[日本語] English
万見
- PDB-6hqe: Cryo-EM of self-assembly peptide filament LRV_M3delta1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hqe
タイトルCryo-EM of self-assembly peptide filament LRV_M3delta1
要素peptide LRV_M3delta1
キーワードPROTEIN FIBRIL / filament / self-assembly peptide filament / Cryo-EM
生物種Azotobacter vinelandii (窒素固定)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Osinski, T. / Wang, F. / Hughes, S.A. / Kreutzberger, M.A.B. / Conticello, V.P. / Egelman, E.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (United States)NSF-DMR-1533958 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2019
タイトル: Ambidextrous helical nanotubes from self-assembly of designed helical hairpin motifs.
著者: Spencer A Hughes / Fengbin Wang / Shengyuan Wang / Mark A B Kreutzberger / Tomasz Osinski / Albina Orlova / Joseph S Wall / Xiaobing Zuo / Edward H Egelman / Vincent P Conticello /
要旨: Tandem repeat proteins exhibit native designability and represent potentially useful scaffolds for the construction of synthetic biomimetic assemblies. We have designed 2 synthetic peptides, HEAT_R1 ...Tandem repeat proteins exhibit native designability and represent potentially useful scaffolds for the construction of synthetic biomimetic assemblies. We have designed 2 synthetic peptides, HEAT_R1 and LRV_M3Δ1, based on the consensus sequences of single repeats of thermophilic HEAT (PBS_HEAT) and Leucine-Rich Variant (LRV) structural motifs, respectively. Self-assembly of the peptides afforded high-aspect ratio helical nanotubes. Cryo-electron microscopy with direct electron detection was employed to analyze the structures of the solvated filaments. The 3D reconstructions from the cryo-EM maps led to atomic models for the HEAT_R1 and LRV_M3Δ1 filaments at resolutions of 6.0 and 4.4 Å, respectively. Surprisingly, despite sequence similarity at the lateral packing interface, HEAT_R1 and LRV_M3Δ1 filaments adopt the opposite helical hand and differ significantly in helical geometry, while retaining a local conformation similar to previously characterized repeat proteins of the same class. The differences in the 2 filaments could be rationalized on the basis of differences in cohesive interactions at the lateral and axial interfaces. These structural data reinforce previous observations regarding the structural plasticity of helical protein assemblies and the need for high-resolution structural analysis. Despite these observations, the native designability of tandem repeat proteins offers the opportunity to engineer novel helical nanotubes. Moreover, the resultant nanotubes have independently addressable and chemically distinguishable interior and exterior surfaces that would facilitate applications in selective recognition, transport, and release.
履歴
登録2018年9月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-0252
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0252
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: peptide LRV_M3delta1
B: peptide LRV_M3delta1
C: peptide LRV_M3delta1
D: peptide LRV_M3delta1
E: peptide LRV_M3delta1
F: peptide LRV_M3delta1
G: peptide LRV_M3delta1
H: peptide LRV_M3delta1
I: peptide LRV_M3delta1
J: peptide LRV_M3delta1
K: peptide LRV_M3delta1
L: peptide LRV_M3delta1
M: peptide LRV_M3delta1
N: peptide LRV_M3delta1
O: peptide LRV_M3delta1
P: peptide LRV_M3delta1
Q: peptide LRV_M3delta1
R: peptide LRV_M3delta1
S: peptide LRV_M3delta1
T: peptide LRV_M3delta1
U: peptide LRV_M3delta1
V: peptide LRV_M3delta1
W: peptide LRV_M3delta1
X: peptide LRV_M3delta1
Y: peptide LRV_M3delta1
Z: peptide LRV_M3delta1
a: peptide LRV_M3delta1
b: peptide LRV_M3delta1
c: peptide LRV_M3delta1
d: peptide LRV_M3delta1
e: peptide LRV_M3delta1
f: peptide LRV_M3delta1
g: peptide LRV_M3delta1
h: peptide LRV_M3delta1
i: peptide LRV_M3delta1
j: peptide LRV_M3delta1
k: peptide LRV_M3delta1
l: peptide LRV_M3delta1
m: peptide LRV_M3delta1
n: peptide LRV_M3delta1
o: peptide LRV_M3delta1
p: peptide LRV_M3delta1
q: peptide LRV_M3delta1
r: peptide LRV_M3delta1
s: peptide LRV_M3delta1
t: peptide LRV_M3delta1
u: peptide LRV_M3delta1
v: peptide LRV_M3delta1
w: peptide LRV_M3delta1
x: peptide LRV_M3delta1
y: peptide LRV_M3delta1
z: peptide LRV_M3delta1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,15752
ポリマ－134,15752
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy, helical filament was observed by negative staining and Cryo-EM
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area74190 Å2
ΔGint-326 kcal/mol
Surface area42570 Å2
手法PISA

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド ...
peptide LRV_M3delta1


分子量: 2579.933 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Azotobacter vinelandii (窒素固定)

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

-
試料調製

構成要素名称: self-assembly peptide filament / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Azotobacter vinelandii (窒素固定)
由来(組換発現)生物種: synthetic construct (人工物)
緩衝液pH: 6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 52 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_2919: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMAN2粒子像選択
4CTFFINDCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
12SPIDER３次元再構成
13Cootモデル精密化
14PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -20.7 ° / 軸方向距離/サブユニット: 1.15 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 62616 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 詳細: Model:Map FSC 0.38 cut off, d99 and d model / 対称性のタイプ: HELICAL

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る