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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6mw9 | |||||||||||||||
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タイトル | CryoEM structure of chimeric Eastern Equine Encephalitis Virus with Fab of EEEV-3 antibody | |||||||||||||||
要素 |
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キーワード | VIRUS/IMMUNE SYSTEM / Alphavirus / EEEV / Eastern Equine Encephalitis Virus / Sindbis / Fab / VIRUS-IMMUNE SYSTEM complex | |||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell ...togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / RNA binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス) Mus musculus (ハツカネズミ) | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.3 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Hasan, S.S. / Sun, C. / Kim, A.S. / Watanabe, Y. / Chen, C.L. / Klose, T. / Buda, G. / Crispin, M. / Diamond, M.S. / Klimstra, W.B. / Rossmann, M.G. | |||||||||||||||
資金援助 | 米国, 英国, 4件
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引用 | ジャーナル: Cell Rep / 年: 2018 タイトル: Cryo-EM Structures of Eastern Equine Encephalitis Virus Reveal Mechanisms of Virus Disassembly and Antibody Neutralization. 著者: S Saif Hasan / Chengqun Sun / Arthur S Kim / Yasunori Watanabe / Chun-Liang Chen / Thomas Klose / Geeta Buda / Max Crispin / Michael S Diamond / William B Klimstra / Michael G Rossmann / 要旨: Alphaviruses are enveloped pathogens that cause arthritis and encephalitis. Here, we report a 4.4-Å cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of eastern equine encephalitis virus (EEEV), an ...Alphaviruses are enveloped pathogens that cause arthritis and encephalitis. Here, we report a 4.4-Å cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of eastern equine encephalitis virus (EEEV), an alphavirus that causes fatal encephalitis in humans. Our analysis provides insights into viral entry into host cells. The envelope protein E2 showed a binding site for the cellular attachment factor heparan sulfate. The presence of a cryptic E2 glycan suggests how EEEV escapes surveillance by lectin-expressing myeloid lineage cells, which are sentinels of the immune system. A mechanism for nucleocapsid core release and disassembly upon viral entry was inferred based on pH changes and capsid dissociation from envelope proteins. The EEEV capsid structure showed a viral RNA genome binding site adjacent to a ribosome binding site for viral genome translation following genome release. Using five Fab-EEEV complexes derived from neutralizing antibodies, our investigation provides insights into EEEV host cell interactions and protective epitopes relevant to vaccine design. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6mw9.cif.gz | 879 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6mw9.ent.gz | 722.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6mw9.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6mw9_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6mw9_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6mw9_validation.xml.gz | 160.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6mw9_validation.cif.gz | 236.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mw/6mw9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mw/6mw9 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 9274MC 9249C 9275C 9278C 9279C 9280C 9281C 6muiC 6mwcC 6mwvC 6mwxC 6mx4C 6mx7C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 60
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| x 5
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| x 6
5 |
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 47938.141 Da / 分子数: 4 / 断片: ectodomain (UNP residues 802-1242) / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス) Cell (発現宿主): BHK-15 / 発現宿主: Mesocricetus auratus (ネズミ) / 参照: UniProt: E9KXM2, UniProt: Q4QXJ7*PLUS #2: タンパク質 | 分子量: 47046.953 Da / 分子数: 4 / 断片: ectodomain (UNP residues 325-744) / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Eastern equine encephalitis virus (東部ウマ脳炎ウイルス) Cell (発現宿主): BHK-15 / 発現宿主: Mesocricetus auratus (ネズミ) / 参照: UniProt: E9KXL2, UniProt: Q4QXJ7*PLUS #3: 抗体 | 分子量: 23743.719 Da / 分子数: 4 / 断片: Fab / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) #4: 抗体 | 分子量: 23177.713 Da / 分子数: 4 / 断片: Fab / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: G0YP42 配列の詳細 | The antibody heavy chain and light chain amino acid sequences in this model are Fab CHK265 (from ...The antibody heavy chain and light chain amino acid sequences in this model are Fab CHK265 (from PDB entry 5ANY) and do not correspond to the amino acid sequences of the antibody heavy chain and light chains present in the sample. | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) | 生物種: Mesocricetus auratus (ネズミ) / 細胞: BHK-15 | ||||||||||||||||||||||||||||
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: OTHER / タイプ: VIRION | ||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||||||
試料 | 濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | 詳細: unspecified | ||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: HELIUM / 湿度: 80 % / 凍結前の試料温度: 295 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 31 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 7.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 8416 / 対称性のタイプ: POINT |
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT |