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- PDB-3s1q: RNA Polymerase II Initiation Complex with a 5-nt 3'-deoxy RNA soa... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3s1q | ||||||
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Title | RNA Polymerase II Initiation Complex with a 5-nt 3'-deoxy RNA soaked with ATP | ||||||
![]() |
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![]() | TRANSCRIPTION/RNA/DNA / RNA polymerase II / initiation complex / TRANSCRIPTION-RNA-DNA complex | ||||||
Function / homology | ![]() RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening ...RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / termination of RNA polymerase II transcription / RNA-templated transcription / termination of RNA polymerase III transcription / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / termination of RNA polymerase I transcription / transcription initiation at RNA polymerase III promoter / RNA Polymerase I Promoter Escape / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / maintenance of transcriptional fidelity during transcription elongation by RNA polymerase II / transcription initiation at RNA polymerase I promoter / transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase III / Dual incision in TC-NER / transcription elongation by RNA polymerase I / RNA polymerase I complex / RNA polymerase III complex / transcription-coupled nucleotide-excision repair / RNA polymerase III activity / RNA polymerase II, core complex / tRNA transcription by RNA polymerase III / RNA polymerase I activity / translesion synthesis / RNA polymerase II activity / transcription elongation by RNA polymerase II / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / cytoplasmic stress granule / DNA-directed RNA polymerase / peroxisome / ribosome biogenesis / transcription by RNA polymerase II / nucleic acid binding / protein dimerization activity / mRNA binding / nucleolus / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Liu, X. / Bushnell, D.A. / Silva, D.A. / Huang, X. / Kornberg, R.D. | ||||||
![]() | ![]() Title: Initiation complex structure and promoter proofreading. Authors: Liu, X. / Bushnell, D.A. / Silva, D.A. / Huang, X. / Kornberg, R.D. | ||||||
History |
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Structure visualization
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-Validation report
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 3rzdC ![]() 3rzoC ![]() 3s14C ![]() 3s15C ![]() 3s16C ![]() 3s17C ![]() 3s1mC ![]() 3s1nC ![]() 3s1rC ![]() 3s2dC ![]() 3s2hC C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-DNA-directed RNA polymerase II subunit ... , 5 types, 5 molecules ABCIK
#1: Protein | Mass: 191821.578 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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#2: Protein | Mass: 138937.297 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#3: Protein | Mass: 35330.457 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#7: Protein | Mass: 14308.161 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#9: Protein | Mass: 13633.493 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
-DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit ... , 5 types, 5 molecules EFHJL
#4: Protein | Mass: 25117.094 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
---|---|
#5: Protein | Mass: 17931.834 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#6: Protein | Mass: 16525.363 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#8: Protein | Mass: 8290.732 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#10: Protein | Mass: 7729.969 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
-RNA chain / DNA chain , 2 types, 2 molecules RT
#11: RNA chain | Mass: 1649.072 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Details: 3'-deoxy RNA (5-nt) |
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#12: DNA chain | Mass: 8863.724 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Details: Template DNA |
-Non-polymers , 3 types, 11 molecules ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/ATP.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/ATP.gif)
#13: Chemical | #14: Chemical | ChemComp-ZN / #15: Chemical | ChemComp-ATP / | |
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-Details
Compound details | AN ADDITIONAL DNA CHAIN (14-NT) IN THE CRYSTAL BUT THE WHOLE CHAIN IS DISORDERED AND THUS NOT ...AN ADDITIONAL |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.56 Å3/Da / Density % sol: 65.48 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion / pH: 6 Details: 390mM (NH4)2HPO4/NaH2PO4, pH 6.0, 50mM dioxane, 9-11% PEG 6,000, 15mM DTT, vapor diffusion, temperature 293K, VAPOR DIFFUSION |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 325 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jun 11, 2010 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.3→29.666 Å / Num. obs: 100159 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 82.844 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.118 / Net I/σ(I): 8.92 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Rmerge(I) obs: 0.01 / Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Displacement parameters | Biso max: 300 Å2 / Biso mean: 136.9312 Å2 / Biso min: 52.95 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.849 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.3→29.666 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3.3→3.39 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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