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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7elh | ||||||||||||||||||
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タイトル | In situ structure of transcriptional enzyme complex and capsid shell protein of mammalian reovirus at initiation state | ||||||||||||||||||
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![]() | VIRAL PROTEIN/TRANSFERASE/RNA / asymmetric / mu2 / lambda3 / lambda1 / VIRUS / VIRAL PROTEIN-TRANSFERASE-RNA complex | ||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() viral inner capsid / host cytoskeleton / 7-methylguanosine mRNA capping / viral genome replication / viral capsid / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / RNA-directed RNA polymerase / RNA-dependent RNA polymerase activity / structural molecule activity / RNA binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | ||||||||||||||||||
![]() | Zhou, Z.H. / Pan, M. | ||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Asymmetric reconstruction of mammalian reovirus reveals interactions among RNA, transcriptional factor µ2 and capsid proteins. 著者: Muchen Pan / Ana L Alvarez-Cabrera / Joon S Kang / Lihua Wang / Chunhai Fan / Z Hong Zhou / ![]() ![]() 要旨: Mammalian reovirus (MRV) is the prototypical member of genus Orthoreovirus of family Reoviridae. However, lacking high-resolution structures of its RNA polymerase cofactor μ2 and infectious ...Mammalian reovirus (MRV) is the prototypical member of genus Orthoreovirus of family Reoviridae. However, lacking high-resolution structures of its RNA polymerase cofactor μ2 and infectious particle, limits understanding of molecular interactions among proteins and RNA, and their contributions to virion assembly and RNA transcription. Here, we report the 3.3 Å-resolution asymmetric reconstruction of transcribing MRV and in situ atomic models of its capsid proteins, the asymmetrically attached RNA-dependent RNA polymerase (RdRp) λ3, and RdRp-bound nucleoside triphosphatase μ2 with a unique RNA-binding domain. We reveal molecular interactions among virion proteins and genomic and messenger RNA. Polymerase complexes in three Spinoreovirinae subfamily members are organized with different pseudo-D symmetries to engage their highly diversified genomes. The above interactions and those between symmetry-mismatched receptor-binding σ1 trimers and RNA-capping λ2 pentamers balance competing needs of capsid assembly, external protein removal, and allosteric triggering of endogenous RNA transcription, before, during and after infection, respectively. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 2.4 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 4種, 17分子 ABDEFGHIJKLMegikm
#1: タンパク質 | 分子量: 83331.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() | ||
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#2: タンパク質 | 分子量: 142449.016 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() | ||
#4: タンパク質 | 分子量: 122842.859 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #5: タンパク質 | 分子量: 19112.762 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-RNA鎖 , 2種, 9分子 CNOPQRSTU
#3: RNA鎖 | 分子量: 1263.842 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 由来: (合成) ![]() |
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#6: RNA鎖 | 分子量: 19016.188 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() |
-非ポリマー , 1種, 1分子 ![](data/chem/img/PO4.gif)
#7: 化合物 | ChemComp-PO4 / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Mammalian orthoreovirus 3 Dearing / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1-#3, #6 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 56 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 102966 / 対称性のタイプ: POINT |
精密化 | 最高解像度: 3.3 Å 詳細: The distance between Residue H HIS 230 and Residue H ASN 241 is 48.65 Angstrom. Authors state that the map density of this large gaps is poor. For now the large gap could not be explained. ...詳細: The distance between Residue H HIS 230 and Residue H ASN 241 is 48.65 Angstrom. Authors state that the map density of this large gaps is poor. For now the large gap could not be explained. Maybe there could have been some broken points in the large gap, but no evidence has been found. However, they could make sure that the solved coordinates are correct. The cryo-EM and the X-ray (PDB-1EJ6) results could support each other. |