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- PDB-6ejf: Thermus thermophilus PilF ATPase (apoprotein form) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ejf
タイトルThermus thermophilus PilF ATPase (apoprotein form)
要素(Type IV pilus assembly protein PilF) x 3
キーワードMOTOR PROTEIN (モータータンパク質) / type IV pilus (性繊毛) / type II secretion / macromolecular machine
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Type II secretion system protein GspE, N-terminal / MshEN domain / Type II secretion system protein GspE, N-terminal superfamily / Bacterial type II secretion system protein E signature. / Type II/IV secretion system protein / Type II/IV secretion system protein / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Type IV pilus assembly ATPase PilB
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8 Å
データ登録者Derrick, J.P. / Collins, R.F.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2018
タイトル: Structural cycle of the Thermus thermophilus PilF ATPase: the powering of type IVa pilus assembly.
著者: Richard Collins / Vijaykumar Karuppiah / C Alistair Siebert / Rana Dajani / Angela Thistlethwaite / Jeremy P Derrick /
要旨: Type IV pili are responsible for a diverse range of functions, including twitching motility and cell adhesion. Assembly of the pilus fiber is driven by a cytoplasmic ATPase: it interacts with an ...Type IV pili are responsible for a diverse range of functions, including twitching motility and cell adhesion. Assembly of the pilus fiber is driven by a cytoplasmic ATPase: it interacts with an inner membrane complex of biogenesis proteins which, in turn, bind to nascent pilin subunits and mediate fiber assembly. Here we report the structural characterization of the PilF TFP assembly ATPase from Thermus thermophilus. The crystal structure of a recombinant C-terminal fragment of PilF revealed bound, unhydrolysed ATP, although the full length complex was enzymatically active. 3D reconstructions were carried out by single particle cryoelectron microscopy for full length apoprotein PilF and in complex with AMPPNP. The structure forms an hourglass-like shape, with the ATPase domains in one half and the N1 domains in the second half which, we propose, interact with the other pilus biogenesis components. Molecular models for both forms were generated: binding of AMPPNP causes an upward shift of the N1 domains towards the ATPase domains of ~8 Å. We advocate a model in which ATP hydrolysis is linked to displacement of the N1 domains which is associated with lifting pilin subunits out of the inner membrane, and provide the activation energy needed to form the pilus fiber.
履歴
登録2017年9月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3882
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: Type IV pilus assembly protein PilF
J: Type IV pilus assembly protein PilF
K: Type IV pilus assembly protein PilF
L: Type IV pilus assembly protein PilF
H: Type IV pilus assembly protein PilF
I: Type IV pilus assembly protein PilF
M: Type IV pilus assembly protein PilF
N: Type IV pilus assembly protein PilF
O: Type IV pilus assembly protein PilF
P: Type IV pilus assembly protein PilF
Q: Type IV pilus assembly protein PilF
R: Type IV pilus assembly protein PilF
A: Type IV pilus assembly protein PilF
B: Type IV pilus assembly protein PilF
C: Type IV pilus assembly protein PilF
D: Type IV pilus assembly protein PilF
E: Type IV pilus assembly protein PilF
F: Type IV pilus assembly protein PilF


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)461,36618
ポリマ－461,36618
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Type IV pilus assembly protein PilF


分子量: 16249.751 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 330-475 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Domain is part of the larger protein but connectivity to other domains cannot be confirmed.
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (サーマス・サーモフィルス)
株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 遺伝子: TTHA0364 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SLC9
#2: タンパク質
Type IV pilus assembly protein PilF


分子量: 15440.708 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 163-299 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Domain is part of the larger protein but connectivity to other domains cannot be confirmed.
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (サーマス・サーモフィルス)
株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 遺伝子: TTHA0364 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SLC9
#3: タンパク質
Type IV pilus assembly protein PilF


分子量: 45203.906 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (サーマス・サーモフィルス)
株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 遺伝子: TTHA0364 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SLC9

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Thermus thermophilus PilF ATPase (AMPPNP-bound form)
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (サーマス・サーモフィルス)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
詳細: 25 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl, 5 mM MgCl2 and 5 % glycerol (v/v)
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Monodisperse
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 4500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Calibrated defocus min: 1000 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 4500 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 45 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 BASE (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 45000 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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