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万見
- PDB-6xe9: 10S myosin II (smooth muscle) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xe9
タイトル10S myosin II (smooth muscle)
要素
  • Myosin II heavy chain (smooth muscle)
  • Myosin light chain 9
  • Myosin light chain smooth muscle isoform
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / motor protein / auto-inhibited form / 10 S conformation
機能・相同性
機能・相同性情報


myofibril assembly / myosin filament / actomyosin structure organization / myosin II complex / structural constituent of muscle / microfilament motor activity / myofibril / stress fiber / platelet aggregation / actin filament binding ...myofibril assembly / myosin filament / actomyosin structure organization / myosin II complex / structural constituent of muscle / microfilament motor activity / myofibril / stress fiber / platelet aggregation / actin filament binding / calcium ion binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / EF-hand domain / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / EF-hand domain pair / : / Myosin, N-terminal, SH3-like ...: / EF-hand domain / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / EF-hand domain pair / : / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin-11 / EF-hand domain-containing protein / Myosin light chain smooth muscle isoform
類似検索 - 構成要素
生物種Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Tiwari, P. / Craig, R. / Padron, R.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS)R01AR072036 米国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS)R01AR067279 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01HL139883 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structure of the inhibited (10S) form of myosin II.
著者: Shixin Yang / Prince Tiwari / Kyoung Hwan Lee / Osamu Sato / Mitsuo Ikebe / Raúl Padrón / Roger Craig /
要旨: Myosin II is the motor protein that enables muscle cells to contract and nonmuscle cells to move and change shape. The molecule has two identical heads attached to an elongated tail, and can exist in ...Myosin II is the motor protein that enables muscle cells to contract and nonmuscle cells to move and change shape. The molecule has two identical heads attached to an elongated tail, and can exist in two conformations: 10S and 6S, named for their sedimentation coefficients. The 6S conformation has an extended tail and assembles into polymeric filaments, which pull on actin filaments to generate force and motion. In 10S myosin, the tail is folded into three segments and the heads bend back and interact with each other and the tail, creating a compact conformation in which ATPase activity, actin activation and filament assembly are all highly inhibited. This switched-off structure appears to function as a key energy-conserving storage molecule in muscle and nonmuscle cells, which can be activated to form functional filaments as needed-but the mechanism of its inhibition is not understood. Here we have solved the structure of smooth muscle 10S myosin by cryo-electron microscopy with sufficient resolution to enable improved understanding of the function of the head and tail regions of the molecule and of the key intramolecular contacts that cause inhibition. Our results suggest an atomic model for the off state of myosin II, for its activation and unfolding by phosphorylation, and for understanding the clustering of disease-causing mutations near sites of intramolecular interaction.
履歴
登録2020年6月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年12月30日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-22145
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin II heavy chain (smooth muscle)
B: Myosin light chain smooth muscle isoform
C: Myosin light chain 9
M: Myosin II heavy chain (smooth muscle)
N: Myosin light chain smooth muscle isoform
O: Myosin light chain 9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)532,0196
ポリマ－532,0196
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: Native molecular weight combined with chain weights. Single molecule EM of intact molecule.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area28340 Å2
ΔGint-234 kcal/mol
Surface area144420 Å2

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要素

#1: 抗体 Myosin II heavy chain (smooth muscle)


分子量: 229148.250 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)
参照: UniProt: G1N5L2*PLUS, myosin ATPase
#2: タンパク質 Myosin light chain smooth muscle isoform


分子量: 16989.145 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)
参照: UniProt: Q6W5H0
#3: タンパク質 Myosin light chain 9


分子量: 19872.244 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)
参照: UniProt: G3URE9

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Smooth muscle myosin II / タイプ: COMPLEX / 詳細: Whole myosin II isolated from turkey gizzard / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 0.53 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Meleagris gallopavo (シチメンチョウ) / 器官: gizzard / 組織: smooth muscle
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
10.15 Msodium acetateCH3COONa1
21 mMEGTAC14H24N2O101
32.5 mMmagnesium chlorideMgCl21
40.5 mMadenosine triphosphateC10H16N5O13P31
510 mMMOPSC7H15NO4S1
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: The specimen was cross-linked in presence of 0.1% glutaraldehyde for 60 seconds.
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 283.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 43.3 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 10951
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.17.1_3660精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1RELION3粒子像選択
2SerialEM3.8.0画像取得
4CTFFIND4.1.13CTF補正
7UCSF Chimera1.14モデルフィッティングFit model in map
9RELION3初期オイラー角割当
10RELION3最終オイラー角割当
11RELION3分類
12RELION3３次元再構成
19Coot0.8.9.2 ELモデル精密化Coot was used for regularization and local refinement
20PHENIX1.17.1 - 3660モデル精密化It was used for Real space refinement and model validation
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1765220
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 168613 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 3 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11I84

1i84

11I841PDBexperimental model
22FXM

2fxm

12FXM2PDBexperimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 257.18 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.002522413
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.47530291
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03633419
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00274025
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.19833127

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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