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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7cpj | ||||||
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タイトル | ycbZ-stalled 70S ribosome | ||||||
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![]() | ANTIBIOTIC / ribosome | ||||||
機能・相同性 | ![]() ribosomal large subunit assembly / mRNA 5'-UTR binding / large ribosomal subunit / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / tRNA binding ...ribosomal large subunit assembly / mRNA 5'-UTR binding / large ribosomal subunit / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / tRNA binding / cytoplasmic translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / metal ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Escherichia coli O7:K1 ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Escherichia coli HVH 87 ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | ||||||
![]() | Yokoyama, T. / Shirouzu, M. / Ito, T. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The landscape of translational stall sites in bacteria revealed by monosome and disome profiling. 著者: Tomoya Fujita / Takeshi Yokoyama / Mikako Shirouzu / Hideki Taguchi / Takuhiro Ito / Shintaro Iwasaki / ![]() 要旨: Ribosome pauses are associated with various cotranslational events and determine the fate of mRNAs and proteins. Thus, the identification of precise pause sites across the transcriptome is desirable; ...Ribosome pauses are associated with various cotranslational events and determine the fate of mRNAs and proteins. Thus, the identification of precise pause sites across the transcriptome is desirable; however, the landscape of ribosome pauses in bacteria remains ambiguous. Here, we harness monosome and disome (or collided ribosome) profiling strategies to survey ribosome pause sites in Compared to eukaryotes, ribosome collisions in bacteria showed remarkable differences: a low frequency of disomes at stop codons, collisions occurring immediately after 70S assembly on start codons, and shorter queues of ribosomes trailing upstream. The pause sites corresponded with the biochemical validation by integrated nascent chain profiling (iNP) to detect polypeptidyl-tRNA, an elongation intermediate. Moreover, the subset of those sites showed puromycin resistance, presenting slow peptidyl transfer. Among the identified sites, the ribosome pause at Asn586 of was validated by biochemical reporter assay, tRNA sequencing (tRNA-seq), and cryo-electron microscopy (cryo-EM) experiments. Our results provide a useful resource for ribosome stalling sites in bacteria. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.7 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 214.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 372.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-RNA鎖 , 5種, 5分子 aAB9x
#1: RNA鎖 | 分子量: 498923.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#22: RNA鎖 | 分子量: 941520.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#23: RNA鎖 | 分子量: 38813.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#55: RNA鎖 | 分子量: 24846.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#56: RNA鎖 | 分子量: 910.612 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-30S ribosomal protein ... , 20種, 20分子 bcdefghijklmnopqrstu
#2: タンパク質 | 分子量: 26652.557 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#3: タンパク質 | 分子量: 26031.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 23514.199 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#5: タンパク質 | 分子量: 17629.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 15727.512 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#7: タンパク質 | 分子量: 20055.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#8: タンパク質 | 分子量: 14146.557 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#9: タンパク質 | 分子量: 14886.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#10: タンパク質 | 分子量: 11755.597 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#11: タンパク質 | 分子量: 13870.975 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#12: タンパク質 | 分子量: 13768.157 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#13: タンパク質 | 分子量: 13128.467 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: IAI39 / ExPEC / 参照: UniProt: A0A0H3ML81 |
#14: タンパク質 | 分子量: 11677.637 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#15: タンパク質 | 分子量: 10290.816 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#16: タンパク質 | 分子量: 9207.572 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#17: タンパク質 | 分子量: 9724.491 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#18: タンパク質 | 分子量: 9005.472 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#19: タンパク質 | 分子量: 10455.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#20: タンパク質 | 分子量: 9708.464 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#21: タンパク質 | 分子量: 8524.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
+50S ribosomal protein ... , 31種, 31分子 CDEFGHIJKLMNOPQRSTUVWXYZ0123456
-非ポリマー , 2種, 2分子 ![](data/chem/img/ILE.gif)
![](data/chem/img/PRO.gif)
![](data/chem/img/PRO.gif)
#57: 化合物 | ChemComp-ILE / |
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#58: 化合物 | ChemComp-PRO / |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: ribosome / タイプ: RIBOSOME / Entity ID: #1-#54, #56 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
EM embedding | Material: amorphous ice |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI ARCTICA |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 23500 X |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 40231 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT |