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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6gc7 | |||||||||
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タイトル | 50S ribosomal subunit assembly intermediate state 1 | |||||||||
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![]() | RIBOSOME / assembly precursor 48S 50S biogenesis in vitro reconstitution | |||||||||
機能・相同性 | ![]() transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / negative regulation of cytoplasmic translation / translation repressor activity / ribosome assembly / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / assembly of large subunit precursor of preribosome / cytosolic ribosome assembly / response to reactive oxygen species ...transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / negative regulation of cytoplasmic translation / translation repressor activity / ribosome assembly / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / assembly of large subunit precursor of preribosome / cytosolic ribosome assembly / response to reactive oxygen species / DNA-templated transcription termination / response to radiation / ribosomal large subunit assembly / mRNA 5'-UTR binding / large ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / DNA binding / zinc ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å | |||||||||
![]() | Nikolay, R. / Hilal, T. / Qin, B. / Loerke, J. / Buerger, J. / Mielke, T. / Spahn, C.M.T. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural Visualization of the Formation and Activation of the 50S Ribosomal Subunit during In Vitro Reconstitution. 著者: Rainer Nikolay / Tarek Hilal / Bo Qin / Thorsten Mielke / Jörg Bürger / Justus Loerke / Kathrin Textoris-Taube / Knud H Nierhaus / Christian M T Spahn / ![]() 要旨: The assembly of ribosomal subunits is an essential prerequisite for protein biosynthesis in all domains of life. Although biochemical and biophysical approaches have advanced our understanding of ...The assembly of ribosomal subunits is an essential prerequisite for protein biosynthesis in all domains of life. Although biochemical and biophysical approaches have advanced our understanding of ribosome assembly, our mechanistic comprehension of this process is still limited. Here, we perform an in vitro reconstitution of the Escherichia coli 50S ribosomal subunit. Late reconstitution products were subjected to high-resolution cryo-electron microscopy and multiparticle refinement analysis to reconstruct five distinct precursors of the 50S subunit with 4.3-3.8 Å resolution. These assembly intermediates define a progressive maturation pathway culminating in a late assembly particle, whose structure is more than 96% identical to a mature 50S subunit. Our structures monitor the formation and stabilization of structural elements in a nascent particle in unprecedented detail and identify the maturation of the rRNA-based peptidyl transferase center as the final critical step along the 50S assembly pathway. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 928.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 881.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 937.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 81.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 136.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 4382MC ![]() 4378C ![]() 4379C ![]() 4380C ![]() 4381C ![]() 4383C ![]() 6gbzC ![]() 6gc0C ![]() 6gc4C ![]() 6gc6C ![]() 6gc8C C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-RNA鎖 , 1種, 1分子 A
#1: RNA鎖 | 分子量: 941612.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-50S ribosomal protein ... , 16種, 16分子 DEJKLNPQRSTUY02Z
#2: タンパク質 | 分子量: 22277.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#3: タンパク質 | 分子量: 22121.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 16050.606 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#5: タンパク質 | 分子量: 13451.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 14877.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#7: タンパク質 | 分子量: 13721.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#8: タンパク質 | 分子量: 13028.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#9: タンパク質 | 分子量: 13396.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#10: タンパク質 | 分子量: 11586.374 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#11: タンパク質 | 分子量: 12253.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#12: タンパク質 | 分子量: 10546.472 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#13: タンパク質 | 分子量: 11078.874 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#14: タンパク質 | 分子量: 7286.464 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#15: タンパク質 | 分子量: 6332.249 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#16: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5397.463 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#17: タンパク質 | 分子量: 6423.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: 50S ribosomal subunit assembly intermediate state 1 / タイプ: RIBOSOME / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 1.5 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.6 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R3/3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI POLARA 300 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 31000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 5000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm / Cs: 2 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 平均露光時間: 5 sec. / 電子線照射量: 25 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 実像数: 4311 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 25 / 利用したフレーム数/画像: 1-25 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.11_2561: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 235068 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 17389 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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