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万見
- PDB-6vpp: Cryo-EM structure of microtubule-bound KLP61F motor with tail dom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vpp
タイトルCryo-EM structure of microtubule-bound KLP61F motor with tail domain in the nucleotide-free state
要素
  • Kinesin-like protein Klp61F
  • Tubulin alpha-1A chain
  • Tubulin beta chain
キーワードMOTOR PROTEIN / Kinesin-5 / KLP61F / microtubules / mitotic spindles / nucleotide-free state / cell cycle
機能・相同性
機能・相同性情報


aster / plus-end directed microtubule sliding / fusome organization / fusome / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / centrosome separation / mitotic spindle microtubule / spindle elongation / positive regulation of Golgi to plasma membrane protein transport ...aster / plus-end directed microtubule sliding / fusome organization / fusome / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / centrosome separation / mitotic spindle microtubule / spindle elongation / positive regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / minus-end-directed microtubule motor activity / microtubule bundle formation / plus-end-directed microtubule motor activity / mitotic centrosome separation / microtubule associated complex / kinesin complex / microtubule-based movement / mitotic spindle pole / cytoskeletal motor activity / Golgi organization / protein secretion / mitotic spindle assembly / mitotic spindle organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / spindle microtubule / structural constituent of cytoskeleton / mitotic spindle / microtubule cytoskeleton organization / spindle / mitotic cell cycle / microtubule binding / microtubule / hydrolase activity / cell division / GTPase activity / GTP binding / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kinesin-associated microtubule-binding domain / Kinesin-associated microtubule-binding / : / : / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain ...Kinesin-associated microtubule-binding domain / Kinesin-associated microtubule-binding / : / : / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Tubulin alpha-1A chain / Tubulin beta chain / Kinesin-like protein Klp61F
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Bodrug, T. / Wilson-Kubalek, E.M. / Nithianantham, S. / Debs, G. / Sindelar, C.V. / Milligan, R. / Al-Bassam, J.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM110283 米国
National Science Foundation (NSF, United States)1615991 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: The kinesin-5 tail domain directly modulates the mechanochemical cycle of the motor domain for anti-parallel microtubule sliding.
著者: Tatyana Bodrug / Elizabeth M Wilson-Kubalek / Stanley Nithianantham / Alex F Thompson / April Alfieri / Ignas Gaska / Jennifer Major / Garrett Debs / Sayaka Inagaki / Pedro Gutierrez / Larisa ...著者: Tatyana Bodrug / Elizabeth M Wilson-Kubalek / Stanley Nithianantham / Alex F Thompson / April Alfieri / Ignas Gaska / Jennifer Major / Garrett Debs / Sayaka Inagaki / Pedro Gutierrez / Larisa Gheber / Richard J McKenney / Charles Vaughn Sindelar / Ronald Milligan / Jason Stumpff / Steven S Rosenfeld / Scott T Forth / Jawdat Al-Bassam /
要旨: Kinesin-5 motors organize mitotic spindles by sliding apart microtubules. They are homotetramers with dimeric motor and tail domains at both ends of a bipolar minifilament. Here, we describe a ...Kinesin-5 motors organize mitotic spindles by sliding apart microtubules. They are homotetramers with dimeric motor and tail domains at both ends of a bipolar minifilament. Here, we describe a regulatory mechanism involving direct binding between tail and motor domains and its fundamental role in microtubule sliding. Kinesin-5 tails decrease microtubule-stimulated ATP-hydrolysis by specifically engaging motor domains in the nucleotide-free or ADP states. Cryo-EM reveals that tail binding stabilizes an open motor domain ATP-active site. Full-length motors undergo slow motility and cluster together along microtubules, while tail-deleted motors exhibit rapid motility without clustering. The tail is critical for motors to zipper together two microtubules by generating substantial sliding forces. The tail is essential for mitotic spindle localization, which becomes severely reduced in tail-deleted motors. Our studies suggest a revised microtubule-sliding model, in which kinesin-5 tails stabilize motor domains in the microtubule-bound state by slowing ATP-binding, resulting in high-force production at both homotetramer ends.
履歴
登録2020年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-21315
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21315
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha-1A chain
B: Tubulin beta chain
C: Kinesin-like protein Klp61F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,6476
ポリマ－142,6563
非ポリマー9913
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area7940 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area45750 Å2

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Tubulin alpha-1A chain / Alpha-tubulin 1 / Tubulin alpha-1 chain


分子量: 50121.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P02550
#2: タンパク質 Tubulin beta chain / Beta-tubulin


分子量: 49907.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P02554
#3: タンパク質 Kinesin-like protein Klp61F / Bipolar kinesin KRP-130


分子量: 42627.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Klp61F, KLP2, CG9191 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P46863

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非ポリマー , 3種, 3分子

#4: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Microtubule-bound KLP61F motor with tail domain in the nucleotide-free stateCOMPLEX#1-#30MULTIPLE SOURCES
2microtubuleCOMPLEX#1-#21NATURAL
3KLP61F motorCOMPLEX#31RECOMBINANT
分子量単位: KILODALTONS/NANOMETER / 実験値: YES
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Sus scrofa (ブタ)9823
23Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)7227
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 6.8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 298 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 38 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2EPU画像取得
4GctfCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
8Cootモデルフィッティング
10FREALIGN初期オイラー角割当
12RELION分類
14PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -34.61 ° / 軸方向距離/サブユニット: 17.4 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 14570 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築B value: 208 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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