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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6chs | ||||||
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タイトル | Cdc48-Npl4 complex in the presence of ATP-gamma-S | ||||||
要素 |
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キーワード | MOTOR PROTEIN / AAA+ / ERAD / zinc finger / ubiquitin-binding protein | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 : / endoplasmic reticulum polarization => GO:0061163 / mitotic sister chromatid separation / mitotic spindle midzone / protein localization to Golgi apparatus / mitotic spindle disassembly / mRNA transport / ubiquitin binding / protein transport / nuclear membrane ...: / endoplasmic reticulum polarization => GO:0061163 / mitotic sister chromatid separation / mitotic spindle midzone / protein localization to Golgi apparatus / mitotic spindle disassembly / mRNA transport / ubiquitin binding / protein transport / nuclear membrane / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell division / ubiquitin protein ligase binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Chaetomium thermophilum (菌類) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å | ||||||
データ登録者 | Kim, K.H. / Bodnar, N.O. / Walz, T. / Rapoport, T.A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2018 タイトル: Structure of the Cdc48 ATPase with its ubiquitin-binding cofactor Ufd1-Npl4. 著者: Nicholas O Bodnar / Kelly H Kim / Zhejian Ji / Thomas E Wales / Vladimir Svetlov / Evgeny Nudler / John R Engen / Thomas Walz / Tom A Rapoport / 要旨: Many polyubiquitinated proteins are extracted from membranes or complexes by the conserved ATPase Cdc48 (in yeast; p97 or VCP in mammals) before proteasomal degradation. Each Cdc48 hexamer contains ...Many polyubiquitinated proteins are extracted from membranes or complexes by the conserved ATPase Cdc48 (in yeast; p97 or VCP in mammals) before proteasomal degradation. Each Cdc48 hexamer contains two stacked ATPase rings (D1 and D2) and six N-terminal (N) domains. Cdc48 binds various cofactors, including the Ufd1-Npl4 heterodimer. Here, we report structures of the Cdc48-Ufd1-Npl4 complex from Chaetomium thermophilum. Npl4 interacts through its UBX-like domain with a Cdc48 N domain, and it uses two Zn-finger domains to anchor the enzymatically inactive Mpr1-Pad1 N-terminal (MPN) domain, homologous to domains found in several isopeptidases, to the top of the D1 ATPase ring. The MPN domain of Npl4 is located above Cdc48's central pore, a position similar to the MPN domain from deubiquitinase Rpn11 in the proteasome. Our results indicate that Npl4 is unique among Cdc48 cofactors and suggest a mechanism for binding and translocation of polyubiquitinated substrates into the ATPase. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6chs.cif.gz | 758.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6chs.ent.gz | 616.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6chs.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6chs_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6chs_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6chs_validation.xml.gz | 108.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6chs_validation.cif.gz | 162.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ch/6chs ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ch/6chs | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 73880.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (strain DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719) (菌類) 株: DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719 / 遺伝子: CTHT_0009420 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G0S0B4 | ||||||
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#2: タンパク質 | 分子量: 90432.516 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (strain DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719) (菌類) 株: DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719 / 遺伝子: CTHT_0027280 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G0S6Y2 #3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-AGS / #5: 化合物 | ChemComp-MG / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Cdc48-Npl4/Ufd1 complex / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT | ||||||||||||||||||||||||||||||
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由来(天然) | 生物種: Chaetomium thermophilum (菌類) | ||||||||||||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) | ||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 80 % |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 22500 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2800 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 15 sec. / 電子線照射量: 1.8 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 実像数: 9299 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 50 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 808059 | |||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | |||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 91883 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL | |||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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