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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6klv | |||||||||
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タイトル | Hyperthermophilic respiratory Complex III | |||||||||
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![]() | OXIDOREDUCTASE / Respiratory chain / Complex III / Hyperthermophilic mechanism / antimycin A | |||||||||
機能・相同性 | ![]() intracellular organelle / ubiquinol-cytochrome-c reductase activity / respiratory electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / electron transfer activity / heme binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||
![]() | Fei, S. / Hartmut, M. / Yun, Z. / Guohong, P. / Guoliang, Z. / Hui, Z. / Shuangbo, Z. / Xiaoyun, P. / Yan, Z. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: A 3.3 Å-Resolution Structure of Hyperthermophilic Respiratory Complex III Reveals the Mechanism of Its Thermal Stability. 著者: Guoliang Zhu / Hui Zeng / Shuangbo Zhang / Jana Juli / Xiaoyun Pang / Jan Hoffmann / Yan Zhang / Nina Morgner / Yun Zhu / Guohong Peng / Hartmut Michel / Fei Sun / ![]() ![]() 要旨: Respiratory chain complexes convert energy by coupling electron flow to transmembrane proton translocation. Owing to a lack of atomic structures of cytochrome bc complex (Complex III) from ...Respiratory chain complexes convert energy by coupling electron flow to transmembrane proton translocation. Owing to a lack of atomic structures of cytochrome bc complex (Complex III) from thermophilic bacteria, little is known about the adaptations of this macromolecular machine to hyperthermophilic environments. In this study, we purified the cytochrome bc complex of Aquifex aeolicus, one of the most extreme thermophilic bacteria known, and determined its structure with and without an inhibitor at 3.3 Å resolution. Several residues unique for thermophilic bacteria were detected that provide additional stabilization for the structure. An extra transmembrane helix at the N-terminus of cyt. c was found to greatly enhance the interaction between cyt. b and cyt. c , and to bind a phospholipid molecule to stabilize the complex in the membrane. These results provide the structural basis for the hyperstability of the cytochrome bc complex in an extreme thermal environment. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 291.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 245.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 3種, 6分子 ADBECF
#1: タンパク質 | 分子量: 19429.857 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: VF5 / 参照: UniProt: O66460 #2: タンパク質 | 分子量: 47045.629 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 27680.170 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: VF5 / 参照: UniProt: O66458 |
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-非ポリマー , 6種, 17分子 ![](data/chem/img/FES.gif)
![](data/chem/img/DLX.gif)
![](data/chem/img/HEM.gif)
![](data/chem/img/AMY.gif)
![](data/chem/img/PGV.gif)
![](data/chem/img/HEC.gif)
![](data/chem/img/DLX.gif)
![](data/chem/img/HEM.gif)
![](data/chem/img/AMY.gif)
![](data/chem/img/PGV.gif)
![](data/chem/img/HEC.gif)
#4: 化合物 | #5: 化合物 | ChemComp-DLX / #6: 化合物 | ChemComp-HEM / #7: 化合物 | #8: 化合物 | #9: 化合物 | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: The cytochrome bc1 complex (respiratory complex III) タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 濃度: 1.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.14_3260: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 81350 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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