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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6oo2 | ||||||||||||
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タイトル | Vps4 with Cyclic Peptide Bound in the Central Pore | ||||||||||||
要素 |
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キーワード | TRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / Vps4 / ESCRT (ESCRT) / Vta1 / AAA ATPase | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ESCRT IV complex / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / intralumenal vesicle formation / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / protein retention in Golgi apparatus / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / sterol metabolic process / nuclear membrane reassembly / midbody abscission ...ESCRT IV complex / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / intralumenal vesicle formation / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / protein retention in Golgi apparatus / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / sterol metabolic process / nuclear membrane reassembly / midbody abscission / multivesicular body sorting pathway / vacuole organization / membrane fission / plasma membrane repair / late endosome to vacuole transport / multivesicular body assembly / reticulophagy / lipid transport / endosomal transport / ATPase complex / nucleus organization / ATPase activator activity / autophagosome maturation / 核膜孔 / エンドソーム / オートファジー / オートファジー / protein transport / protein-macromolecule adaptor activity / midbody / エンドソーム / 小胞体 / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) synthetic construct (人工物) | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Han, H. / Fulcher, J.M. / Dandey, V.P. / Sundquist, W.I. / Kay, M.S. / Shen, P. / Hill, C.P. | ||||||||||||
資金援助 | 米国, 3件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2019 タイトル: Structure of Vps4 with circular peptides and implications for translocation of two polypeptide chains by AAA+ ATPases. 著者: Han Han / James M Fulcher / Venkata P Dandey / Janet H Iwasa / Wesley I Sundquist / Michael S Kay / Peter S Shen / Christopher P Hill / 要旨: Many AAA+ ATPases form hexamers that unfold protein substrates by translocating them through their central pore. Multiple structures have shown how a helical assembly of subunits binds a single ...Many AAA+ ATPases form hexamers that unfold protein substrates by translocating them through their central pore. Multiple structures have shown how a helical assembly of subunits binds a single strand of substrate, and indicate that translocation results from the ATP-driven movement of subunits from one end of the helical assembly to the other end. To understand how more complex substrates are bound and translocated, we demonstrated that linear and cyclic versions of peptides bind to the AAA+ ATPase Vps4 with similar affinities, and determined cryo-EM structures of cyclic peptide complexes. The peptides bind in a hairpin conformation, with one primary strand equivalent to the single chain peptide ligands, while the second strand returns through the translocation pore without making intimate contacts with Vps4. These observations indicate a general mechanism by which AAA+ ATPases may translocate a variety of substrates that include extended chains, hairpins, and crosslinked polypeptide chains. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6oo2.cif.gz | 388.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6oo2.ent.gz | 306.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6oo2.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oo/6oo2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oo/6oo2 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-Vacuolar protein sorting-associated protein ... , 2種, 18分子 ABCDEFHIJKLMNOPQRS
#1: タンパク質 | 分子量: 37120.750 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 101-437 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 遺伝子: VPS4, CSC1, DID6, END13, GRD13, VPL4, VPT10, YPR173C, P9705.10 発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌) 参照: UniProt: P52917 #3: タンパク質 | 分子量: 5773.649 Da / 分子数: 12 / 断片: VSL domain (UNP residues 280-330) / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 遺伝子: VTA1, YLR181C 発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌) 参照: UniProt: Q06263 |
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-タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 G
#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2660.040 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
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-非ポリマー , 3種, 12分子
#4: 化合物 | ChemComp-ADP / #5: 化合物 | #6: 化合物 | ChemComp-MG / |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Vps4-Vta1 with a Cyclic peptide binding to the central pore タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: unspecified |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | 電子線照射量: 76.68 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 24778 / 対称性のタイプ: POINT |