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- PDB-6lz1: Structure of S.pombe alpha-mannosidase Ams1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lz1
タイトルStructure of S.pombe alpha-mannosidase Ams1
要素Ams1
キーワードHYDROLASE / glycoside hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


mannosyl-oligosaccharide 1,6-alpha-mannosidase activity / mannosyl-oligosaccharide 1,3-alpha-mannosidase activity / Lysosomal oligosaccharide catabolism / alpha-mannosidase / fungal-type vacuole lumen / alpha-mannosidase activity / mannose metabolic process / oligosaccharide catabolic process / fungal-type vacuole membrane / carbohydrate binding ...mannosyl-oligosaccharide 1,6-alpha-mannosidase activity / mannosyl-oligosaccharide 1,3-alpha-mannosidase activity / Lysosomal oligosaccharide catabolism / alpha-mannosidase / fungal-type vacuole lumen / alpha-mannosidase activity / mannose metabolic process / oligosaccharide catabolic process / fungal-type vacuole membrane / carbohydrate binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alpha-mannosidase, jelly roll domain / Glycosyl hydrolases family 38, C-terminal beta sandwich domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal beta sandwich domain / Glycoside hydrolase family 38, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase family 38, C-terminal / Glycoside hydrolase family 38, central domain / Glycoside hydrolase family 38, central domain superfamily / Glycosyl hydrolases family 38 N-terminal domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal domain / Alpha mannosidase middle domain ...Alpha-mannosidase, jelly roll domain / Glycosyl hydrolases family 38, C-terminal beta sandwich domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal beta sandwich domain / Glycoside hydrolase family 38, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase family 38, C-terminal / Glycoside hydrolase family 38, central domain / Glycoside hydrolase family 38, central domain superfamily / Glycosyl hydrolases family 38 N-terminal domain / Glycosyl hydrolases family 38 C-terminal domain / Alpha mannosidase middle domain / Alpha mannosidase, middle domain / Glycoside hydrolase 38, N-terminal domain superfamily / Glycoside hydrolase families 57/38, central domain superfamily / Glycoside hydrolase/deacetylase, beta/alpha-barrel / Galactose mutarotase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Zhang, J. / Ye, K.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2017YFA0504600 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)91940302, 91540201, 31430024, 31325007 中国
Chinese Academy of SciencesXDB37010201 中国
引用ジャーナル: FEBS Open Bio / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structure of fission yeast tetrameric α-mannosidase Ams1.
著者: Jianxiu Zhang / Ying-Ying Wang / Li-Lin Du / Keqiong Ye /
要旨: Fungal α-mannosidase Ams1 and its mammalian homolog MAN2C1 hydrolyze terminal α-linked mannoses in free oligosaccharides released from misfolded glycoproteins or lipid-linked oligosaccharide donors. ...Fungal α-mannosidase Ams1 and its mammalian homolog MAN2C1 hydrolyze terminal α-linked mannoses in free oligosaccharides released from misfolded glycoproteins or lipid-linked oligosaccharide donors. Ams1 is transported by selective autophagy into vacuoles. Here, we determine the tetrameric structure of Ams1 from the fission yeast Schizosaccharomyces pombe at 3.2 Å resolution by cryo-electron microscopy. Distinct from a low resolution structure of S. cerevisiae Ams1, S. pombe Ams1 has a prominent N-terminal tail that mediates tetramerization and an extra β-sheet domain. Ams1 shares a conserved active site with other enzymes in glycoside hydrolase family 38, to which Ams1 belongs, but contains extra N-terminal domains involved in tetramerization. The atomic structure of Ams1 reported here will aid understanding of its enzymatic activity and transport mechanism.
履歴
登録2020年2月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22021年3月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年3月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-30021
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ams1
B: Ams1
C: Ams1
D: Ams1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)517,0688
ポリマ－516,8074
非ポリマー2624
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Ams1 / Alpha-D-mannoside mannohydrolase


分子量: 129201.672 Da / 分子数: 4 / 断片: Znic ion / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)
遺伝子: ams1, mns2, SPAC513.05 / 発現宿主: Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母) / 参照: UniProt: Q9UT61, alpha-mannosidase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Ams1 tetramer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.48 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
由来(組換発現)生物種: Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMTris hydrochlorideTris-HCl1
2150 mMSodium chlorideNaCl1
35 mMMagnesium chlorideMgCl21
41
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: blot for 5 seconds before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 400 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 8.4 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 597
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Tridiem 4K / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV / 位相板: VOLTA PHASE PLATE
画像スキャン動画フレーム数/画像: 32

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.17.1_3660精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Gautomatch0.53粒子像選択
2SerialEM画像取得
4Gctf1.06CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9RELION2.1初期オイラー角割当
10RELION2.1最終オイラー角割当
11RELION2.1分類
12RELION2.1３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: D2 (2回x2回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 75460 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
原子モデル構築PDB-ID: 6LZ1

Accession code: 6LZ1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 31.48 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.009935376
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.714648020
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.05225212
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00456216
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.9744612

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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