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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6lth | ||||||
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タイトル | Structure of human BAF Base module | ||||||
要素 |
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キーワード | GENE REGULATION / Chromatin remodeler / Complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of myeloid progenitor cell differentiation / single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / positive regulation of glucose mediated signaling pathway / H3K9me3 modified histone binding / bBAF complex / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / blastocyst hatching / npBAF complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / nBAF complex ...negative regulation of myeloid progenitor cell differentiation / single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / positive regulation of glucose mediated signaling pathway / H3K9me3 modified histone binding / bBAF complex / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / blastocyst hatching / npBAF complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / nBAF complex / brahma complex / Tat protein binding / GBAF complex / regulation of G0 to G1 transition / neural retina development / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / hepatocyte differentiation / regulation of nucleotide-excision repair / RSC-type complex / XY body / RNA polymerase I preinitiation complex assembly / N-acetyltransferase activity / positive regulation by host of viral transcription / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / SWI/SNF complex / nucleosome disassembly / ATP-dependent chromatin remodeler activity / positive regulation of double-strand break repair / germ cell nucleus / positive regulation of T cell differentiation / cellular response to fatty acid / nuclear androgen receptor binding / nuclear chromosome / positive regulation of stem cell population maintenance / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of cell differentiation / positive regulation of Wnt signaling pathway / positive regulation of myoblast differentiation / ATP-dependent activity, acting on DNA / Chromatin modifying enzymes / DNA polymerase binding / Interleukin-7 signaling / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / neurogenesis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / helicase activity / transcription coregulator binding / nuclear receptor binding / positive regulation of cell differentiation / apoptotic signaling pathway / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / transcription coregulator activity / lysine-acetylated histone binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / fibrillar center / negative regulation of cell growth / kinetochore / RMTs methylate histone arginines / DNA integration / positive regulation of miRNA transcription / nuclear matrix / transcription corepressor activity / p53 binding / positive regulation of cold-induced thermogenesis / nervous system development / histone binding / molecular adaptor activity / transcription coactivator activity / hydrolase activity / chromatin remodeling / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / signaling receptor binding / negative regulation of DNA-templated transcription / centrosome / chromatin binding / positive regulation of cell population proliferation / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleolus / apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular space / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / metal ion binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å | ||||||
データ登録者 | He, S. / Wu, Z. / Tian, Y. / Yu, Z. / Yu, J. / Wang, X. / Li, J. / Liu, B. / Xu, Y. | ||||||
引用 | ジャーナル: Science / 年: 2020 タイトル: Structure of nucleosome-bound human BAF complex. 著者: Shuang He / Zihan Wu / Yuan Tian / Zishuo Yu / Jiali Yu / Xinxin Wang / Jie Li / Bijun Liu / Yanhui Xu / 要旨: Mammalian SWI/SNF family chromatin remodelers, BRG1/BRM-associated factor (BAF) and polybromo-associated BAF (PBAF), regulate chromatin structure and transcription, and their mutations are linked to ...Mammalian SWI/SNF family chromatin remodelers, BRG1/BRM-associated factor (BAF) and polybromo-associated BAF (PBAF), regulate chromatin structure and transcription, and their mutations are linked to cancers. The 3.7-angstrom-resolution cryo-electron microscopy structure of human BAF bound to the nucleosome reveals that the nucleosome is sandwiched by the base and the adenosine triphosphatase (ATPase) modules, which are bridged by the actin-related protein (ARP) module. The ATPase motor is positioned proximal to nucleosomal DNA and, upon ATP hydrolysis, engages with and pumps DNA along the nucleosome. The C-terminal α helix of SMARCB1, enriched in positively charged residues frequently mutated in cancers, mediates interactions with an acidic patch of the nucleosome. AT-rich interactive domain-containing protein 1A (ARID1A) and the SWI/SNF complex subunit SMARCC serve as a structural core and scaffold in the base module organization, respectively. Our study provides structural insights into subunit organization and nucleosome recognition of human BAF complex. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6lth.cif.gz | 459.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6lth.ent.gz | 299.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6lth.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6lth_validation.pdf.gz | 750.6 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6lth_full_validation.pdf.gz | 780.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 6lth_validation.xml.gz | 56 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6lth_validation.cif.gz | 83.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lt/6lth ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lt/6lth | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-タンパク質 , 4種, 5分子 ILNOR
#1: タンパク質 | 分子量: 184923.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMARCA4 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) 参照: UniProt: P51532, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 | ||
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#2: タンパク質 | 分子量: 242250.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARID1A / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O14497 | ||
#4: タンパク質 | 分子量: 133048.109 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMARCC2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8TAQ2 #7: タンパク質 | | 分子量: 44222.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DPF2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q92785 |
-SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily ... , 3種, 3分子 MPQ
#3: タンパク質 | 分子量: 44199.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMARCB1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q12824 |
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#5: タンパク質 | 分子量: 58311.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMARCD1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96GM5 |
#6: タンパク質 | 分子量: 46710.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMARCE1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q969G3 |
-非ポリマー , 1種, 1分子
#8: 化合物 | ChemComp-ZN / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Structure of human BAF Base module / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 単位: KILODALTONS/NANOMETER / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293T |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: OTHER |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
電子光学装置 | エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 32 / 利用したフレーム数/画像: 1-32 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.16_3549: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 197606 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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