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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7aji | |||||||||
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タイトル | bovine ATP synthase dimer state3:state2 | |||||||||
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![]() | HYDROLASE / ATP synthase / mitochondria / mammalian / complex | |||||||||
機能・相同性 | ![]() angiostatin binding / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / ATPase inhibitor activity / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / negative regulation of hydrolase activity / proton-transporting ATP synthase complex / heme biosynthetic process / : ...angiostatin binding / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / ATPase inhibitor activity / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / negative regulation of hydrolase activity / proton-transporting ATP synthase complex / heme biosynthetic process / : / : / : / : / Mitochondrial protein degradation / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / : / negative regulation of endothelial cell proliferation / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / erythrocyte differentiation / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / aerobic respiration / ADP binding / ATPase binding / protein homotetramerization / calmodulin binding / mitochondrial inner membrane / lipid binding / structural molecule activity / cell surface / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.4 Å | |||||||||
![]() | Spikes, T.E. / Montgomery, M.G. / Walker, J.E. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Interface mobility between monomers in dimeric bovine ATP synthase participates in the ultrastructure of inner mitochondrial membranes. 著者: Tobias E Spikes / Martin G Montgomery / John E Walker / ![]() 要旨: The ATP synthase complexes in mitochondria make the ATP required to sustain life by a rotary mechanism. Their membrane domains are embedded in the inner membranes of the organelle, and they dimerize ...The ATP synthase complexes in mitochondria make the ATP required to sustain life by a rotary mechanism. Their membrane domains are embedded in the inner membranes of the organelle, and they dimerize via interactions between their membrane domains. The dimers form extensive chains along the tips of the cristae with the two rows of monomeric catalytic domains extending into the mitochondrial matrix at an angle to each other. Disruption of the interface between dimers by mutation affects the morphology of the cristae severely. By analysis of particles of purified dimeric bovine ATP synthase by cryo-electron microscopy, we have shown that the angle between the central rotatory axes of the monomeric complexes varies between ca. 76 and 95°. These particles represent active dimeric ATP synthase. Some angular variations arise directly from the catalytic mechanism of the enzyme, and others are independent of catalysis. The monomer-monomer interaction is mediated mainly by j subunits attached to the surface of wedge-shaped protein-lipid structures in the membrane domain of the complex, and the angular variation arises from rotational and translational changes in this interaction, and combinations of both. The structures also suggest how the dimeric ATP synthases might be interacting with each other to form the characteristic rows along the tips of the cristae via other interwedge contacts, molding themselves to the range of oligomeric arrangements observed by tomography of mitochondrial membranes, and at the same time allowing the ATP synthase to operate under the range of physiological conditions that influence the structure of the cristae. | |||||||||
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 185.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 338.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 11435MC ![]() 7ajbC ![]() 7ajcC ![]() 7ajdC ![]() 7ajeC ![]() 7ajfC ![]() 7ajgC ![]() 7ajhC ![]() 7ajjC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-ATP synthase ... , 16種, 54分子 8A8ABCAAABACDEFADAEAFGAGHAHIAIKLMNOPQRAKAL...
#1: タンパク質 | 分子量: 7944.523 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 55302.191 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 詳細: Residue 1 of chains A, B, C. The uniprot database is misleading stating that GLN is the first residue. The DNA sequence for this protein encodes GLU. The actual residue is pyroGLU. However ...詳細: Residue 1 of chains A, B, C. The uniprot database is misleading stating that GLN is the first residue. The DNA sequence for this protein encodes GLU. The actual residue is pyroGLU. However pyroGLU and pyroGLN are the same. Residue 481 in chains A, B, and C can be Gly or SER. e.g. in this structure should be GLY. We have seen SER in some of our previous structures of bovine F1-ATPase. We have used the following REMARK in other PDB files: Microhetrogeneity REMARK 999 SER 481 GLY IN CHAINS A, B AND C REMARK 999 WAS IDENTIFIED AS A GLY FROM THE PROTEIN REMARK 999 SEQUENCE. IN THE CDNA SEQUENCE, THE CODON FOR THIS REMARK 999 RESIDUE WAS AGC SER IN THREE CLONES WHILE IN TWO REMARK 999 OTHERS IT WAS GGC GLY. THE DIFFERENCE WAS THOUGHT TO REMARK 999 BE DUE TO A MUTATION OCCURRING DURING EITHER PROPAGATION REMARK 999 OF THE CLONES IN THE LIBRARY OR SUBCLONING INTO M13 REMARK 999 VECTORS. THE ELECTRON DENSITY SUGGESTS A GLY IN REMARK 999 THIS POSITION. 由来: (天然) ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 51757.836 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #4: タンパク質 | 分子量: 30300.760 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #5: タンパク質 | 分子量: 15074.813 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #6: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5662.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #8: タンパク質 | 分子量: 7653.034 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #9: タンパク質 | 分子量: 20959.777 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #10: タンパク質 | 分子量: 24801.785 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #11: タンパク質 | 分子量: 24702.709 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #12: タンパク質 | 分子量: 18588.256 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #13: タンパク質 | 分子量: 8205.492 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #14: タンパク質 | 分子量: 10184.011 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #15: タンパク質 | 分子量: 11298.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #17: タンパク質 | 分子量: 6846.093 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #18: タンパク質 | 分子量: 6312.383 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-タンパク質 , 2種, 4分子 JAJhAh
#7: タンパク質 | 分子量: 7462.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #16: タンパク質 | 分子量: 8971.079 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 3種, 43分子 ![](data/chem/img/CDL.gif)
![](data/chem/img/LHG.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/LHG.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#19: 化合物 | ChemComp-CDL / #20: 化合物 | ChemComp-LHG / #21: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: bovine ATP synthase dimer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#18 / 由来: MULTIPLE SOURCES |
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分子量 | 値: 1.18 MDa / 実験値: YES |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 濃度: 4.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 55 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) |