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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6voo | ||||||
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タイトル | Chloroplast ATP synthase (R1, CF1) | ||||||
![]() | (ATP synthase ...) x 5 | ||||||
![]() | TRANSLOCASE / PHOTOSYNTHESIS / CF1FO / ATP synthase | ||||||
機能・相同性 | ![]() mitochondrial proton-transporting ATP synthase, stator stalk / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, catalytic sector F(1) / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven ATP synthesis / photosynthetic electron transport in photosystem I / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / chloroplast thylakoid membrane / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / photosynthetic electron transport in photosystem II / H+-transporting two-sector ATPase ...mitochondrial proton-transporting ATP synthase, stator stalk / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, catalytic sector F(1) / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven ATP synthesis / photosynthetic electron transport in photosystem I / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / chloroplast thylakoid membrane / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / photosynthetic electron transport in photosystem II / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.05 Å | ||||||
![]() | Yang, J.-H. / Williams, D. / Kandiah, E. / Fromme, P. / Chiu, P.-L. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis of redox modulation on chloroplast ATP synthase. 著者: Jay-How Yang / Dewight Williams / Eaazhisai Kandiah / Petra Fromme / Po-Lin Chiu / ![]() ![]() 要旨: In higher plants, chloroplast ATP synthase has a unique redox switch on its γ subunit that modulates enzyme activity to limit ATP hydrolysis at night. To understand the molecular details of the ...In higher plants, chloroplast ATP synthase has a unique redox switch on its γ subunit that modulates enzyme activity to limit ATP hydrolysis at night. To understand the molecular details of the redox modulation, we used single-particle cryo-EM to determine the structures of spinach chloroplast ATP synthase in both reduced and oxidized states. The disulfide linkage of the oxidized γ subunit introduces a torsional constraint to stabilize the two β hairpin structures. Once reduced, free cysteines alleviate this constraint, resulting in a concerted motion of the enzyme complex and a smooth transition between rotary states to facilitate the ATP synthesis. We added an uncompetitive inhibitor, tentoxin, in the reduced sample to limit the flexibility of the enzyme and obtained high-resolution details. Our cryo-EM structures provide mechanistic insight into the redox modulation of the energy regulation activity of chloroplast ATP synthase. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 605.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 492.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 99.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 152.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 21271MC ![]() 6vm1C ![]() 6vm4C ![]() 6vmbC ![]() 6vmdC ![]() 6vmgC ![]() 6vofC ![]() 6vogC ![]() 6vohC ![]() 6voiC ![]() 6vojC ![]() 6vokC ![]() 6volC ![]() 6vomC ![]() 6vonC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 109.9 Data #1: Reduced state of the chloroplast ATP synthase [micrographs - single frame]) |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-ATP synthase ... , 5種, 9分子 ABCDEFdge
#1: タンパク質 | 分子量: 55505.199 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 53797.367 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #3: タンパク質 | | 分子量: 27708.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #4: タンパク質 | | 分子量: 40119.066 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #5: タンパク質 | | 分子量: 14715.707 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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-非ポリマー , 3種, 7分子 ![](data/chem/img/ATP.gif)
![](data/chem/img/TTX.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/TTX.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
#6: 化合物 | ChemComp-ATP / #7: 化合物 | ChemComp-TTX / | #8: 化合物 | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Chloroplast ATP synthase / タイプ: COMPLEX / 詳細: Reduced rotary state 1 (CF1) / Entity ID: #1-#5 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 0.59435 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: C-flat-2/2 4C |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 130000 X / 最大 デフォーカス(公称値): -2800 nm / 最小 デフォーカス(公称値): -1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: BASIC |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 43.5 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS |
画像スキャン | サンプリングサイズ: 5 µm |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.05 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 46180 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 6FKI Accession code: 6FKI / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 57.92 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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