+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6j54 | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Cryo-EM structure of the mammalian E-state ATP synthase FO section | ||||||||||||
![]() |
| ||||||||||||
![]() | MEMBRANE PROTEIN | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / Mitochondrial protein degradation / : / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / : / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transport / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism ...Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / Mitochondrial protein degradation / : / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / : / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transport / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / lipid binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.94 Å | ||||||||||||
![]() | Gu, J. / Zhang, L. / Yi, J. / Yang, M. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
| ||||||||||||
![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure of the mammalian ATP synthase tetramer bound with inhibitory protein IF1. 著者: Jinke Gu / Laixing Zhang / Shuai Zong / Runyu Guo / Tianya Liu / Jingbo Yi / Peiyi Wang / Wei Zhuo / Maojun Yang / ![]() 要旨: The mitochondrial adenosine triphosphate (ATP) synthase produces most of the ATP required by mammalian cells. We isolated porcine tetrameric ATP synthase and solved its structure at 6.2-angstrom ...The mitochondrial adenosine triphosphate (ATP) synthase produces most of the ATP required by mammalian cells. We isolated porcine tetrameric ATP synthase and solved its structure at 6.2-angstrom resolution using a single-particle cryo-electron microscopy method. Two classical V-shaped ATP synthase dimers lie antiparallel to each other to form an H-shaped ATP synthase tetramer, as viewed from the matrix. ATP synthase inhibitory factor subunit 1 (IF1) is a well-known in vivo inhibitor of mammalian ATP synthase at low pH. Two IF1 dimers link two ATP synthase dimers, which is consistent with the ATP synthase tetramer adopting an inhibited state. Within the tetramer, we refined structures of intact ATP synthase in two different rotational conformations at 3.34- and 3.45-Å resolution. | ||||||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
ムービー |
![]() |
---|---|
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 201.3 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 160.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 786.6 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 789.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 33.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 54.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 0668MC ![]() 0667C ![]() 0669C ![]() 0670C ![]() 0677C ![]() 6j5aC ![]() 6j5iC ![]() 6j5jC ![]() 6j5kC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
---|---|
類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 141.3 Data #1: Averaged micrographs of mammalian ATP synthase tetramer [micrographs - single frame]) |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
-ATP synthase ... , 9種, 9分子 bdefgi8au
#1: タンパク質 | 分子量: 8886.416 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
---|---|
#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2933.330 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 5379.623 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 10197.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#5: タンパク質 | 分子量: 7166.825 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#6: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4861.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#8: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3577.193 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#9: タンパク質 | 分子量: 25054.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#11: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3592.419 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-タンパク質・ペプチド / タンパク質 , 2種, 9分子 kKLMNOPQR
#10: タンパク質 | 分子量: 7311.631 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #7: タンパク質・ペプチド | | 分子量: 2486.056 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
---|
-詳細
配列の詳細 | The sequence of the chain e corresponds to Q03654 in the UniProt database. The sequence of the ...The sequence of the chain e corresponds to Q03654 in the UniProt database. The sequence of the chain g corresponds to A0A480XS10 in the UniProt database. The sequence of the chain u corresponds to F1S9V7 in the UniProt database. However, there are UNK (unknown residues) in these chains, as the authors do not know how the coordinates align with the sequences. Therefore the residues numbers are meaningless. As for k chain, the authors don’t know the reference sequence in the UniProt database. |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: Cryo-EM structure of the mammalian E-state ATP synthase FO section タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 1.56 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-
解析
CTF補正 | タイプ: NONE |
---|---|
3次元再構成 | 解像度: 3.94 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 167954 / 対称性のタイプ: POINT |