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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6f44 | ||||||
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タイトル | RNA Polymerase III closed complex CC2. | ||||||
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![]() | TRANSCRIPTION / RNA Polymerase III / TFIIIB / Pre-initiation complex / Brf1 / Bdp1 / TBP / Pol III / Enzyme | ||||||
機能・相同性 | ![]() RNA polymerase III core binding / TFIIA-class transcription factor complex binding / transcription factor TFIIIB complex / RNA polymerase III preinitiation complex assembly / RNA polymerase III transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-templated transcription open complex formation / TFIIIC-class transcription factor complex binding / RNA polymerase III type 3 promoter sequence-specific DNA binding / regulation of transcription by RNA polymerase III / RNA polymerase I general transcription initiation factor binding ...RNA polymerase III core binding / TFIIA-class transcription factor complex binding / transcription factor TFIIIB complex / RNA polymerase III preinitiation complex assembly / RNA polymerase III transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-templated transcription open complex formation / TFIIIC-class transcription factor complex binding / RNA polymerase III type 3 promoter sequence-specific DNA binding / regulation of transcription by RNA polymerase III / RNA polymerase I general transcription initiation factor binding / RNA polymerase III general transcription initiation factor activity / transcription factor TFIIA complex / RNA polymerase I preinitiation complex assembly / transcription preinitiation complex / DNA binding, bending / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / transcription factor TFIID complex / RNA-templated transcription / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / termination of RNA polymerase III transcription / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / termination of RNA polymerase I transcription / RNA polymerase III activity / transcription initiation at RNA polymerase III promoter / RNA Polymerase I Promoter Escape / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / transcription initiation at RNA polymerase I promoter / transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase III / Dual incision in TC-NER / transcription elongation by RNA polymerase I / tRNA transcription by RNA polymerase III / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase I activity / RNA polymerase I complex / RNA polymerase III complex / RNA polymerase II, core complex / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / TBP-class protein binding / nucleotidyltransferase activity / DNA-templated transcription initiation / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / transcription elongation by RNA polymerase II / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / disordered domain specific binding / ribosome biogenesis / peroxisome / single-stranded DNA binding / DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / nucleic acid binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / protein dimerization activity / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / nucleotide binding / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å | ||||||
![]() | Vorlaender, M.K. / Khatter, H. / Wetzel, R. / Hagen, W.J.H. / Mueller, C.W. | ||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: Molecular mechanism of promoter opening by RNA polymerase III. 著者: Matthias K Vorländer / Heena Khatter / Rene Wetzel / Wim J H Hagen / Christoph W Müller / ![]() 要旨: RNA polymerase III (Pol III) and transcription factor IIIB (TFIIIB) assemble together on different promoter types to initiate the transcription of small, structured RNAs. Here we present structures ...RNA polymerase III (Pol III) and transcription factor IIIB (TFIIIB) assemble together on different promoter types to initiate the transcription of small, structured RNAs. Here we present structures of Pol III preinitiation complexes, comprising the 17-subunit Pol III and the heterotrimeric transcription factor TFIIIB, bound to a natural promoter in different functional states. Electron cryo-microscopy reconstructions, varying from 3.7 Å to 5.5 Å resolution, include two early intermediates in which the DNA duplex is closed, an open DNA complex, and an initially transcribing complex with RNA in the active site. Our structures reveal an extremely tight, multivalent interaction between TFIIIB and promoter DNA, and explain how TFIIIB recruits Pol III. Together, TFIIIB and Pol III subunit C37 activate the intrinsic transcription factor-like activity of the Pol III-specific heterotrimer to initiate the melting of double-stranded DNA, in a mechanism similar to that of the Pol II system. | ||||||
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その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 145.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 219.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 4183MC ![]() 4180C ![]() 4181C ![]() 4182C ![]() 4184C ![]() 6f40C ![]() 6f41C ![]() 6f42C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data #2: Aligned sums of the movie frames without doseweighting [micrographs - single frame] Data #3: Doseweighted aligned sums of the movie frames [micrographs - multiframe] Data #4: Movie frames [micrographs - multiframe] Data #5: Aligned sums of the movie frames without doseweighting [micrographs - single frame] Data #6: Doseweighted aligned sums of the movie frames [micrographs - multiframe]) |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-DNA-directed RNA polymerase III subunit ... , 10種, 10分子 ABDGIMNOPQ
#1: タンパク質 | 分子量: 162517.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P04051, DNA-directed RNA polymerase |
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#2: タンパク質 | 分子量: 129629.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P22276, DNA-directed RNA polymerase |
#4: タンパク質 | 分子量: 18623.123 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P47076 |
#7: タンパク質 | 分子量: 24349.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P35718 |
#9: タンパク質 | 分子量: 12525.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: Q04307 |
#13: タンパク質 | 分子量: 32161.131 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P36121 |
#14: タンパク質 | 分子量: 46751.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P25441 |
#15: タンパク質 | 分子量: 74112.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P32349 |
#16: タンパク質 | 分子量: 36174.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P32910 |
#17: タンパク質 | 分子量: 27752.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P17890 |
-DNA-directed RNA polymerases I and III subunit ... , 2種, 2分子 CK
#3: タンパク質 | 分子量: 37732.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P07703 |
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#11: タンパク質 | 分子量: 16167.860 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P28000 |
-DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit ... , 5種, 5分子 EFHJL
#5: タンパク質 | 分子量: 25117.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P20434 |
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#6: タンパク質 | 分子量: 17931.834 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P20435 |
#8: タンパク質 | 分子量: 16525.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P20436 |
#10: タンパク質 | 分子量: 8290.732 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P22139 |
#12: タンパク質 | 分子量: 7729.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P40422 |
-Transcription factor ... , 2種, 2分子 VW
#19: タンパク質 | 分子量: 67011.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: BRF1, PCF4, TDS4, YGR246C / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#20: タンパク質 | 分子量: 67801.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: BDP1, TFC5, YNL039W, N2682 / 発現宿主: ![]() ![]() |
-DNA鎖 , 2種, 2分子 XY
#21: DNA鎖 | 分子量: 24925.949 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() ![]() |
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#22: DNA鎖 | 分子量: 25025.104 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() ![]() |
-タンパク質 / 非ポリマー , 2種, 8分子 U![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
#18: タンパク質 | 分子量: 27042.275 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SPT15, BTF1, TBP1, YER148W / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#23: 化合物 | ChemComp-ZN / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 | 値: 0.893 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||
試料 | 濃度: 0.02 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Crosslinked with glutaraldehyde | ||||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 60.9 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | |||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 34176 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 90 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient | |||||||||||||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 4.2 Å |