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万見
- PDB-6pev: CryoEM Plasmodium falciparum M18 aspartyl aminopeptidase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pev
タイトルCryoEM Plasmodium falciparum M18 aspartyl aminopeptidase
要素M18 aspartyl aminopeptidase
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / aspartyl aminopeptidase
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartyl aminopeptidase / aminopeptidase activity / metallopeptidase activity / proteolysis / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Aminopeptidase i, Domain 2 / Aminopeptidase i, Domain 2 / Peptidase M18 / Peptidase M18, domain 2 / Aminopeptidase I zinc metalloprotease (M18) / Zn peptidases / Aminopeptidase / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
aspartyl aminopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Ho, C. / Lai, M. / Zhou, Z.H.
資金援助 米国, 10件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)R01GM071940 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)AI094386 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)DE025567 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10RR23057 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)U24GM116792 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DBI-1338135 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)K99/R00 HL133453 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)T32 AI007323 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorS10OD018111 米国
引用ジャーナル: Nat Methods / 年: 2020
タイトル: Bottom-up structural proteomics: cryoEM of protein complexes enriched from the cellular milieu.
著者: Chi-Min Ho / Xiaorun Li / Mason Lai / Thomas C Terwilliger / Josh R Beck / James Wohlschlegel / Daniel E Goldberg / Anthony W P Fitzpatrick / Z Hong Zhou /
要旨: X-ray crystallography often requires non-native constructs involving mutations or truncations, and is challenged by membrane proteins and large multicomponent complexes. We present here a bottom-up ...X-ray crystallography often requires non-native constructs involving mutations or truncations, and is challenged by membrane proteins and large multicomponent complexes. We present here a bottom-up endogenous structural proteomics approach whereby near-atomic-resolution cryo electron microscopy (cryoEM) maps are reconstructed ab initio from unidentified protein complexes enriched directly from the endogenous cellular milieu, followed by identification and atomic modeling of the proteins. The proteins in each complex are identified using cryoID, a program we developed to identify proteins in ab initio cryoEM maps. As a proof of principle, we applied this approach to the malaria-causing parasite Plasmodium falciparum, an organism that has resisted conventional structural-biology approaches, to obtain atomic models of multiple protein complexes implicated in intraerythrocytic survival of the parasite. Our approach is broadly applicable for determining structures of undiscovered protein complexes enriched directly from endogenous sources.
履歴
登録2019年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月15日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20333
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: M18 aspartyl aminopeptidase
B: M18 aspartyl aminopeptidase
C: M18 aspartyl aminopeptidase
D: M18 aspartyl aminopeptidase
E: M18 aspartyl aminopeptidase
F: M18 aspartyl aminopeptidase
G: M18 aspartyl aminopeptidase
H: M18 aspartyl aminopeptidase
I: M18 aspartyl aminopeptidase
J: M18 aspartyl aminopeptidase
K: M18 aspartyl aminopeptidase
L: M18 aspartyl aminopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)790,23336
ポリマ－788,66312
非ポリマー1,57024
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
M18 aspartyl aminopeptidase


分子量: 65721.930 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Plasmodium falciparum (isolate NF54) (マラリア病原虫)
株: isolate NF54 / 参照: UniProt: W7K6I8
#2: 化合物...
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Plasmodium falciparum M18 aspartyl aminopeptidase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Calibrated defocus min: 1500 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 4000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4cryoSPARC1CTF補正
10cryoSPARC1初期オイラー角割当
11cryoSPARC1最終オイラー角割当
13cryoSPARC1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: T (正4面体型対称)
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 5860 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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