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- PDB-6pwc: A complex structure of arrestin-2 bound to neurotensin receptor 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pwc
タイトルA complex structure of arrestin-2 bound to neurotensin receptor 1
要素
  • Beta-arrestin-1
  • Fab30 heavy chain
  • Fab30 light chain
  • Neurotensin peptide
  • Neurotensin receptor type 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / cryo-EM structure / beta-arrestin / neurotensin receptor / beta-arrestin-GPCR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


G protein-coupled neurotensin receptor activity / inositol phosphate catabolic process / symmetric synapse / positive regulation of locomotion / regulation of inositol trisphosphate biosynthetic process / angiotensin receptor binding / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / D-aspartate import across plasma membrane / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / Activation of SMO ...G protein-coupled neurotensin receptor activity / inositol phosphate catabolic process / symmetric synapse / positive regulation of locomotion / regulation of inositol trisphosphate biosynthetic process / angiotensin receptor binding / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / D-aspartate import across plasma membrane / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / Activation of SMO / positive regulation of arachidonate secretion / negative regulation of interleukin-8 production / L-glutamate import across plasma membrane / vocalization behavior / desensitization of G protein-coupled receptor signaling pathway / regulation of behavioral fear response / regulation of respiratory gaseous exchange / cAMP biosynthetic process / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / arrestin family protein binding / G protein-coupled receptor internalization / negative regulation of systemic arterial blood pressure / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / sensory perception / : / positive regulation of glutamate secretion / Lysosome Vesicle Biogenesis / response to food / regulation of membrane depolarization / stress fiber assembly / response to lipid / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / temperature homeostasis / positive regulation of Rho protein signal transduction / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / negative regulation of interleukin-6 production / pseudopodium / response to stress / positive regulation of receptor internalization / negative regulation of Notch signaling pathway / conditioned place preference / insulin-like growth factor receptor binding / clathrin-coated pit / negative regulation of protein ubiquitination / intracellular glucose homeostasis / enzyme inhibitor activity / cytoplasmic vesicle membrane / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / GTPase activator activity / dendritic shaft / adult locomotory behavior / neuropeptide signaling pathway / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor binding / G protein-coupled receptor activity / cytoplasmic side of plasma membrane / terminal bouton / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / endocytic vesicle membrane / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / protein transport / Clathrin-mediated endocytosis / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / cytoplasmic vesicle / G alpha (s) signalling events / G alpha (q) signalling events / molecular adaptor activity / dendritic spine / chemical synaptic transmission / ubiquitin-dependent protein catabolic process / perikaryon / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / transcription coactivator activity / cell surface receptor signaling pathway / Ub-specific processing proteases / nuclear body / protein ubiquitination / positive regulation of apoptotic process / membrane raft / G protein-coupled receptor signaling pathway / Golgi membrane / lysosomal membrane / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / chromatin / protein-containing complex binding / cell surface
類似検索 - 分子機能
Neurotensin receptor / Neurotensin type 1 receptor / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain ...Neurotensin receptor / Neurotensin type 1 receptor / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / G-protein coupled receptors family 1 signature. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / Immunoglobulin E-set
類似検索 - ドメイン・相同性
Neurotensin receptor type 1 / Beta-arrestin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.9 Å
データ登録者Yin, W. / Li, Z. / Jin, M. / Yin, Y.-L. / de Waal, P.W. / Pal, K. / Gao, X. / He, Y. / Gao, J. / Wang, X. ...Yin, W. / Li, Z. / Jin, M. / Yin, Y.-L. / de Waal, P.W. / Pal, K. / Gao, X. / He, Y. / Gao, J. / Wang, X. / Zhang, Y. / Zhou, H. / Melcher, K. / Jiang, Y. / Cong, Y. / Zhou, X.E. / Yu, X. / Xu, H.E.
資金援助 米国, 中国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM127710 米国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)XDB08020303 中国
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2019
タイトル: A complex structure of arrestin-2 bound to a G protein-coupled receptor.
著者: Wanchao Yin / Zhihai Li / Mingliang Jin / Yu-Ling Yin / Parker W de Waal / Kuntal Pal / Yanting Yin / Xiang Gao / Yuanzheng He / Jing Gao / Xiaoxi Wang / Yan Zhang / Hu Zhou / Karsten Melcher ...著者: Wanchao Yin / Zhihai Li / Mingliang Jin / Yu-Ling Yin / Parker W de Waal / Kuntal Pal / Yanting Yin / Xiang Gao / Yuanzheng He / Jing Gao / Xiaoxi Wang / Yan Zhang / Hu Zhou / Karsten Melcher / Yi Jiang / Yao Cong / X Edward Zhou / Xuekui Yu / H Eric Xu /
要旨: Arrestins comprise a family of signal regulators of G-protein-coupled receptors (GPCRs), which include arrestins 1 to 4. While arrestins 1 and 4 are visual arrestins dedicated to rhodopsin, arrestins ...Arrestins comprise a family of signal regulators of G-protein-coupled receptors (GPCRs), which include arrestins 1 to 4. While arrestins 1 and 4 are visual arrestins dedicated to rhodopsin, arrestins 2 and 3 (Arr2 and Arr3) are β-arrestins known to regulate many nonvisual GPCRs. The dynamic and promiscuous coupling of Arr2 to nonvisual GPCRs has posed technical challenges to tackle the basis of arrestin binding to GPCRs. Here we report the structure of Arr2 in complex with neurotensin receptor 1 (NTSR1), which reveals an overall assembly that is strikingly different from the visual arrestin-rhodopsin complex by a 90° rotation of Arr2 relative to the receptor. In this new configuration, intracellular loop 3 (ICL3) and transmembrane helix 6 (TM6) of the receptor are oriented toward the N-terminal domain of the arrestin, making it possible for GPCRs that lack the C-terminal tail to couple Arr2 through their ICL3. Molecular dynamics simulation and crosslinking data further support the assembly of the Arr2‒NTSR1 complex. Sequence analysis and homology modeling suggest that the Arr2‒NTSR1 complex structure may provide an alternative template for modeling arrestin-GPCR interactions.
履歴
登録2019年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02019年12月4日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02019年12月4日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02019年12月4日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.42025年6月4日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年6月4日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-20505
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20505
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
R: Neurotensin receptor type 1
B: Neurotensin peptide
A: Beta-arrestin-1
H: Fab30 heavy chain
L: Fab30 light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,6605
ポリマ－135,6605
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area3000 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area59220 Å2

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要素

#1: タンパク質 Neurotensin receptor type 1 / NTR1 / High-affinity levocabastine-insensitive neurotensin receptor / NTRH


分子量: 41555.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NTSR1, NTRR
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P30989
#2: タンパク質・ペプチド Neurotensin peptide


分子量: 819.007 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: タンパク質 Beta-arrestin-1 / Arrestin beta-1 / Non-visual arrestin-2


分子量: 44161.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARRB1, ARR1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P49407
#4: 抗体 Fab30 heavy chain


分子量: 25689.643 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
#5: 抗体 Fab30 light chain


分子量: 23435.064 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Fusion complex of Bril-NTSR1-beta-arrestin1-fab30 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 68 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 BASE (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
4GctfCTF補正
8PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 260322 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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