[日本語] English
万見
- PDB-7jh7: cardiac actomyosin complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jh7
タイトルcardiac actomyosin complex
要素
  • Actin, alpha cardiac muscle 1
  • Myosin-7
  • tropomyosin
キーワードMOTOR PROTEIN / actomyosin
機能・相同性
機能・相同性情報


actin-myosin filament sliding / myosin filament / myosin complex / myosin binding / myofibril / heart contraction / mesenchyme migration / cytoskeletal motor activity / sarcomere / filopodium ...actin-myosin filament sliding / myosin filament / myosin complex / myosin binding / myofibril / heart contraction / mesenchyme migration / cytoskeletal motor activity / sarcomere / filopodium / actin filament / actin filament organization / actin filament binding / lamellipodium / cell body / calmodulin binding / positive regulation of gene expression / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. ...: / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Kinesin motor domain superfamily / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Actin, alpha cardiac muscle 1 / Myosin-7
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Galkin, V.E. / Schroeder, G.F.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL140925 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM116790 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM116788 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2021
タイトル: High-Resolution Cryo-EM Structure of the Cardiac Actomyosin Complex.
著者: Cristina Risi / Luisa U Schäfer / Betty Belknap / Ian Pepper / Howard D White / Gunnar F Schröder / Vitold E Galkin /
要旨: Heart contraction depends on a complicated array of interactions between sarcomeric proteins required to convert chemical energy into mechanical force. Cyclic interactions between actin and myosin ...Heart contraction depends on a complicated array of interactions between sarcomeric proteins required to convert chemical energy into mechanical force. Cyclic interactions between actin and myosin molecules, controlled by troponin and tropomyosin, generate the sliding force between the actin-based thin and myosin-based thick filaments. Alterations in this sophisticated system due to missense mutations can lead to cardiovascular diseases. Numerous structural studies proposed pathological mechanisms of missense mutations at the myosin-myosin, actin-tropomyosin, and tropomyosin-troponin interfaces. However, despite the central role of actomyosin interactions a detailed structural description of the cardiac actomyosin interface remained unknown. Here, we report a cryo-EM structure of a cardiac actomyosin complex at 3.8 Å resolution. The structure reveals the molecular basis of cardiac diseases caused by missense mutations in myosin and actin proteins.
履歴
登録2020年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.year
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-22335
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha cardiac muscle 1
F: Myosin-7
B: Actin, alpha cardiac muscle 1
G: Myosin-7
C: Actin, alpha cardiac muscle 1
H: Myosin-7
E: Actin, alpha cardiac muscle 1
D: Actin, alpha cardiac muscle 1
I: tropomyosin
J: tropomyosin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)906,54420
ポリマ－904,28610
非ポリマー2,25810
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

#1: タンパク質
Actin, alpha cardiac muscle 1 / Cardiac muscle alpha actin 1


分子量: 42064.891 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: heart / 組織: ventricle / 参照: UniProt: B6VNT8
#2: タンパク質 Myosin-7 / Myosin heavy chain 7 / Myosin heavy chain slow isoform / MyHC-slow / Myosin heavy chain / cardiac ...Myosin heavy chain 7 / Myosin heavy chain slow isoform / MyHC-slow / Myosin heavy chain / cardiac muscle beta isoform / MyHC-beta


分子量: 223649.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: heart / 組織: ventricle / 参照: UniProt: P79293
#3: タンパク質 tropomyosin


分子量: 11507.176 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: heart / 組織: ventricle
#4: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

-
試料調製

構成要素名称: porcine native cardiac thin filament decorated with porcine cardiac myosin-S1
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL
分子量値: 492 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ) / 器官: heart / 組織: ventricular
緩衝液pH: 7
試料濃度: 0.09 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: 3 uL of 2 uM TFs were applied to glow-discharged lacey carbon grid for 1 min, gently blotted with Whatman #1 filter paper, and incubated with 2 uL of myosin-S1 [1.2 uM] for 2 min
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2373

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.11.1_2575: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1EMAN粒子像選択
4CTFFIND4CTF補正
7DireXモデルフィッティング
9PHENIX1.17モデル精密化
10RELION3.08初期オイラー角割当
11RELION3.08最終オイラー角割当
12RELION3.08分類
13RELION3.08３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -166.7 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.3 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 115746 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
詳細: SWISS-MODEL web service used to create initial homology models of cardiac actin and myosin
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00634474
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.97146633
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.16324347
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0585177
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0086055

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る