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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7b6r | |||||||||
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タイトル | Drosophila melanogaster TRAPPIII partial complex: core plus C8 and C11 attached region | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() COPII-mediated vesicle transport / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / TRAPPI protein complex / TRAPPII protein complex / TRAPPIII protein complex / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Galindo, A. / Munro, S. / Planelles-Herrero, V.J. / Degliesposti, G. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure of metazoan TRAPPIII, the multi-subunit complex that activates the GTPase Rab1. 著者: Antonio Galindo / Vicente J Planelles-Herrero / Gianluca Degliesposti / Sean Munro / ![]() 要旨: The TRAPP complexes are nucleotide exchange factors that play essential roles in membrane traffic and autophagy. TRAPPII activates Rab11, and TRAPPIII activates Rab1, with the two complexes sharing a ...The TRAPP complexes are nucleotide exchange factors that play essential roles in membrane traffic and autophagy. TRAPPII activates Rab11, and TRAPPIII activates Rab1, with the two complexes sharing a core of small subunits that affect nucleotide exchange but being distinguished by specific large subunits that are essential for activity in vivo. Crystal structures of core subunits have revealed the mechanism of Rab activation, but how the core and the large subunits assemble to form the complexes is unknown. We report a cryo-EM structure of the entire Drosophila TRAPPIII complex. The TRAPPIII-specific subunits TRAPPC8 and TRAPPC11 hold the catalytic core like a pair of tongs, with TRAPPC12 and TRAPPC13 positioned at the joint between them. TRAPPC2 and TRAPPC2L link the core to the two large arms, with the interfaces containing residues affected by disease-causing mutations. The TRAPPC8 arm is positioned such that it would contact Rab1 that is bound to the core, indicating how the arm could determine the specificity of the complex. A lower resolution structure of TRAPPII shows a similar architecture and suggests that the TRAPP complexes evolved from a single ur-TRAPP. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 394.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 325.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 4種, 4分子 ADGJ
#1: タンパク質 | 分子量: 35409.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 遺伝子: l(3)76BDm, Dmel\CG8793, l(3)76BDm-RA, l(3)L3809, TRAPPC8, CG8793, Dmel_CG8793 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: Q9VW22 |
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#4: タンパク質 | 分子量: 17597.230 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 遺伝子: Trs33, BcDNA:RH37427, Dmel\CG6196, dTrs33, TRAPPC6, Trs33p, CG6196, Dmel_CG6196 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: Q9VF82 |
#7: タンパク質 | 分子量: 16669.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 遺伝子: Trs20, l(3)72Dh, CG5161 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: Q9VUZ1 |
#9: タンパク質 | 分子量: 15511.826 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 遺伝子: Dmel\CG9067, Tca17, TRAPPC2L, CG9067, Dmel_CG9067 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: A1Z8I0 |
-Trafficking protein particle complex ... , 5種, 6分子 BCIEFH
#2: タンパク質 | 分子量: 81847.164 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 遺伝子: gry, Dmel\CG17569, gryz, l(3)63Bd, TRAPPC11, CG17569, Dmel_CG17569 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: Q8IRE3 | ||||||
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#3: タンパク質 | 分子量: 20492.309 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 遺伝子: Bet3, BET3, Bet3p, dBet3, Dmel\CG3911, TRAPPC3, CG3911, Dmel_CG3911 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: Q9VSY8 #5: タンパク質 | | 分子量: 16990.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 遺伝子: Bet5, BET5, Bet5p, CG1359-RA, Dmel\CG1359, TRAPPC1, CG1359, Dmel_CG1359 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: Q9VA95 #6: タンパク質 | | 分子量: 24736.486 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 遺伝子: Trs23, CG9298-RA, Dmel\CG9298, TRAPPC4, TRS23, Trs23p, CG9298, Dmel_CG9298 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: Q9VLI9 #8: タンパク質 | | 分子量: 22371.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 遺伝子: Trs31, Dmel\CG10153, TRAPPC5, Trs31p, CG10153, Dmel_CG10153 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: Q7K2Q8 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: TRAPPIII & TRAPPII Subcomplex: TRAPPCore / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT | ||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 0.5455 MDa / 実験値: YES | ||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.4 | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 0.05 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() | ||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil | ||||||||||||||||||||
急速凍結![]() | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 285.15 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS 詳細: 32% of the images were acquiring tilted the stage 19 degrees. |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() ![]() |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 0.8 sec. / 電子線照射量: 30 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 3671 詳細: 1190 from the whole dataset were collected with the stage tilted at 19 degrees |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1601314 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 5.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 353400 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 214.4 / プロトコル: OTHER / 空間: REAL |