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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6yw6 | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the ARP2/3 1B5CL isoform complex. | ||||||
要素 |
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キーワード | STRUCTURAL PROTEIN / Cytoskeleton | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 tubulobulbar complex / meiotic chromosome movement towards spindle pole / cytosolic transport / growth cone leading edge / muscle cell projection membrane / meiotic cytokinesis / spindle localization / actin polymerization-dependent cell motility / Arp2/3 protein complex / asymmetric cell division ...tubulobulbar complex / meiotic chromosome movement towards spindle pole / cytosolic transport / growth cone leading edge / muscle cell projection membrane / meiotic cytokinesis / spindle localization / actin polymerization-dependent cell motility / Arp2/3 protein complex / asymmetric cell division / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / icosahedral viral capsid / actin nucleation / actin cap / regulation of actin filament polymerization / establishment or maintenance of cell polarity / positive regulation of actin filament polymerization / filamentous actin / brush border / cilium assembly / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of lamellipodium assembly / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / EPHB-mediated forward signaling / actin filament polymerization / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / cellular response to nerve growth factor stimulus / cell projection / FCGR3A-mediated phagocytosis / endocytosis involved in viral entry into host cell / structural constituent of cytoskeleton / cellular response to type II interferon / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / response to estrogen / azurophil granule lumen / cell-cell junction / actin cytoskeleton / lamellipodium / response to estradiol / Clathrin-mediated endocytosis / site of double-strand break / actin binding / cell cortex / ficolin-1-rich granule lumen / host cell cytoplasm / viral protein processing / endosome / neuron projection / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / focal adhesion / glutamatergic synapse / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / virion attachment to host cell / structural molecule activity / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å | ||||||
データ登録者 | von Loeffelholz, O. / Moores, C. / Purkiss, A. | ||||||
資金援助 | 英国, 1件
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引用 | ジャーナル: Biol Open / 年: 2020 タイトル: Cryo-EM of human Arp2/3 complexes provides structural insights into actin nucleation modulation by ARPC5 isoforms. 著者: Ottilie von Loeffelholz / Andrew Purkiss / Luyan Cao / Svend Kjaer / Naoko Kogata / Guillaume Romet-Lemonne / Michael Way / Carolyn A Moores / 要旨: The Arp2/3 complex regulates many cellular processes by stimulating formation of branched actin filament networks. Because three of its seven subunits exist as two different isoforms, mammals produce ...The Arp2/3 complex regulates many cellular processes by stimulating formation of branched actin filament networks. Because three of its seven subunits exist as two different isoforms, mammals produce a family of Arp2/3 complexes with different properties that may be suited to different physiological contexts. To shed light on how isoform diversification affects Arp2/3 function, we determined a 4.2 Å resolution cryo-EM structure of the most active human Arp2/3 complex containing ARPC1B and ARPC5L, and compared it with the structure of the least active ARPC1A-ARPC5-containing complex. The architecture of each isoform-specific Arp2/3 complex is the same. Strikingly, however, the N-terminal half of ARPC5L is partially disordered compared to ARPC5, suggesting that this region of ARPC5/ARPC5L is an important determinant of complex activity. Confirming this idea, the nucleation activity of Arp2/3 complexes containing hybrid ARPC5/ARPC5L subunits is higher when the ARPC5L N-terminus is present, thereby providing insight into activity differences between the different Arp2/3 complexes. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6yw6.cif.gz | 321.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6yw6.ent.gz | 253.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6yw6.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6yw6_validation.pdf.gz | 919.9 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6yw6_full_validation.pdf.gz | 946.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | 6yw6_validation.xml.gz | 52.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6yw6_validation.cif.gz | 78.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yw/6yw6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yw/6yw6 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-Actin-related protein ... , 6種, 6分子 ADEBGF
#1: タンパク質 | 分子量: 47428.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTR3, ARP3 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: P61158 |
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#3: タンパク質 | 分子量: 34386.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARPC2, ARC34, PRO2446 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: O15144 |
#4: タンパク質 | 分子量: 20572.666 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARPC3, ARC21 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: O15145 |
#5: タンパク質 | 分子量: 44818.711 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTR2, ARP2 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: P61160 |
#6: タンパク質 | 分子量: 16964.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARPC5L 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: Q9BPX5 |
#7: タンパク質 | 分子量: 19697.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARPC4, ARC20 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: P59998 |
-タンパク質 / 非ポリマー , 2種, 3分子 C
#2: タンパク質 | 分子量: 41004.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: O15143 |
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#8: 化合物 |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Arp2/3 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 250 kDa/nm / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
緩衝液 | pH: 7 |
試料 | 濃度: 0.25 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 101606 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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