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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6tg9 | ||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM Structure of NADH reduced form of NAD+-dependent Formate Dehydrogenase from Rhodobacter capsulatus | ||||||||||||
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![]() | OXIDOREDUCTASE / molybdoenzyme / formate oxidation / NAD+-dependent | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() formate dehydrogenase complex / formate dehydrogenase / formate metabolic process / formate dehydrogenase / formate dehydrogenase (NAD+) activity / molybdopterin cofactor binding / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding ...formate dehydrogenase complex / formate dehydrogenase / formate metabolic process / formate dehydrogenase / formate dehydrogenase (NAD+) activity / molybdopterin cofactor binding / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / oxidoreductase activity / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.24 Å | ||||||||||||
![]() | Wendler, P. / Radon, C. / Mittelstaedt, G. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structures reveal intricate Fe-S cluster arrangement and charging in Rhodobacter capsulatus formate dehydrogenase. 著者: Christin Radon / Gerd Mittelstädt / Benjamin R Duffus / Jörg Bürger / Tobias Hartmann / Thorsten Mielke / Christian Teutloff / Silke Leimkühler / Petra Wendler / ![]() ![]() 要旨: Metal-containing formate dehydrogenases (FDH) catalyse the reversible oxidation of formate to carbon dioxide at their molybdenum or tungsten active site. They display a diverse subunit and cofactor ...Metal-containing formate dehydrogenases (FDH) catalyse the reversible oxidation of formate to carbon dioxide at their molybdenum or tungsten active site. They display a diverse subunit and cofactor composition, but structural information on these enzymes is limited. Here we report the cryo-electron microscopic structures of the soluble Rhodobacter capsulatus FDH (RcFDH) as isolated and in the presence of reduced nicotinamide adenine dinucleotide (NADH). RcFDH assembles into a 360 kDa dimer of heterotetramers revealing a putative interconnection of electron pathway chains. In the presence of NADH, the RcFDH structure shows charging of cofactors, indicative of an increased electron load. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 571 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 460.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Formate dehydrogenase subunit ... , 3種, 6分子 AEBFGC
#1: タンパク質 | 分子量: 104589.211 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: U715_16550 / 発現宿主: ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 52755.770 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: U715_16555 / 発現宿主: ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 15603.050 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: U715_16560 / 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: A0A0E2PAI9, UniProt: D5AQH2*PLUS, formate dehydrogenase |
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-タンパク質 , 1種, 2分子 DH
#4: タンパク質 | 分子量: 7388.531 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: U715_16540 / 発現宿主: ![]() |
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-非ポリマー , 7種, 26分子 ![](data/chem/img/MGD.gif)
![](data/chem/img/6MO.gif)
![](data/chem/img/FES.gif)
![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/H2S.gif)
![](data/chem/img/FMN.gif)
![](data/chem/img/NAI.gif)
![](data/chem/img/6MO.gif)
![](data/chem/img/FES.gif)
![](data/chem/img/SF4.gif)
![](data/chem/img/H2S.gif)
![](data/chem/img/FMN.gif)
![](data/chem/img/NAI.gif)
#5: 化合物 | ChemComp-MGD / #6: 化合物 | #7: 化合物 | ChemComp-FES / #8: 化合物 | ChemComp-SF4 / #9: 化合物 | #10: 化合物 | #11: 化合物 | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Formate dehydrogenase, NADH reduced / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT | ||||||||||||
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分子量 | 値: 0.36 MDa / 実験値: YES | ||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() | ||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() | ||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/4 | ||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company / ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company | |||||||||||||||
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EM imaging | 加速電圧: 300 kV / 電子線源:
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撮影 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: CTFFIND4 was used to estimate contrast transfer function parameters. CTF correction was done in Relion 3.0. タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C2 (2回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.24 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 199229 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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精密化 | 最高解像度: 3.24 Å | ||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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