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- PDB-6swd: IC2 body model of cryo-EM structure of a full archaeal ribosomal ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6swd
タイトルIC2 body model of cryo-EM structure of a full archaeal ribosomal translation initiation complex devoid of aIF1 in P. abyssi
要素
  • (30S ribosomal protein ...) x 15
  • 16S ribosomal RNA16SリボソームRNA
  • Translation initiation factor 1A
  • Zn-ribbon RNA-binding protein involved in translation
  • mRNA伝令RNA
キーワードRIBOSOME (リボソーム) / Translation initiation / cryo-EM (低温電子顕微鏡法) / tRNA (転移RNA) / evolution (進化) / archaea (古細菌) / rRNA modifications
機能・相同性
機能・相同性情報


90S preribosome / translation initiation factor activity / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit rRNA binding / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / cytoplasmic translation / rRNA binding ...90S preribosome / translation initiation factor activity / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit rRNA binding / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / cytoplasmic translation / rRNA binding / リボソーム / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / 翻訳 (生物学) / RNA binding / zinc ion binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Small zinc finger protein HVO_2753-like, zinc-binding pocket / Small zinc finger protein HVO_2753-like / Small zinc finger protein HVO_2753-like, Zn-binding pocket / Ribosomal protein S27 / : / Ribosomal protein S17, archaeal / Ribosomal protein S6e, archaeal / Ribosomal protein S4, archaeal / Ribosomal protein S12, archaea / 30S ribosomal protein S3Ae ...Small zinc finger protein HVO_2753-like, zinc-binding pocket / Small zinc finger protein HVO_2753-like / Small zinc finger protein HVO_2753-like, Zn-binding pocket / Ribosomal protein S27 / : / Ribosomal protein S17, archaeal / Ribosomal protein S6e, archaeal / Ribosomal protein S4, archaeal / Ribosomal protein S12, archaea / 30S ribosomal protein S3Ae / Ribosomal protein S11, archaeal / Ribosomal protein S2, archaeal / Ribosomal protein S8e, archaeal / Translation initiation factor 1A (eIF-1A), conserved site / Eukaryotic initiation factor 1A signature. / eukaryotic translation initiation factor 1A / Translation initiation factor 1A (eIF-1A) / RNA-binding domain, S1, IF1 type / Translation initiation factor 1A / IF-1 / S1 domain IF1 type profile. / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 - #30 / Dna Ligase; domain 1 - #10 / Ribosomal protein S11/S14 / S15/NS1, RNA-binding / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 / N-terminal domain of TfIIb / Ribosomal protein S2, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S5, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S8e, conserved site / Ribosomal protein S4e, N-terminal, conserved site / Ribosomal protein S4e, N-terminal / Ribosomal protein S23, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S8e / Ribosomal protein S4, KOW domain / Ribosomal protein S4e / Ribosomal protein S4e, central region / Ribosomal protein S4e, central domain superfamily / RS4NT (NUC023) domain / RRM (RNA recognition motif) domain / Ribosomal family S4e / Ribosomal protein S3Ae, conserved site / Ribosomal protein S3Ae signature. / Ribosomal protein S27e signature. / Ribosomal protein S4e signature. / Ribosomal protein S8e signature. / Ribosomal S24e conserved site / Ribosomal protein S24e signature. / Ribosomal protein S27, zinc-binding domain superfamily / Ribosomal protein S24e / Ribosomal protein S24e / Ribosomal protein S6/S6e/A/B/2, conserved site / Ribosomal protein S6e signature. / Ribosomal protein S27 / Ribosomal protein S27 / Ribosomal protein S17, archaeal/eukaryotic / Ribosomal protein S3Ae / Ribosomal S3Ae family / Ribosomal S3Ae family / Ribosomal protein S6e / Ribosomal protein S6e / Ribosomal protein S6e / Ribosomal protein S13/S15, N-terminal / Ribosomal protein S15P / Ribosomal S13/S15 N-terminal domain / Ribosomal S13/S15 N-terminal domain / Ribosomal protein S4/S9, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S8e/ribosomal biogenesis NSA2 / Ribosomal protein S8e / Single Sheet / Nucleic acid-binding proteins / Dna Ligase; domain 1 / Ribosomal protein S2 signature 2. / Ribosomal protein S2 signature 1. / Ribosomal protein S2, conserved site / Ribosomal protein S2 / Ribosomal protein S2, flavodoxin-like domain superfamily / Ribosomal protein S2 / : / Ribosomal protein S5, N-terminal, conserved site / Ribosomal protein S5 signature. / Ribosomal protein S5 / Ribosomal protein S5, N-terminal / S5 double stranded RNA-binding domain profile. / Ribosomal protein S5, C-terminal / Ribosomal protein S5, N-terminal domain / Ribosomal protein S17, conserved site / Ribosomal protein S17 signature. / Ribosomal protein S5, C-terminal domain / Ribosomal protein S8 signature. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Ribosomal protein S4/S9 N-terminal domain / Ribosomal protein S4/S9, N-terminal / Ribosomal protein S4, conserved site / Ribosomal protein S4 signature. / Ribosomal protein S15 signature. / Ribosomal S11, conserved site / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein S4/S9 / Ribosomal protein S11
類似検索 - ドメイン・相同性
リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Zn-ribbon RNA-binding protein involved in translation / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein eS32 / Small ribosomal subunit protein eS27 ...リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Zn-ribbon RNA-binding protein involved in translation / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein eS32 / Small ribosomal subunit protein eS27 / Small ribosomal subunit protein eS24 / Small ribosomal subunit protein eS6 / Small ribosomal subunit protein eS8 / Translation initiation factor 1A / Small ribosomal subunit protein uS2 / Small ribosomal subunit protein uS17 / Small ribosomal subunit protein eS4 / Small ribosomal subunit protein uS8 / Small ribosomal subunit protein uS5 / Small ribosomal subunit protein eS1 / Small ribosomal subunit protein uS15
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus abyssi (古細菌)
Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Coureux, P.-D. / Mechulam, Y. / Schmitt, E.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号
French National Research AgencyANR-17-CE11-0037 フランス
引用ジャーナル: Commun Biol / : 2020
タイトル: Cryo-EM study of an archaeal 30S initiation complex gives insights into evolution of translation initiation.
著者: Pierre-Damien Coureux / Christine Lazennec-Schurdevin / Sophie Bourcier / Yves Mechulam / Emmanuelle Schmitt /
要旨: Archaeal translation initiation occurs within a macromolecular complex containing the small ribosomal subunit (30S) bound to mRNA, initiation factors aIF1, aIF1A and the ternary complex aIF2:GDPNP: ...Archaeal translation initiation occurs within a macromolecular complex containing the small ribosomal subunit (30S) bound to mRNA, initiation factors aIF1, aIF1A and the ternary complex aIF2:GDPNP:Met-tRNA. Here, we determine the cryo-EM structure of a 30S:mRNA:aIF1A:aIF2:GTP:Met-tRNA complex from Pyrococcus abyssi at 3.2 Å resolution. It highlights archaeal features in ribosomal proteins and rRNA modifications. We find an aS21 protein, at the location of eS21 in eukaryotic ribosomes. Moreover, we identify an N-terminal extension of archaeal eL41 contacting the P site. We characterize 34 N-acetylcytidines distributed throughout 16S rRNA, likely contributing to hyperthermostability. Without aIF1, the 30S head is stabilized and initiator tRNA is tightly bound to the P site. A network of interactions involving tRNA, mRNA, rRNA modified nucleotides and C-terminal tails of uS9, uS13 and uS19 is observed. Universal features and domain-specific idiosyncrasies of translation initiation are discussed in light of ribosomal structures from representatives of each domain of life.
履歴
登録2019年9月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10323
  • UCSF Chimeraによる作画
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
2: 16S ribosomal RNA
A: 30S ribosomal protein S3Ae
B: 30S ribosomal protein S2
C: Zn-ribbon RNA-binding protein involved in translation
D: 30S ribosomal protein S4
E: 30S ribosomal protein S4e
F: 30S ribosomal protein S5
G: 30S ribosomal protein S6e
I: 30S ribosomal protein S8
J: 30S ribosomal protein S8e
M: 30S ribosomal protein S11
N: 30S ribosomal protein S12
Q: 30S ribosomal protein S15
R: 30S ribosomal protein S17
V: 30S ribosomal protein S24e
W: 30S ribosomal protein S27e
0: 30S ribosomal protein aL41
5: mRNA
6: Translation initiation factor 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)620,42549
ポリマ-619,49119
非ポリマー93530
46826
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

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要素

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RNA鎖 , 2種, 2分子 25

#1: RNA鎖 16S ribosomal RNA / 16SリボソームRNA


分子量: 340430.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌)
#18: RNA鎖 mRNA / 伝令RNA


分子量: 6448.871 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌)

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30S ribosomal protein ... , 15種, 15分子 ABDEFGIJMNQRVW0

#2: タンパク質 30S ribosomal protein S3Ae / リボソーム / Ribosomal protein S1e


分子量: 22888.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V2K7
#3: タンパク質 30S ribosomal protein S2 /


分子量: 23026.865 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V191
#5: タンパク質 30S ribosomal protein S4 /


分子量: 21381.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: P61992
#6: タンパク質 30S ribosomal protein S4e / リボソーム


分子量: 28246.119 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V1U8
#7: タンパク質 30S ribosomal protein S5 /


分子量: 26523.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V1V5
#8: タンパク質 30S ribosomal protein S6e / リボソーム


分子量: 14029.461 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9UYS3
#9: タンパク質 30S ribosomal protein S8 /


分子量: 14772.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V1V0
#10: タンパク質 30S ribosomal protein S8e / リボソーム


分子量: 14293.733 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9UZL4
#11: タンパク質 30S ribosomal protein S11 /


分子量: 14772.950 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: P62010
#12: タンパク質 30S ribosomal protein S12 /


分子量: 16477.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: P61994
#13: タンパク質 30S ribosomal protein S15 /


分子量: 18697.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V2K9
#14: タンパク質 30S ribosomal protein S17 /


分子量: 13364.604 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9V1U5
#15: タンパク質 30S ribosomal protein S24e / リボソーム


分子量: 11798.637 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9UY20
#16: タンパク質 30S ribosomal protein S27e / リボソーム


分子量: 7186.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: Q9UXZ3
#17: タンパク質・ペプチド 30S ribosomal protein aL41 /


分子量: 4910.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 参照: UniProt: Q8U232*PLUS

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タンパク質 , 2種, 2分子 C6

#4: タンパク質 Zn-ribbon RNA-binding protein involved in translation


分子量: 7163.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
: GE5 / Orsay / 参照: UniProt: G8ZFK7
#19: タンパク質 Translation initiation factor 1A / aIF-1A


分子量: 13078.265 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
: GE5 / Orsay / 遺伝子: eIF1A, aif1A, PYRAB05910, PAB2441 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9V138

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非ポリマー , 3種, 56分子

#20: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#21: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#22: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Archaeal translation initiation complex devoid of aIF1 - IC2 bodyRIBOSOME#1-#190MULTIPLE SOURCES
2ribosomeリボソームCOMPLEX#1-#171NATURAL
3mRNA伝令RNACOMPLEX#181RECOMBINANT
4Translation initiation factor 1ACOMPLEX#191RECOMBINANT
分子量: 1.05 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌)272844
23Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌)272844
34Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌)272844
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
13synthetic construct (人工物)32630
24Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 6.7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 2 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 142000 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01244573
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.98865458
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.77724428
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0568045
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0074309

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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