.07160.0172-0.20960.03780.3179-0.01770.08060.07060.00520.2804-0.05890.10983.525978.8066123.8328
124.1254-0.856-2.95876.8703-1.90553.1210.21180.16181.2574-0.07150.3806-1.0207-0.3188-0.2027-0.59240.7276-0.03230.15540.40490.3130.751285.5351103.6201105.1088
132.53320.2347-0.8911.7511-0.59512.09710.1088-0.18370.22820.1357-0.0660.0471-0.15010.0513-0.04270.0610.0281-0.00780.2478-0.08580.122557.584784.456138.2234
147.51362.55-1.54924.8175-5.85787.5878-0.03520.1691.5269-0.28250.36760.53730.2544-0.6402-0.33240.23120.2218-0.0860.52940.1060.458138.544898.2863117.9144
151.4010.5484-0.02991.0908-0.58771.31630.0142-0.1149-0.05580.13150.03610.16190.0578-0.042-0.05040.1495-0.00240.00180.3237-0.05340.217938.462865.7762152.2377
161.81490.76321.96657.3285-3.36795.02530.20120.13430.2564-0.28660.01271.16840.4913-0.2448-0.21390.2387-0.1232-0.18340.5006-0.06540.410917.858655.96131.1223
170.52590.57240.30622.9899-0.51161.50890.1061-0.1106-0.3330.102-0.0571-0.15530.0644-0.0022-0.0490.13450.0787-0.09540.2816-0.02290.327843.59839.9852167.4269
187.2716-0.81233.23814.361-2.48535.48510.31140.1436-1.0519-0.69990.32820.91951.23870.1915-0.63960.57230.2171-0.32080.3017-0.22160.643342.302316.8563146.9072
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1ELECTRON MICROSCOPY1A37 - 269
2ELECTRON MICROSCOPY1A500 - 502
3ELECTRON MICROSCOPY1S24 - 27
4ELECTRON MICROSCOPY2A270 - 333
5ELECTRON MICROSCOPY3A1 - 36
6ELECTRON MICROSCOPY3B37 - 269
7ELECTRON MICROSCOPY3B500 - 502
8ELECTRON MICROSCOPY3S21 - 23
9ELECTRON MICROSCOPY3T30 - 33
10ELECTRON MICROSCOPY4B270 - 333
11ELECTRON MICROSCOPY5B1 - 36
12ELECTRON MICROSCOPY5C37 - 269
13ELECTRON MICROSCOPY5C500 - 502
14ELECTRON MICROSCOPY5S18 - 20
15ELECTRON MICROSCOPY5T34 - 36
16ELECTRON MICROSCOPY6C270 - 333
17ELECTRON MICROSCOPY7C1 - 36
18ELECTRON MICROSCOPY7D37 - 269
19ELECTRON MICROSCOPY7D500 - 502
20ELECTRON MICROSCOPY7S15 - 17
21ELECTRON MICROSCOPY7T37 - 39
22ELECTRON MICROSCOPY8D270 - 333
23ELECTRON MICROSCOPY9D1 - 36
24ELECTRON MICROSCOPY9E37 - 269
25ELECTRON MICROSCOPY9E500 - 502
26ELECTRON MICROSCOPY9S12 - 14
27ELECTRON MICROSCOPY10E270 - 333
28ELECTRON MICROSCOPY11E1 - 36
29ELECTRON MICROSCOPY11F37 - 269
30ELECTRON MICROSCOPY11F500 - 502
31ELECTRON MICROSCOPY11S9 - 11
32ELECTRON MICROSCOPY12F270 - 333
33ELECTRON MICROSCOPY13F1 - 36
34ELECTRON MICROSCOPY13G37 - 269
35ELECTRON MICROSCOPY13G500 - 502
36ELECTRON MICROSCOPY13S6 - 8
37ELECTRON MICROSCOPY14G270 - 333
38ELECTRON MICROSCOPY15G1 - 36
39ELECTRON MICROSCOPY15H37 - 269
40ELECTRON MICROSCOPY15H500 - 502
41ELECTRON MICROSCOPY15S3 - 5
42ELECTRON MICROSCOPY16H270 - 333
43ELECTRON MICROSCOPY17H1 - 36
44ELECTRON MICROSCOPY17I34 - 269
45ELECTRON MICROSCOPY17I500 - 502
46ELECTRON MICROSCOPY17S1 - 2
47ELECTRON MICROSCOPY18I270 - 333

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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