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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6vmb | ||||||
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タイトル | Chloroplast ATP synthase (C1, CF1FO) | ||||||
要素 | (ATP synthase ...) x 9 | ||||||
キーワード | PHOTOSYNTHESIS/TRANSLOCASE / CF1FO / ATP synthase / PHOTOSYNTHESIS / PHOTOSYNTHESIS-TRANSLOCASE complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / : / : / : / photosynthetic electron transport in photosystem I / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / : / proton motive force-driven ATP synthesis / chloroplast thylakoid membrane / photosynthetic electron transport in photosystem II ...proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / : / : / : / photosynthetic electron transport in photosystem I / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / : / proton motive force-driven ATP synthesis / chloroplast thylakoid membrane / photosynthetic electron transport in photosystem II / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / ADP binding / lipid binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Spinacia oleracea (ホウレンソウ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.23 Å | ||||||
データ登録者 | Yang, J.-H. / Williams, D. / Kandiah, E. / Fromme, P. / Chiu, P.-L. | ||||||
引用 | ジャーナル: Commun Biol / 年: 2020 タイトル: Structural basis of redox modulation on chloroplast ATP synthase. 著者: Jay-How Yang / Dewight Williams / Eaazhisai Kandiah / Petra Fromme / Po-Lin Chiu / 要旨: In higher plants, chloroplast ATP synthase has a unique redox switch on its γ subunit that modulates enzyme activity to limit ATP hydrolysis at night. To understand the molecular details of the ...In higher plants, chloroplast ATP synthase has a unique redox switch on its γ subunit that modulates enzyme activity to limit ATP hydrolysis at night. To understand the molecular details of the redox modulation, we used single-particle cryo-EM to determine the structures of spinach chloroplast ATP synthase in both reduced and oxidized states. The disulfide linkage of the oxidized γ subunit introduces a torsional constraint to stabilize the two β hairpin structures. Once reduced, free cysteines alleviate this constraint, resulting in a concerted motion of the enzyme complex and a smooth transition between rotary states to facilitate the ATP synthesis. We added an uncompetitive inhibitor, tentoxin, in the reduced sample to limit the flexibility of the enzyme and obtained high-resolution details. Our cryo-EM structures provide mechanistic insight into the redox modulation of the energy regulation activity of chloroplast ATP synthase. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6vmb.cif.gz | 822.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6vmb.ent.gz | 658.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6vmb.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6vmb_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6vmb_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6vmb_validation.xml.gz | 116.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6vmb_validation.cif.gz | 187.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vm/6vmb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vm/6vmb | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 21239MC 6vm1C 6vm4C 6vmdC 6vmgC 6vofC 6vogC 6vohC 6voiC 6vojC 6vokC 6volC 6vomC 6vonC 6vooC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-ATP synthase ... , 9種, 26分子 ABCDEFIJadegZYXWVUTSPONMQR
#1: タンパク質 | 分子量: 55505.199 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Spinacia oleracea (ホウレンソウ) / 参照: UniProt: P06450, H+-transporting two-sector ATPase #2: タンパク質 | 分子量: 53797.367 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Spinacia oleracea (ホウレンソウ) / 参照: UniProt: P00825, H+-transporting two-sector ATPase #3: タンパク質 | | 分子量: 21013.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Spinacia oleracea (ホウレンソウ) / 参照: UniProt: P06453 #4: タンパク質 | | 分子量: 24487.596 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Spinacia oleracea (ホウレンソウ) / 参照: UniProt: P31853 #5: タンパク質 | | 分子量: 27102.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Spinacia oleracea (ホウレンソウ) / 参照: UniProt: P06451 #6: タンパク質 | | 分子量: 27708.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Spinacia oleracea (ホウレンソウ) / 参照: UniProt: P11402 #7: タンパク質 | | 分子量: 14715.707 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Spinacia oleracea (ホウレンソウ) / 参照: UniProt: P00833 #8: タンパク質 | | 分子量: 40119.066 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Spinacia oleracea (ホウレンソウ) / 参照: UniProt: P05435 #9: タンパク質 | 分子量: 7977.366 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Spinacia oleracea (ホウレンソウ) / 参照: UniProt: P69447 |
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-非ポリマー , 2種, 5分子
#10: 化合物 | #11: 化合物 | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Chloroplast ATP synthase / タイプ: COMPLEX / 詳細: Control rotary state 3 / Entity ID: #1-#9 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 0.59435 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Spinacia oleracea (ホウレンソウ) / 組織: Leaves |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 22500 X / 倍率(補正後): 48077 X / 最大 デフォーカス(公称値): -4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): -1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: BASIC |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 43.5 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア |
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 5.23 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 127760 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 306.58 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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