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- PDB-6vej: TriABC transporter from Pseudomonas aeruginosa -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vej
タイトルTriABC transporter from Pseudomonas aeruginosa
要素
  • Probable Resistance-Nodulation-Cell Division (RND) efflux membrane fusion protein,Probable Resistance-Nodulation-Cell Division (RND) efflux membrane fusion protein
  • Probable Resistance-Nodulation-Cell Division (RND) efflux transporter
キーワードTRANSPORT PROTEIN / RND transporter / Pseudomonas aeruginosa / transmembrane / TriABC / TriC / PMF / cryoEM
機能・相同性
機能・相同性情報


efflux pump complex / efflux transmembrane transporter activity / xenobiotic transmembrane transporter activity / transmembrane transporter activity / membrane => GO:0016020 / cell division / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
RND efflux pump, membrane fusion protein / RND efflux pump, membrane fusion protein, barrel-sandwich domain / Barrel-sandwich domain of CusB or HlyD membrane-fusion / Acriflavin resistance protein / Multidrug efflux transporter AcrB TolC docking domain, DN/DC subdomains / AcrB/AcrD/AcrF family
類似検索 - ドメイン・相同性
(2R)-2-(hexadecanoyloxy)propyl nonadecanoate / PALMITIC ACID / Probable Resistance-Nodulation-Cell Division (RND) efflux transporter / Probable Resistance-Nodulation-Cell Division (RND) efflux membrane fusion protein / Probable Resistance-Nodulation-Cell Division (RND) efflux membrane fusion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Sygusch, J. / Fabre, L. / Rouiller, I. / Bhattacharyya, S.
資金援助 カナダ, 米国, オーストラリア, 6件
組織認可番号国
Other governmentFRSQ- GEPROM- Seed Grant カナダ
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)RGPIN-2014-04798 カナダ
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)RGPIN-2016-04898 カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP 86693 カナダ
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI052293 米国
Other privateUniversity of Melbourne- Start-up Funds オーストラリア
引用ジャーナル: Structure / 年: 2021
タイトル: A "Drug Sweeping" State of the TriABC Triclosan Efflux Pump from Pseudomonas aeruginosa.
著者: Lucien Fabre / Abigail T Ntreh / Amira Yazidi / Inga V Leus / Jon W Weeks / Sudipta Bhattacharyya / Jakob Ruickoldt / Isabelle Rouiller / Helen I Zgurskaya / Jurgen Sygusch /
要旨: The structure of the TriABC inner membrane component of the triclosan/SDS-specific efflux pump from Pseudomonas aeruginosa was determined by cryoelectron microscopy to 4.5 Å resolution. The ...The structure of the TriABC inner membrane component of the triclosan/SDS-specific efflux pump from Pseudomonas aeruginosa was determined by cryoelectron microscopy to 4.5 Å resolution. The complete structure of the inner membrane transporter TriC of the resistance-nodulation-division (RND) superfamily was solved, including a partial structure of the fused periplasmic membrane fusion subunits, TriA and TriB. The substrate-free conformation of TriABC represents an intermediate step in efflux complex assembly before the engagement of the outer membrane channel. Structural analysis identified a tunnel network whose constriction impedes substrate efflux, indicating inhibition of TriABC in the unengaged state. Blind docking studies revealed binding to TriC at the same loci by substrates and bulkier non-substrates. Together with functional analyses, we propose that selective substrate translocation involves conformational gating at the tunnel narrowing that, together with conformational ordering of TriA and TriB, creates an engaged state capable of mediating substrate efflux.
履歴
登録2020年1月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22021年3月17日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.year

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21363
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable Resistance-Nodulation-Cell Division (RND) efflux transporter
B: Probable Resistance-Nodulation-Cell Division (RND) efflux transporter
C: Probable Resistance-Nodulation-Cell Division (RND) efflux transporter
P: Probable Resistance-Nodulation-Cell Division (RND) efflux membrane fusion protein,Probable Resistance-Nodulation-Cell Division (RND) efflux membrane fusion protein
Q: Probable Resistance-Nodulation-Cell Division (RND) efflux membrane fusion protein,Probable Resistance-Nodulation-Cell Division (RND) efflux membrane fusion protein
R: Probable Resistance-Nodulation-Cell Division (RND) efflux membrane fusion protein,Probable Resistance-Nodulation-Cell Division (RND) efflux membrane fusion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)565,18615
ポリマ－561,1006
非ポリマー4,0869
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Probable Resistance-Nodulation-Cell Division (RND) efflux transporter


分子量: 112962.609 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 遺伝子: PA0158 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9I6X4*PLUS
#2: タンパク質 Probable Resistance-Nodulation-Cell Division (RND) efflux membrane fusion protein,Probable Resistance-Nodulation-Cell Division (RND) efflux membrane fusion protein


分子量: 74070.781 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 遺伝子: PA0156, PA0157 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9I6X6, UniProt: Q9I6X5
#3: 糖 ChemComp-LMU / DODECYL-ALPHA-D-MALTOSIDE


タイプ: D-saccharide / 分子量: 510.615 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H46O11 / コメント: 可溶化剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-E2V / (2R)-2-(hexadecanoyloxy)propyl nonadecanoate


分子量: 594.992 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C38H74O4
#5: 化合物 ChemComp-PLM / PALMITIC ACID / パルミチン酸


分子量: 256.424 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: TriABC / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.560 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
詳細: 100 mM Tris HCl (pH 8.0), 150 mM NaCl, 1 mM PMSF, 0.03% (w/v) DDM.
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GRAPHENE OXIDE / グリッドのタイプ: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3483
詳細: 1084 images kept for single particle analysis after exclusion of images that had no graphene oxide and proteins.

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1EMAN2粒子像選択e2boxer.py
2EPU画像取得
4CTFFIND4CTF補正
10RELION1.3初期オイラー角割当
11RELION1.3最終オイラー角割当
13RELION1.3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 35530
3次元再構成解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 35220 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
詳細: Subunits A-C were modeled by I-TASSER using CusA (3NE5) and then fitted into the EM density and refined with Phenix and model rebuilt using Coot. The N-terminal regions of subunits P-R were ...詳細: Subunits A-C were modeled by I-TASSER using CusA (3NE5) and then fitted into the EM density and refined with Phenix and model rebuilt using Coot. The N-terminal regions of subunits P-R were modeled by I-TASSER based on MP domain of 3LNN while C-terminal regions of subunits P-R were modelled based on MP domain of 2V4D and similarly refined and model rebuilt.
原子モデル構築
IDPDB-IDPDB chain-ID 3D fitting-IDPdb chain residue range
13NE5

3ne5

11-1016
23LNN

3lnn

A1
32V4D

2v4d

M1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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