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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7aln | ||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the divergent actomyosin complex from Plasmodium falciparum Myosin A in the Rigor state | ||||||||||||
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![]() | MOTOR PROTEIN / Malaria / Plasmodium falciparum / Myosin A / invasion / Actin 1 | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() plastid inheritance / schizogony / pellicle / glideosome / inner membrane pellicle complex / symbiont-mediated actin polymerization-dependent cell-to-cell migration in host / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Neutrophil degranulation / entry into host cell by a symbiont-containing vacuole / vesicle transport along actin filament ...plastid inheritance / schizogony / pellicle / glideosome / inner membrane pellicle complex / symbiont-mediated actin polymerization-dependent cell-to-cell migration in host / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Neutrophil degranulation / entry into host cell by a symbiont-containing vacuole / vesicle transport along actin filament / myosin complex / microfilament motor activity / cytoskeletal motor activity / cytoskeleton organization / actin filament / actin filament organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / actin filament binding / actin cytoskeleton / actin binding / vesicle / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.77 Å | ||||||||||||
![]() | Robert-Paganin, J. / Xu, X.-P. / Swift, M.F. / Auguin, D. / Robblee, J.P. / Lu, H. / Fagnant, P.M. / Krementsova, E.B. / Trybus, K.M. / Houdusse, A. ...Robert-Paganin, J. / Xu, X.-P. / Swift, M.F. / Auguin, D. / Robblee, J.P. / Lu, H. / Fagnant, P.M. / Krementsova, E.B. / Trybus, K.M. / Houdusse, A. / Volkmann, N. / Hanein, D. | ||||||||||||
資金援助 | 3件
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![]() | ![]() タイトル: The actomyosin interface contains an evolutionary conserved core and an ancillary interface involved in specificity. 著者: Julien Robert-Paganin / Xiao-Ping Xu / Mark F Swift / Daniel Auguin / James P Robblee / Hailong Lu / Patricia M Fagnant / Elena B Krementsova / Kathleen M Trybus / Anne Houdusse / Niels ...著者: Julien Robert-Paganin / Xiao-Ping Xu / Mark F Swift / Daniel Auguin / James P Robblee / Hailong Lu / Patricia M Fagnant / Elena B Krementsova / Kathleen M Trybus / Anne Houdusse / Niels Volkmann / Dorit Hanein / ![]() ![]() 要旨: Plasmodium falciparum, the causative agent of malaria, moves by an atypical process called gliding motility. Actomyosin interactions are central to gliding motility. However, the details of these ...Plasmodium falciparum, the causative agent of malaria, moves by an atypical process called gliding motility. Actomyosin interactions are central to gliding motility. However, the details of these interactions remained elusive until now. Here, we report an atomic structure of the divergent Plasmodium falciparum actomyosin system determined by electron cryomicroscopy at the end of the powerstroke (Rigor state). The structure provides insights into the detailed interactions that are required for the parasite to produce the force and motion required for infectivity. Remarkably, the footprint of the myosin motor on filamentous actin is conserved with respect to higher eukaryotes, despite important variability in the Plasmodium falciparum myosin and actin elements that make up the interface. Comparison with other actomyosin complexes reveals a conserved core interface common to all actomyosin complexes, with an ancillary interface involved in defining the spatial positioning of the motor on actin filaments. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 448.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 382.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 79.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 112.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 41919.547 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: isolate 3D7 / 遺伝子: PFL2215w 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q8I4X0 #2: タンパク質 | | 分子量: 92488.289 Da / 分子数: 1 / Mutation: T417D / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: isolate 3D7 / 遺伝子: PF13_0233 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q8IDR3 #3: 化合物 | ChemComp-ADP / #4: 化合物 | ChemComp-MG / #5: 化合物 | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: actomyosin complex from Plasmodium falciparum / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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らせん対称 | 回転角度/サブユニット: -168.1 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.3 Å / らせん対称軸の対称性: C1 |
3次元再構成 | 解像度: 3.77 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 464646 / 対称性のタイプ: HELICAL |