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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6uth | ||||||
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タイトル | Allosteric coupling between alpha-rings of 20S proteasome, 20S proteasome singly capped with a PA26/E102A_PANc, together with LFP incubation | ||||||
要素 |
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キーワード | HYDROLASE / PA26PANc / proteasome / substrate LFP | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 proteasome activator complex / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / proteasomal protein catabolic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process / endopeptidase activity / proteolysis / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Thermoplasma acidophilum (好酸性) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | ||||||
データ登録者 | Cheng, Y. / Yu, Z. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020 タイトル: Allosteric coupling between α-rings of the 20S proteasome. 著者: Zanlin Yu / Yadong Yu / Feng Wang / Alexander G Myasnikov / Philip Coffino / Yifan Cheng / 要旨: Proteasomal machinery performs essential regulated protein degradation in eukaryotes. Classic proteasomes are symmetric, with a regulatory ATPase docked at each end of the cylindrical 20S. Asymmetric ...Proteasomal machinery performs essential regulated protein degradation in eukaryotes. Classic proteasomes are symmetric, with a regulatory ATPase docked at each end of the cylindrical 20S. Asymmetric complexes are also present in cells, either with a single ATPase or with an ATPase and non-ATPase at two opposite ends. The mechanism that populates these different proteasomal complexes is unknown. Using archaea homologs, we construct asymmetric forms of proteasomes. We demonstrate that the gate conformation of the two opposite ends of 20S are coupled: binding one ATPase opens a gate locally, and also opens the opposite gate allosterically. Such allosteric coupling leads to cooperative binding of proteasomal ATPases to 20S and promotes formation of proteasomes symmetrically configured with two identical ATPases. It may also promote formation of asymmetric complexes with an ATPase and a non-ATPase at opposite ends. We propose that in eukaryotes a similar mechanism regulates the composition of the proteasomal population. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6uth.cif.gz | 1.2 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6uth.ent.gz | 1 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6uth.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6uth_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6uth_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6uth_validation.xml.gz | 186.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6uth_validation.cif.gz | 258.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ut/6uth ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ut/6uth | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25067.518 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermoplasma acidophilum (好酸性) / 遺伝子: psmA, Ta1288 / 発現宿主: Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ) / 参照: UniProt: P25156, proteasome endopeptidase complex #2: タンパク質 | 分子量: 22294.848 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermoplasma acidophilum (好酸性) / 遺伝子: psmB, Ta0612 / 発現宿主: Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ) / 参照: UniProt: P28061, proteasome endopeptidase complex #3: タンパク質 | 分子量: 25125.619 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermoplasma acidophilum (好酸性) / 遺伝子: psmA, Ta1288 / 発現宿主: Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ) / 参照: UniProt: P25156, proteasome endopeptidase complex #4: タンパク質 | 分子量: 25088.582 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ) 遺伝子: Tb10.70.3660 / 発現宿主: Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ) / 参照: UniProt: Q38BM8 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Singly capped T20S proteasome by PA26PANc, LFP / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: Thermoplasma acidophilum (好酸性) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: unspecified |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TALOS ARCTICA |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 55000 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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